Из шкуры крупного рогатого скота 7,0

Желатин из шкуры крупного рогатого

скота.................................................... 4, 7—5, 2

Изоэлектрическая точка желатина (продукт деструкции коллагена) сдвинута в более кислую сторону, что связано с освобождением кислотных групп при деструкции молекул коллагена во время его нагревания.

Коллаген может сильно набухать, причем масса его увеличивается в 1, 5—2 раза. По этому свойству он уступает миозину, но резко превосходит такие протеиноиды, как ретикулин, эластин, кератин и др. Данные о набухании волокнистых белков при рН 5—7 (масса набухшего белка в % к массе сухого) приведены ниже.

Коллаген 200

Миозин...... 300

Ретикулин.... 30

. Эластин..... 25

Кератин (конский

волос)..... 40

Связывание воды коллагеном обусловлено гидратацией функциональных групп, пептидных связей белка за счет образования водородных связей: ОН-группа связывает 2—3 молекулы воды; СООН — 3—4, СО—2; NH₂— 1; NH —2.

Способность коллагена к набуханию имеет большое практическое значение для мясного, желатинового и ко-

жевенного производства (из набухших волокон получается желатин лучшего качества).

Нативный коллаген нерастворим в воде и органических растворителях и в очень слабой степени подвергается воздействию разведенных кислот, щелочей и про-теолитических ферментов. Иногда этими свойствами пользуются для выделения коллагена из ткани; с помощью гидролизирующих агентов можно удалить все белки, кроме коллагена. Однако более продолжительное воздействие кислот, щелочей и ферментов вызывает необратимое изменение коллагена. Нерастворимость и устойчивость коллагена объясняются наличием особых поперечных связей в его молекуле. Такие связи образованы прежде всего при участии оксипролина. Между пептидными цепями в молекуле коллагена возникают водородные связи между СО-группами пептидной связи и ОН-группами оксипролина

—C-NH-

? ^Н

Й-О—|-------- 1 Н₂ О

Н|| На^ /—C-NH-NH

В модельных опытах показано, что возникновение поперечных связей в нативных фибриллах происходит через шиффовы основания. Внутримолекулярные и межмолекулярные поперечные связи образованы и сложными эфирными связями. В последнее время показано участие в построении сложных эфирных связей молекул гексоз за счет их гидроксильных групп.

Для коллагена характерно взаимодействие с рядом химических соединений, называемых дубителями [танни-ды, хромовые соли, альдегиды (формальдегид), хиноны и др.].

В результате дубления коллаген становится инертным к действию кипящей воды, весьма стабильным по отношению к протеолитическим ферментам и к механическим воздействиям.

Нативный коллаген, находясь в составе соединительнотканных образований (сухожилия, шкура и др.), довольно медленно переваривается пепсином. Скорость пе*

реваривания заййсит От степени измельчения коллагено* вого сырья (чем мельче объект, тем скорее гидролизуется белок) и рН среды (переваривание ускоряется в кислой среде, вызывающей набухание коллагена).

Нативный коллаген довольно стойко противостоит также воздействию трипсина, химотрипсина, катепсинов. Благодаря этому трипсин нередко применяют для очистки коллагена от других белков. Из поджелудочной железы выделили фермент коллагеназу, активный и специфический по отношению к коллагену.

Для структуры коллагеназы характерно высокое содержание оксипролина (1%) и пролина (7, 5%), что коррелирует с соотношением данных аминокислот и в коллагене. Избирательная активность в действии этого фермента (расщепляет связи, образованные пролином) на коллаген видна из следующего сопоставления. Расщепление коллагена (в %) за одинаковое время составляет при действии коллагеназы 75—87, 5%, трипсина — 29%; эластазы— 12%. Препарат коллагеназы получают на мясокомбинатах.

Коллагеназа входит в состав некоторых бактерий, чем объясняется гнилостный распад коллагена. Недавно выделенный из бактерий препарат проназа (комплекс ферментов) может расщеплять поперечные связи молекулы тро-поколлагена с высвобождением мономерных цепочек из тройной спирали. По-видимому, таким же свойством обладает и другой препарат — фермент протелин.

При нагревании коллагена с водой (до 63—64^йС) его волокна деформируются, изгибаются, длина их сокращается до Уз первоначальной величины. Одновременно с этим они теряют поперечную исчерченность, становятся более эластичными (каучукоподобными) и прозрачно-стекловидными. Под микроскопом можно обнаружить очень сильную гомогенизацию их микроструктуры.

Такое изменение свойств коллагена при нагревании (называемое свариванием) — явление необратимое. В результате сваривания повышается количество таннидов, фиксируемых коллагеном, в результате разрыва некоторых поперечных солевых мостиков и водородных связей между пептидными цепочками белка, и освобождения скрытых функциональных групп.

Сваренный или перешедший в желатин коллаген легко переваривается трипсином, так как ввиду нарушения

водородных связей у молекулы коллагена и потери, пространственной ориентации полипептидных цепей, разрушения четвертичной, третичной структуры увеличивается доступность пептидных связей белка для ферментативного воздействия.

При сваривании коллагена в раствор переходит около 60% мукоидов, содержащихся в ткани, и это обусловливает потерю полосатости волокон коллагена.

Имеется связь между температурой сваривания и содержанием оксипролина в коллагенах, так как оксипро-лин участвует в образовании поперечных связей. Чем больше оксипролина содержится в коллагене, тем выше температура сваривания. Предварительное разрушение поперечных связей щелочью снижает температуру сваривания.

При разрыве большинства поперечных связей коллаген переходит в водорастворимое вещество — желатин (глютин). Это наблюдается в том случае, если коллаген в течение долгого времени нагревать в воде при температуре 65—90°С.

Скорость перехода коллагена в желатин зависит от вида животного, вида сырья, температуры и предварительной обработки главным образом щелочами и кислотами.

Различают желатин щелочного и кислотного способов обработки. Чем больше разрыхлен коллаген, тем ниже температура его перехода в раствор. Так, для выделения глютина из нативной шкуры крупного рогатого скота надо 120°, а из шкуры, обработанной Са(ОН) в течение месяца и обеззоленной, достаточно 60°С.

Изоэлектрическая точка желатина щепочного метода 4, 5—5, 1, а кислотного 7, 5—9, 1. Величина изоэлектриче-ской точки в первом случае объясняется гидролизом амидов, удалением NH3 и частичным разрушением гуаниди-новых групп аргинина. Механизм повышения изоточки до рН 9, 0 при кислотном методе не выяснен.

Набухший коллаген разваривается значительно быстрее, более полно и при менее высокой температуре (55— 60°С), что используется при получении желатина'высокого качества.

Переход коллагена в желатин осуществляется в основном в три стадии: 1) плавление полипептидных спиралей, 2) разрыв межцепочных связей, 3) гидролиз пептидных

связей. В зависимости от предварительной обработки коллагена кислотой или щелочью такая последовательность может нарушаться.

Препараты желатина, полученные после предварительной кислотной или щелочной обработки, различаются между собой. У желатина щелочной обработки частииы преимущественно состоят из одной цепочки, а у желатина кислотной обработки представляют собой пачки цепочек, соединенных поперечными связями.

Золи желатина в отличие от золей природных белков полидисперсны. Средняя масса его частиц в различных препаратах может варьировать от 10 000 до 360 000. Растворы желатина очень вязкие. Характерно для желатина образование студня — геля. Гель желатина представляет собой сетку макромолекул и мицелл, соединенных между собой предельным количеством слабых связей — ван-дер-вальсовым притяжением или водородными мостиками. При нагревании до 45°С студень растворяется, так как повышение температуры и колебательные движения молекул способствуют разрыву лабильных связей.

Характерным свойством геля желатина является его способность к набуханию. Минимальное набухание происходит при изоэлектрическом состоянии желатина (рН 4, 7). Набухание усиливается и достигает 100— 1000% при сдвиге рН в кислую сторону до 3, 3—3, 6, а при сдвиге реакции в щелочную сторону это увеличение менее значительно.

Желатин, как и другие белки, обратимо осаждается спиртом, нейтральными солями, т. е. водоотнимающими средствами. Характерно для желатина осаждение танни-ном, пикриновой кислотой и солями тяжелых металлов. В отличие от большинства белков желатин не осаждается трихлоруксусной и метафосфорной кислотами.

При кипячении со слабыми кислотами или в воде желатин быстро гидролизуется и теряет способность к образованию геля.

Продукты промежуточного гидролитического распада желатина при длительном его нагревании (термолизе) — полипептиды — получили название желатоз. Их много образуется при длительной обработке коллагена горячей водой. Такой продукт называется клеем. Растворы желатина образуют гель при низкой концентрации (1%) и низкой температуре (10°С), растворы клея —при более

высокой концентрации (свыше 1%) и более низкой температуре (ниже 10°С). В холодной воде высушенный желатин только набухает, а в горячей хорошо растворяется.

Нормальное развитие соединительной ткани и новообразование коллагена в организме некоторых животных и человека связано с потреблением аскорбиновой кислоты. В отсутствии витамина С в соединительной ткани оксипролин не образуется. При поступлении аскорбината происходит образование оксипролина с одновременным уменьшением содержания пролина и глицина.

В образовании оксипролина и оксилизина, характерных для коллагена аминокислот, участвует особый фермент протоколлагенгидроксилаза, который гидроксили-рует лизин в оксилизин, а пролин — в оксипролин.

Аскорбиновая кислота в результате модификации переходит в идуроновую кислоту, участвующую в построении полисахаридов ткани.

Желатин используется для изготовления различных кулинарных блюд, колбасных, кондитерских изделий, фотоматериалов. В последнее время специальным образом обработанный желатин применяется в качестве одного из ценных кровезаменяющих препаратов.

Раньше считали, что желатин не обладает антигенными свойствами, но они приобретаются при введении в него остатков тирозина. Теперь обнаружено, что антигенные свойства присущи тропоколлагену. Они обусловлены наличием особых пептидов в структуре коллагеновых волокон.

Выделенные из соединительной ткани различных видов животных с помощью экстракции буферными растворами белки, близкие к коллагену, получили название проколлагенов. В дальнейшем было показано, что тропо-коллаген и проколлаген это одно и то же вещество. При помощи изотопов было установлено, что проколлагены образуются значительно быстрее, чем коллаген. По-видимому, проколлагены являются биологическими предшественниками коллагена в организме животных (отсюда и название).

Особенность аминокислотного состава проколлагена (см. табл. 15) состоит в том, что в нем нет тирозина, в то время как в коллагене его содержится около 1, 0%. Фенилаланина в проколлагене значительно меньше, чем

в коллагене, а гистидина, наоборот, больше. В молекуле проколлагена содержится меньше гексозамина (0, 02%), чем в молекуле коллагена (0, 05%).

Проколлагены нерастворимы в воде и сравнительно слабо растворяются в подкисленной воде и кислых буферных растворах с невысокой концентрацией солей. При нагревании в воде проколлагены, как и коллаген, переходят в желатин. В отличие от коллагена они сравнительно хорошо расщепляются трипсином.

Эластин

Эластин входит в состав эластических волокон, имеющих желтоватую окраску, совершенно не похожих на коллаге-новые. Они бесструктурны, способны разветвляться и соединяться между собой. Длина эластических волокон в отличие от коллагеновых при растяжении может увеличиваться вдвое. По механическим свойствам эластин очень похож на каучук. Волокна его участвуют в образовании тканей (связки), для которых характерны длительные напряжения и возвращение по окончании растяжения в первоначальное состояние. Из скопления эластических волокон, оплетенных рыхлой соединительной тканью, образуется эластическая ткань, упругие свойства которой зависят в основном от эластина (например, вый-ная связка быка, см. табл. 13). Значительное количество эластина содержится, помимо связок, в стенках артерий, аорты, в брюшных мышцах. Эластические элементы иногда могут встречаться в брюшных мышцах в виде пластинок или зерен.

Эластин очень устойчив. Он не растворяется в холодной и горячей воде, в растворах солей, разведенных кислотах и щелочах; даже крепкая серная кислота оказывает на него слабое действие. В противоположность коллагену из эластина не образуется желатин. По аминокислотному составу (см. табл. 15) эластин отчасти сходен с коллагеном благодаря присутствию в нем оксипролина (хотя и в значительно — в 10 раз — меньшем количестве), высокому содержанию глицина и пролина, очень низкому содержанию гистидина, триптофана, цистеина. Однако в отличие от коллагена в нем низкое содержание аргинина, аспарагиновой, глютаминовой кислот и высокое — ала-нина, валина.

Внедрение оксипролина в молекулу эластина, как и у коллагена, происходит за счет преобразованного проли-на что показано с помощью пролина С¹⁴ и оксипроли-на'с¹⁴.

В составе эластина содержатся специфические аминокислоты, не известные для других белков, — десмозин и изодесмозин; каждая из них возникает из четырех молекул лизина. Десмозин и изодесмозин образуют поперечные связи (сшивки) между полипептидными цепями эластина.

си₂(сн₂)₂сы^₊ _со_ _со_

Ж KJ ^NHj ™³ ^> CH₂(CH^CH< COj

(СН₂)п (СН₂>,

сн сн

NHj СО; МНз СО;

Десмозин Изодесмозин

Эластин содержит 7% полярных боковых групп (коллаген 34%), что, по-видимому, обусловливает^ низкую гидратацию эластина (см. с. 133).

По аминокислотному составу эластин относится к неполноценным белкам. В нем отсутствуют триптофан, ме-тионин, очень мало лизина. Установлено, что в его состав входит глюкозамин, галактозамин, хондроитин, серная кислота (0, 1—0, 4% серы), сиаловая кислота (0, 29%) — продукт конденсации N-глюкозамина и пировиноградной кислоты и гексуроновая кислота (0, 23%). Эти кислоты, по-видимому, равномерно распределены по волокну и упрочняют его. По строению эластин близок к мукоидам.

Молекула эластина состоит из двух компонентов: а-протеина с молекулярной массой 60—84 тыс. и р-про-теина с молекулярной массой 5500. В а-протеине содержатся две пептидные цепи из 27 аминокислот, а в р-про-теине— 17 цепей из 37 аминокислот каждая.

Предполагают, что волокна эластина состоят из внутренней и наружной оболочек. Внутренняя оболочка— из линейного агрегата (проэластина). Наружная оболочка, защищающая внутреннюю, образована муко-протеидом—эластомуцином, построенном из проэласти-

на и полисахаридов; эти элементы придают большую прочность волокну.

Нативный эластин, подвергнутый нагреванию (кулинарной обработке), а также измельченный в порошок, не поддается действию трипсина, но гидролизуется фици-ном, папаином, бромеллином. В последнее время получены важные данные о ферментативном гидролизе эластина. Из поджелудочной железы выделен фермент эласта-за — панкреатопептидаза. Препарат ее не однороден: в нем содержится несколько ферментов, два из которых оказывают последовательное действие на молекулу эластина, вначале освобождая из его структуры полисахарид, а затем расщепляя белковую часть. Благодаря открытию этого фермента удалось выяснить возможность переваривания эластина в желудочно-кишечном тракте животных, а также более глубоко изучить структуру эластина.

Панкреатопептидаза полностью растворяет эластин за 42 ч при температуре 37°С с образованием прозрачного раствора.

Установлено также, что пепсин обладает слабым эла-столитическим действием, приблизительно равным 7в активности эластазы.

Ретикулин

Ретикулин обнаружен в составе ретикулиновых волокон, находящихся в структуре как соединительной, так и ретикулярной ткани. Ретикулярная ткань, в которой ретикулиновые волокна находятся в виде сети, образует основу кроветворных органов: костного мозга, селезенки, лимфатических узлов, а также участвует в построении ткани легких и т. д. Ретикулин входит в структуру сарколеммы. Рентгенограмма его подобна рентгенограмме коллагена.

Ретикулин состоит из тонких поперечноисчерченных фибрилл с периодом повторяемости 64 нм (как у коллагена). Структура ретикулина разных животных аналогична. По химическому и аминокислотному составу (см. табл. 14 и 15) ретикулин значительно отличается от коллагена: в нем меньше азота, больше серы (до 2%), но наличие в его молекуле оксилизина и высокое содержа-

Нйё пролина и бксипролина объединяет Эти протеиды в одну коллагеновую группу.

Помимо аминокислот, в молекуле ретикулина содержится 4, 5% углеводов, 10, 12% липидов и 0, 16% гексоза-мина. Характерным признаком ретикулина является его способность к восстановлению солей серебра, что, по-видимому, объясняется присутствием в его молекуле серы. Ретикулин — сложный белок (простетическая группа — полисахарид), почти не набухает в воде, а также довольно устойчив (не растворяется в течение многих часов в крепких кислотах, щелочах и в горячей воде).В присутствии сернистого натрия ретикулиновые волокна частично разрушаются.

Муцины и мукоиды

Муцины и мукоиды содержатся в составе соединительной ткани в сравнительно небольшом количестве. В составе межуточного вещества эти белки совместно с муко-полисахаридами образуют комплексы, назначение которых удержание фибриллярных и клеточных компонентов в определенном структурном взаиморасположении. Вместе с тем муцины являются обязательной составной частью многих секретов: слюны, слизистой желудка и др. В слизистой соединительной ткани муцинов и мукоидов довольно много. Они относятся к группе сложных белков — глюкопротеидов. В качестве простетической группы у этих белков встречаются мукополисахариды, которые непрочно связаны с белком и легко от него отделяются. Иногда эти сложные углеводы встречаются в тканях в свободном виде.

В состав простетической группы муцинов и мукоидов входят галактоза, глюкоза, глюкозамин или галактоза-мин и глюкуроновая кислота, а также уксусная и серная кислоты. Элементарный состав мукоида из плотной соединительной ткани (в %): углерод 47, 47, водород 6, 68, азот 12, 58, кислород 31, 07, сера 2, 2.

Муцины и мукоиды имеют явно выраженный кислый характер, поэтому для извлечения их из тканей применяют растворы щелочей. Для последующего разделения муцинов и мукоидов экстракт подкисляют. Из щелочных растворов муцины осаждают крепкой уксусной кислотой, а мукоиды при этом остаются в растворе. Муцины и мукоиды дают характерные цветные реакции на белки, но

не свертываются при нагревании и растворяются в спирте. В соединительной ткани, главным образом в ее клетках, встречаются белки, обладающие свойствами альбуминов и глобулинов. Содержание их по сравнению с другими белками невелико. В составе этой группы белков имеются также и ферменты соединительной ткани.

МУКОПОЛИСАХАРИДЫ

В соединительной ткани и ее производных широко представлены различные сложные полисахариды, которые выполняют роль цементирующего компонента межклеточного вещества, участвуют в образовании межмолекулярных связей пептидных цепей коллагена, ретикулина, эластина, входят в состав муцинов и мукоидов, а также встречаются в свободном виде. Эти же вещества выполняют и защитную роль в соединительной и других тканях и органах по отношению к микроорганизмам. К числу кислых мукополисахаридов относится значительное число химически родственных, но различных по строению соединений. Они специфически распределены в различных тканях. Все они представляют собой полианионы. Кислые мукополисахариды разделены на три группы:

полиуроновые кислоты — гиалуроновая кислота (молекулярная масса 20 тыс. — 10 млн.) и хондроитин:

полисульфаты полиуроновых кислот — хондроитин-сульфат (хондроитинсерная кислота) ХСК — виды А, В, С (молекулярная масса 19—50 тыс.), гепаринсульфат, му-коитинсульфат;

полисульфаты — кератосерная кислота и др.

Наиболее распространены в тканях животных кислоты: гиалуроновая, мукоитинсерная, гепарин, кератосерная и хондроитинсерная. Последняя представлена разновидностями А, В, С, отличающимися происхождением, углом вращения (ХСК А—30°, ХСК В—50°, ХСК С—20°) и некоторыми другими свойствами.

В составе хондроитинсерной кислоты А и С имеется глюкуроновая кислота, а в составе ХСК В — идуроновая кислота. Идуроновая кислота является производным аскорбиновой кислоты, что подтверждает особо важное значение витамина в формировании соединительной ткани. Строение всех этих мукополисахаридов аналогично. Большинство из них образует в организме сильно гид-ратированные гели и очень вязкие растворы.

Общий принцип построения мукополисахаридов приведен в следующей схеме: гиалуроновая кислота

[N — ацетилглюкозамин — глюкуроновая кислота]^

хондроитинсерная кислота

[N—ацетилгалактозамин—1 серная " 1

— глюкуроновая кислота] кислота]^
кератосерная кислота

TN — ацетилглюкозамин —" 1 серная

— галактоза J кислота]„

Содержание мукополисахаридов в соединительной ткани приведено в табл. 16.

Соединительная ткань

Гиалиновый хрящ Сухожилия.. Аорта................... Кожа................

ТАБЛИЦА 16

Гиалуро-	Хон	дроитиж	ерная
новая		кислота
кислота
	А	В	С
	+	_	+
+	—	+	+
■ —	—	+	+
+	—	+	—

Примечание. Знак «-(-» кислота содержится; знак «—» кислоты нет.

Одним из самых распространенных мукополисахаридов является гиалуроновая кислота, выделенная из кожи, стекловидного тела, пупочного канатика и некоторых видов соединительной ткани. Чаще встречается в свободном виде.

По химическому строению она представляет собой полимер, состоящий из эквимолярных количеств глюкуро-новой кислоты и ацетилглюкозамина. Ниже приводится структура фрагмента гиалуроновой кислоты.

сн₂он соон

Н HNCOCH₃ H ОН

Растворы гиалуроновой кислоты очень вязкие (в 0, 9%-ном растворе NaCl). Угол вращения их 70—80°. В результате полимеризации молекулярная масса полисахарида колеблется от 200 000 до 500 000.

Являясь основным веществом межтканевых и межклеточных образований организма, гиалуроновая кислота выполняет важные биологические защитные функции. Из некоторых тканей животного организма выделен комплекс ферментов (гиалуронидаза), катализирующих постепенный гидролитический распад гиалуроновой кислоты до ацетилглюкозамина и глюкуроновой кислоты.

Многие патогенные микроорганизмы богаты гиалуроновой кислотой, покрывающей их оболочку.

Мясная промышленность выпускает препараты гиа-луронидазы («лидаза»), гиалуроновой кислоты, а также гепарина, нашедшие применение в лечебной практике. Минеральные вещества находятся в небольшом количестве в собственно соединительной ткани и принимают участие в процессах, протекающих в клетках ткани. Разнообразные липиды входят в незначительном количестве, главным образом в структурные элементы клеток различных тканей. Большое накопление липидов характерно для жировой ткани.

ЖИРОВАЯ ТКАНЬ

Жировая ткань (рис. 25) является разновидностью рыхлой соединительной ткани. Жировые клетки возникают в соединительной ткани из малодифференцированных фиб-робластов, ретикулярных клеток. В протоплазму их включены мельчайшие капли жира, постепенно сливающиеся в одну крупную каплю, оттесняющую протоплазму и ядро к периферии клетки. Жировые клетки при этом увеличиваются (диаметр их иногда достигает 120 мкм) и могут заполнить почти все пространство между соединительнотканными волокнами^.-

Жир накапливается главным образом в соединительной ткани брюшной полости (сальник, брыжейка, околопочечная область), под кожей (подкожная клетчатка особенно развита у свиней), между мышцами и в других местах. При плохом питании и голодании жира в ткани содержится мало. -.,.-.

6—454

T АЧ5 Л И Ц А ал-

Влага Белок Жир Зола

Основное биологическое значение жировой ткани, обладающей высокой метаболической активностью, заключается в том, что она выполняет роль «запасного депо» для накопления питательного материала, имеющего большой запас потенциальной энергии. В ряде участков тела

2 животного жировая ткань вы
полняет механические функции.
Она является своего рода мяг
кой прокладкой, защищающей
внутренние органы от механи
ческого воздействия, а также,
будучи плохим проводником
тепла, предохраняет организм
от охлаждения. В составе жи
ровой ткани имеются биологи
чески ценные для питания
организма непредельные жир
ные кислоты, а также вита
мины. ^_г-

_D Жировая ткань в качестве

Рис. 25. Строение жировой _одного _из _ОСНовных КОМПОнен-

1- жировые клетки; г-ядро; ^Т0В ^ВХОДИТ В СОСТЭВ МЯСЭ И МЯ-

3 —основное вещество. ' СОПрОДуКТОВ, ПрИМеНЯвТСЯ КЭК

сырье для изготовления специальных пищевых продуктов (шпик, колбасы) и для получения топленых пищевых и технических жиров.

ОБЩИЙ ХИМИЧЕСКИЙ СОСТАВ ЖИРОВОЙ ТКАНИ

Наиболее важными химическими компонентами жировой ткани являются жиры, составляющие иногда до 98% массы ткани. В небольшом количестве в ней содержатся другие липиды, белки, ферменты, а также витамины и некоторые органические и минеральные вещества (табл. 17).

Содержание химических соединений в жировой ткани значительно колеблется в зависимости от вида, породы, возраста, пола и упитанности животного, а также от анатомического расположения ткани.

Общий химический состав жировой ткани в разных участках тела животного также неодинаков, что связано

химический состав ткани (околопочечной)

Содержание составных частей % в ткани

свиней

крупного рогатого скота

2, 6—9, 8 0, 39—7, 2 81, 0—97, 0

2, 0—21, 0 0, 76—4, 2 74, 0—97, 0 0, 08—1, 0

с морфологическими и функциональными особенностями ткани;. Химический состав жировой ткани свиньи сальной упитанности приведен в табл. 18.

ТАБЛИЦА 18

	Содержание составных частей, %
Состав ткани	в околопочечной ткани	в сальнике	в шпике
	2, 61 0, 34 97, 0	6, 84 1, 56 91, 6	7, 15 1, 70
Жир...........................................	91, 15

Белковые вещества жировой ткани, содержащиеся в сравнительно небольшом количестве, являются в основном соединительнотканными белками: коллаген, эластин, муцины, в меньшем количестве альбумины и глобулины. Из ферментов наиболее характерны для жировой ткани липазы, играющие существенную роль в диссимиляции жиров.

Жиры, выделяемые из тканей экстрагированием органическими растворителями или каким-либо иным путем, состоят в основном из триглицеридов, но в небольшом количестве в них содержится ряд веществ, растворимых в жирах, например углеводороды, каротиноиды, стероиды, витамины, пигменты. Эти вещества, инертные к действию щелочей и нерастворимые в воде, составляют неомыляемую фракцию. Количество их в жире обычно невелико, но они существенно влияют на его физико-химические свойства, пищевую ценность и сохраняемость.

ХИМИЧЕСКИЙ СОСТАВ И СВОЙСТВА ТРИГЛИЦЕРИДОВ

Жиры разных животных различаются между собой но физико-химическим свойствам, что обусловлено неодно родным составом химических компонентов жиров—три-глицеридов.

Постоянной составной частью триглицеридов является глицерин, а количество жирных кислот в них изменяется. В состав триглицеридов.тканевых жиров входят предмущественно жирные кислоты, содержание которых приведено в табл. 19.;

ТАБЛИЦА 19

	Содержание кислот (в %) в жире
Жирные кислоты	говяжьем	бараньем	СВИНОМ	конском	курином	МОЛОЧНОМ топленом
Миристиновая Пальмитиновая Стеариновая Олеиновая.. Линолевая ■ '.. Линоленовая Арахидоновая.	2, 0—2, 5 27—29 24—29 43—44 2-5 0, 3—0, 7 0, 09— —0, 20	2, 0—4, 0 25—27 25—31 36—43 3—4 0, 4—0, 9 0, 27— —0, 28	1, 0 25—30 12—16 41—51 3—11 0, 3—0, 6 До 2, 0	3—6 7—12 5	0, 1 24—27 4—7 37—43 18—23 0, 3	9—10 24—26 10—11 31—34 3—4 0, 6—1, 5

Указанные в табл. 19 кислоты в основном содержат 16—18 углеродных атомов.

В меньшем количестве в составе жиров триглицеридов имеются жирные кислоты, содержащие от 2 до 14 или от 20 до 22 углеродных атомов. Эти одноосновные кислоты могут быть насыщенными и ненасыщенными. Большое значение имеют входящие в состав жиров ненасыщенные кислоты с 18 углеродами.

Олеиновая кислота имеет одну двойную связь, линолевая две двойные связи, линоленовая — три двойные связи, арахидоновая состоит из 20 углеродов с четырьмя связями у 5, 8, 11 и 14-го атомов:

СН₃—(СН₂)₄—СН=СН—СН₂—СН=СН—СН₂—СН=СН—СН₂—

—СН=СН—(СН₂)₃—СООН.

Арахидоновая кислота в животных жирах содержится в небольшом количестве. Наибольшее ее количество

(20%) содержится в липидах (фосфатидах) надпочечников быка.

В топленом молочном жире, кроме арахидоновой кислоты, содержатся низкомолекулярные (летучие) кислоты—масляная, капроновая, каприловая, каприновая, лауриновая и другие кислоты, суммарный состав которых составляет 12—15%.

⇐ Предыдущая 1 2 3 456 7 8 9 10 Следующая ⇒