ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ ИЗМЕНЕНИЯ МЫШЕЧНОЙ ТКАНИ ПРИ АВТОЛИЗЕ

В результате интенсивного накопления кислых продуктов в начальных стадиях автолиза происходит насыщение буферных систем мышечной ткани. Значительное накоп­ление фосфорной, молочной, пировиноградной кислот яв­ляется причиной почти полного разрушения бикарбонат-ного буфера и выделения углекислоты уже в первые часы после убоя животного. Наиболее важным является бу­ферное действие белков. Однако интенсивное накопление кислот приводит к сдвигу рН в кислую зону сначала до 6, 2—6, 0, а затем до 5, 8 и 5, 6.

Характерное изменение свободной кислотности мы­шечной ткани в значительной мере обусловлено особен­ностями изменений белков. Так, в период мышечного окоченения уменьшение буферной способности белков яв­ляется следствием уплотнения их структур и результатом

интенсивных агрегационных взаимодействий. При разре­шении окоченения и протеолитической деструкции прояв-ляется более высокое связывание белками водородных ионов и убыль их в среде (повышение рН). Этому же спо-собствует (повышает буферную способность) накопление веществ небелковой природы (продуктов автолиза).

В автолизирующих мышцах накапливающиеся актив­ные кислоты вытесняют катионы из различных комплек­сов, в которых они были связаны при жизни животного. Воздействие электролитов и автолитический распад липо-протеидов приводят к нарушению целостности внутрикле­точных и клеточных мембран, что обусловливает перерас­пределение ионов и жидкости. Некоторое количество ионов калия диффундирует из клеток во внеклеточную жидкость, а ионы натрия, наоборот, поступают из внекле­точной жидкости в клетки. Другие катионы, как и анионы, свободно диффундируют через клеточную мембрану, вследствие чего рН клеток и внеклеточной жидкости вы­равнивается.

В результате перераспределения катионов и анионов изменяются физико-химические свойства белков, что яв­ляется одной из причин изменения их растворимости и гидратации, изменяется активность ферментов.

ИЗМЕНЕНИЕ РАСТВОРИМОСТИ БЕЛКОВ

В начальных стадиях автолиза мышечной ткани проис­ходит уменьшение растворимости мышечных белков, а за­тем после достижения определенного минимума повыше­ние их экстрагируемости. В этот период автолиза мышц млекопитающих и птиц для всех белков характерны свя­занные с изменением зарядов конформационные сдвиги, стимулирующие агрегационные взаимодействия белков. Характер этих изменений для однотипных белков разных мышц неодинаков и соответствует интенсивности накоп­ления кислот (продуктов автолиза небелковой природы). Поэтому и извлекаемость однотипных белков разных мышц при одинаковых условиях автолиза различна.

Белки саркоплазмы. В начальный период автолиза наибольшее снижение экстрагируемости белков сарко­плазмы выявляется у мышц, в которых интенсивно про­исходит накопление продуктов автолиза небелковой при-

роды (фосфорной, молочной, пировиноградной, кетокис-дот и др.). Действие этих продуктов обусловливает из­менения, способствующие большому межмолекулярному взаимодействию белков (рис. 16). Взаимодействие белко­вых частиц в этот период, по-видимому, осуществляется в основном за счет электростатических сил, так как из­влечение белков саркоплазмы буферными растворами фи­зиологической концентрации с высокой диэлектрической постоянной повышает их экстрагируемость.

Рис. 16. Суммарная экстрагируемость белков саркоплазмы при авто­лизе (4° С) мышц: / — крупного рогатого скота; 2, 3 — соответственно белых и красных мышц кур.

Извлекаемость разных фракций белков саркоплазмы при автолизе уменьшается неодинаково. Наиболее замет­но уменьшается экстрагируемость белков фракций глобу­лина X (рис. 17, фракция //) и миоальбуминов (рис. 17, фракция /). Свойства белков миогеновой группы (рис. 17, фракции ///, IV и IV д) изменяются меньше. У этих бел­ков хорошо сохраняется растворимость и ферментативная активность. У высокомолекулярных белков (фракция V) изменения незначительны.

После достижения минимума (по времени для различ­
ных видов мышц неодинаково) в зависимости от интен­
сивности прошедших агрегационных взаимодействий и
особенно величины протеолитической активности экстра­
гируемость и электрофоретическая подвижность белков
Саркоплазмы увеличиваются.; v; v

0 14В SIO 20 40 Продолжительность [lg t], ч Рис. 18. Водоудерживающая спо- ныйПараллелизм" 'между собность приМЫ1^1анении (4°С) Уменьшением водосвязы вающей мышц и уменьшением ре активности гидрофиль­ных — кислых и основных — групп в белках мышц, в частности, также реактивности сульфгидрильных групп в миозине. Наряду с миофибриллярными белками существенное влияние на водосвязывающую способность мышечной

Продолжительность, ч

Рис. 17. Изменения экстрагируе­мое™ фракций (I—V) белков сар­коплазмы:

J — дорзальных мышц крупного рога­того скота; 2, 3 — соответственно бе­лых и красных мышц кур (IV д — до­полнительная фракция миогеновой группы белков).

Белки миофибрилл.

В начальных стадиях ав­толиза мышц уменьшает­ся растворимость миозина в результате образования менее растворимого комп­лекса актомиозина. Актин довольно прочно удержи­вается в структуре мио­фибрилл, поэтому и свя­занный с ним миозин не извлекается без воздейст­вия веществ, деполймери-зующих актомиозиновый комплекс. Уменьшение экстрагируемости миози­на в автолизирующих мышцах в этот период происходит за счет сниже­ния концентрации АТФ (добавление к измельчен­ным мышцам АТФ или пирофосфата восстанав­ливает растворимость ми­озина).

В процессе окоченения белки миофибрилл пре­терпевают конформацион-ные изменения, способст­вующие интенсивным аг-регационным взаимодей­ствиям. Понижение экст­рагируемости миофибрил-лярных белков продолжа­ется до определенного пе­риода. Например, в мыш­цах крупного рогатого скота до 24—48 ч автоли­за, а для мышц птиц этот срок значительно меньше. Затем происходит повы­шение их растворимости за счет как диссоциации

_актомиозинового комплекса, так и ослабления агрегаци-онных взаимодействий вследствие перераспределения за­рядов. Одной из причин повышения экстрагируемости яв­ляется также ограниченная протеолитическая деструкция миофибриллярных белков.

ИЗМЕНЕНИЕ ВОДОСВЯЗЫВАЮЩЕЙ СПОСОБНОСТИ МЫШЕЧНОЙ ТКАНИ

80 V

70

Непосредственно после убоя животного мышечная ткань
характеризуется высокой способностью к гидратации.
В первый период автолиза водосвязывающая способность
у разных видов мышц весьма специфично уменьшается:
интенсивность уменьше­
ния водосвязывающей %
способности и сроки на- Шц
ступления минимума, а
затем последующего на- 30\
растания резко различ­
ны (рис. 18). В мышцах
с глубоким и длительным
окоченением наблюдается
также длительное и ин- ™
тенсивное уменьшение во­
досвязывающей способ- $
ности. Интенсивность

50

20,

мышц: / — дорзальных мышц крупного рога-СПОСобнОСТИ того скота; 2, 3 — соответственно бе­лых и красных мышц кур.

уменьшения водосвязыва- 40 ющей способности согла­суется с особенностями из­менений миофибрилляр-ных белков, а также осо­бенностями их агрегаци-онных взаимодействий. Выявляется определен

ткани оказывает характер изменений и остальных белков мышечной ткани. В начальных стадиях автолиза в ре. зультате подкисления большая часть белков мышечной ткани переходит в изоэлектрическое состояние, что спо­собствует лучшей агрегации белков и уменьшению гид. ратационной способности. Поэтому как повышение, так и понижение рН среды от изоэлектрического состояния бел­ков (рН 5, 5) приводит к повышению гидратации мышц.

С началом разрешения окоченения происходит посте­пенное повышение водосвязывающей способности мышц. При повышении водосвязывающей способности четко вы­является повышение активности гидрофильных групп в белках мышц, «разрыхление» белковых структур. При этом активность свободных кислотных групп в белках мышц выявляется в большей степени, чем основных. Это объясняется тем, что белки мышц содержат больше ди-карбоновых аминокислот (глютаминовой и аспарагино-вой), чем диаминокислот (лизин и аргинин).

Таким образом, белки мышц являются главными свя­зывающими воду соединениями и в первую очередь от их состояния, изменения их структуры и состояния гидро­фильных групп зависит водосвязывающая способность мышечной ткани.

ИЗМЕНЕНИЕ АКТИВНОСТИ ФЕРМЕНТОВ

В процессе автолиза мышечной ткани характер автолити-ческих превращений меняется во времени, изменяется соотношение скоростей биохимических реакций. Выход ферментов из структур при автолизе мышечной ткани по­вышает объем ферментативных превращений. В полифер­ментных системах реакции легко протекают и тогда, ког­да ферменты отделены друг от друга, а доступ к ним осу­ществляется путем свободной диффузии.

В начальных стадиях автолиза наиболее активными оказались ферменты гликолитической системы, а-амила-за, а-олигоглюкозидазы, миозиновая АТФ-аза; активны ряд оксидоредуктаз — сукцинатдегидрогеназа, цитохро-моксидаза и др.

По мере накопления продуктов автолиза небелковой природы и подкисления в клетках мышечной ткани про­исходят распад липопротеидных оболочек лизосом, вьь

_сВобождение катепсинов, гликозидаз, кислой фосфатазы, рйбонуклеазы и дезоксирибонуклеазы и других гидроли-^лческих ферментов, а также их активация. Почти все _эТи ферменты наиболее эффективны в слабокислой среде ₀ поэтому известны под общим названием кислых гидро-

лаз.

Активными оказались и ферменты, связанные с мито­хондриями. По мере разрушения в процессе автолиза этих органелл и выхода ферментов активность их прояв­лялась в достаточной степени. Так, значительную актив­ность проявили аминоферазы и декарбоксилазы целого-ряда аминокислот.

Однако в дальнейшем по мере развития автолитиче-ских превращений в результате накопления продуктов ав­толиза, высвобождения и перераспределения анионов и; катионов и взаимодействия их с ферментами происходит снижение активности многих энзимов. Это является ре­зультатом химических взаимодействий с отдельными функциональными группами активного центра фермента,, специфического взаимодействия с отдельными участками апофермента, неспецифической адсорбции на поверхности белка, а также взаимодействия стеми группами, которые поддерживают специфическую конформацию молекулы белка — фермента. Кроме того, для многих ферментов, в том числе и для миозиновой АТФ-азы, потеря активности может быть и следствием протеолитической деструкции самого фермента.

ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИЕ ПРЕВРАЩЕНИЯ

В соответствии с особенностями метаболизма разные ви­ды мышечной ткани отличаются различной концентраци­ей катепсинов. Наряду с этим в соответствии с функцио­нальными особенностями разные мышцы одного и того же животного также отличаются различной концентрацией этих ферментов. Как указывалось ранее, катепсины за­ключены в лизосомы. В начальных стадиях автолиза по-мере распада одинарной липопротеидной оболочки лизо­сом катепсины выходят из ограничивающих их структур в Цитоплазму, в результате чего и происходит нарастание свободной протеолитической активности. Возможно, в си­лу различных способов ограничения начальная свободная активность, степень нарастания протеолитической актив-

ности у разных видов автолизирующих мышц неодинако. вы. У мышц с высоким прижизненным метаболизмом _в начальных стадиях автолиза протеолитическая актив­ность нарастает быстрее, что и обусловливает соответст­вующие интенсивные протеолитические превращения.

Высвобождение катепсинов и проявление их активно­сти находятся в прямой связи с течением гликолитических и других автолитических превращений компонентов не­белковой природы, связанных с накоплением электроли­тов. Развитие этих процессов способствует разрушению липопротеидной оболочки лизосом. Кроме того, подкисле-ние ткани является также важнейшим фактором для сти­муляции действия катепсинов, нарушающих целостность оболочки лизосом изнутри.

Однако длительное воздействие электролитов приво­дит к снижению протеолитическои активности. Опыты по введению в измельченную мышечную ткань хлористого натрия показали инактивацию катепсинов в этих услови­ях. Вместе с тем воздействие указанных факторов являет­ся неравномерным, поэтому автолизирующая мышечная ткань на различных сроках автолиза обладает определен­ной остаточной (и для многих видов мышц — значитель­ной) протеолитическои активностью. Величина остаточ­ной протеолитическои активности находится в прямой зависимости от концентрации катепсинов и в значитель­ной мере в обратной зависимости от количества накопив­шихся продуктов автолиза небелковой природы.

Ограниченному протеолизу в соответствии с локализа­цией в первую очередь подвергаются белки саркоплазмы под воздействием высвобождающихся тканевых эндопеп-тидаз. Это приводит к возникновению в белках N-конце­вых и С-концевых остатков аминокислот, некоторой де­струкции белковых макромолекул. Такие превращения обусловливают повышение общей растворимости и элект-рофоретической подвижности белков саркоплазмы. С уве­личением продолжительности автолиза электрофоретиче-ская картина в целом изменяется, появляются группы мо­дифицированных белковых фракций, подвижности кото­рых варьируют с небольшой дисперсией.

Миофибриллярные белки также подвергаются ограни­ченной протеолитическои деструкции. В белках фракции миозина накапливаются N-концевые группы аминокис­лот. Среди N-концевых остатков большинство составляют

^{отаминовая и аспарагиновая кислоты, лейцин, в мень­шем количестве выявляются серии, треонин, тирозин и ва-лйН- В результате такого ограниченного протеолиза мио­фибриллярные белки становятся более растворимыми, _п0вышается доступность их сульфгидрильных, дисуль-флдных и других химических групп.

В результате ограниченного протеолиза всех белков повышается реактивность кислых и основных групп в белках мышц, водосвязывающая способность, пластич­ность и нежность мышц.

Накопление в процессе автолиза относительно значи­тельных количеств свободных аминокислот по сравнению с исходным их содержанием свидетельствует о проявле­нии наряду с эндопептидазами также достаточной актив­ности различных тканевых экзопептидаз, атакующих кон­цевые пептидные связи, а также трипептидаз и дипепти-даз. Преимущественное накопление в процессе автолиза мышц а-аланина, глицина, глютаминовой кислоты, вали-на, фенилаланина, тирозина, треонина, лейцина и изолей-цина отражает специфическое совместное воздействие на белки и пептиды тканевых эндопептидаз и экзопепти­даз.

Накопление р-аланина является также следствием ферментативного гидролиза специфических дипептидов. Наряду с этим в автолизирующей мышечной ткани накап­ливается орнитин. Начальное содержание этой амино­кислоты невелико. Однако в процессе автолиза мышц про­исходит рост ее содержания, который, очевидно, связан с распадом аргинина, поскольку одновременно происходит и накопление мочевины.

В процессе автолиза мышц наряду с накоплением мно­гие аминокислоты подвергаются различным превращени­ям. Такие аминокислоты, как гистидин, тирозин, глюта-миновая кислота, триптофан, заметно декарбоксилируют-ся. То же наблюдается для 5-окситриптофана и цистеино-вой кислоты — продуктов обмена триптофана и цистеина. В результате этого автолизированные мышцы содержат заметное количество циклических аминов (в порядке воз­растания): гистамина, тирамина, триптамина. Накапли­вается в больших количествах таурин. Накопление ами­нов при стерильном автолизе мышц является не только следствием декарбоксилирования аминокислот, но и ре­зультатом торможения окислительного дезаминирования

 

4—454

аминов, поскольку отсутствует поступление кислорода _в клетки мышц.

В процессе автолиза мышц происходит сравнительно небольшой объем переаминирования аминокислот и на­копление их кетоаналогов. К числу аминокислот, заметно вступающих в реакции переаминирования, относятся: а-аланин, глютаминовая и аспарагиновая кислоты.

Наибольшим количественным превращениям в про­цессе автолиза мышц подвергается глютаминовая кисло­та. Помимо декарбоксилирования и участия в процессах переаминирования, значительная часть глютаминовой кислоты, по-видимому, расходуется в реакциях биохими­ческого связывания аммиака и образования ее амида — глютамина.

ИЗМЕНЕНИЯ УЛЬТРАСТРУКТУР В ПРОЦЕССЕ АВТОЛИЗА

Автолиз мышц сопровождается изменениями структур ор-ганелл, миофибрилл, саркоплазматического ретикулума, сарколеммы и других образований мышечного волокна. На начальных стадиях автолиза начинает изменяться форма частиц гликогена в мышечном волокне. К 12 ч при низких положительных температурах резко уменьшается содержание гликогена, а к исходу 24 ч гистохимически гликоген уже не обнаруживается.

К концу первых суток автолиза при низких положи­
тельных температурах выявляется деструкция сарко­
плазматического ретикулума, изменяется форма мито­
хондрий, отмечается развитие липофанероза в миофиб-
риллах — отщепление и диссоциация липопротеидных
кОхМплексов с выходом их в область Z-пластинок, изменя­
ется хроматин ядер, происходит отслоение сарколеммы с
деструкцией ее плазмолеммы. В дальнейшем в связи с бо­
лее интенсивным выходом гидролаз из ограничивающих
структур указанные изменения становятся более выра­
женными. Кроме того, отчетливо выявляются расщепле­
ние миозиновых протофибрилл, локальные деструкции
миофибрилл, деструкция митохондриальных крист, хро­
матина ядер. •

При длительном автолизе в зависимости от степени деструктивных изменений мышечные волокна теряют спо­собность сокращаться при добавлении АТФ. По уменьше-

_вию контр акционной способности можно судить о степени деструктивных изменений миофибриллярной структуры. Добавление АТФ к автолизированным мышечным волок-лам вызывает растворение разрушенных микроструктур, после чего остается только «остов» миофибриллярных структур.

Изменение ультраструктур в автолизирующих мыш­цах следует рассматривать не только как следствие фер­ментативных гидролитических превращений, но и как ре­зультат физико-химических и коллоидно-химических из­менений белков мышечного волокна. Такие изменения интенсивно проявляются в процессах окоченения и рас­слабления мышечной ткани. Изучение сложных и мно­гообразных превращений при окоченении и расслаблении мышц показало, что уже в начальных стадиях этих про­цессов происходит молекулярная перестройка белков ак-томиозинового комплекса, а это ведет к перестройке суб­молекулярных структур. Значительные изменения ультра­структур в мышцах выявляются в процессах холодиль­ной обработки и посола.

Высокие агрегационные взаимодействия белков при замораживании и хранении в мороженом виде мышц обусловливают и изменения субмолекулярных структур. Изменение ультраструктур вызывает и растворяющее действие гипертонических растворов при разморажива­нии и посоле.

 

4*

Глава II. БИОХИМИЯ КРОВИ

БИОХИМИЧЕСКИЕ

ФУНКЦИИ, СВОЙСТВА

И СОСТАВ КРОВИ

БИОХИМИЧЕСКИЕ ФУНКЦИИ КРОВИ

Кровь (жидкая ткань животного организма) является внутренней средой организма, которая объединяет между собой органы и ткани и выполняет дыхательные, пита­тельные, выделительные, регуляторные и защитные функ­ции. Она доставляет к органам и тканям питательные ве­щества, поступающие из внешней среды через пищевари­тельный тракт, и в нее выделяются из тканей различные продукты обмена. Артериальная кровь переносит кисло­род, необходимый для тканевого дыхания.

В кровь выделяются гормоны, т. е. она способствует гормональной регуляции. Кроме того, регуляторные функции крови обусловливаются постоянным обогащени­ем ее ферментами и другими биологически активными веществами. Регуляторные функции заключаются также в поддержании постоянства осмотического давления, ак­тивной реакции среды и температуры тела.

Важнейшей функцией крови является транспортиров­ка конечных продуктов тканевого обмена (например С0₂, мочевины, мочевой кислоты, аммонийных солей и других азотистых веществ, а также избытка минеральных солей) к органам выделения.

Кровь выполняет защитные функции организма, уча­ствуя в борьбе организма с многими видами заболеваний. При попадании в кровь или ткани животного организма инородных высокомолекулярных веществ (белки или по­лисахариды), называемых антигенами, образуются ан­титела — белки, специфически реагирующие с исходными антигенами. Антитела вырабатываются плазматически-

яи клетками, которые сходны с лимфоцитами и находят­ся в селезенке, лимфатических узлах, стенке пищевари­тельного тракта, печени и в других органах. Антитела способствуют агглютинации (лат. agglutinare — приклеи­вать) бактерий и связыванию антигенов.

Обнаруживают антитела по способности соединяться с исходным антигеном. Они исключительно специфичны и не реагируют даже с молекулами, сходными по строению с антигеном.

Защитные функции крови определяются также лейко­цитами, которые богаты протеолитическими и липолити-ческими ферментами, способствующими быстрому распа­ду и перевариванию различных микробных тел при фаго­цитозе.

МОРФОЛОГИЧЕСКАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА КРОВИ

Кровь состоит из жидкой части — плазмы — и взвешен­ных в ней форменных элементов. К форменным элемен­там относятся:

эритроциты (красные кровяные тельца) — специфи­ческие клетки крови, безъядерные у большинства жи­вотных или с ядрами, например, у птиц, амфибий, реп­тилий;

лейкоциты (белые кровяные тельца) — лимфоциты, моноциты, нейтрофилы, эозинофилы и базофилы; в этих клетках имеются ядра, однако циркулирующие лейкоци­ты не делятся;

тромбоциты (кровяные пластинки, бляшки) — про­дукты фрагментации (распада) особых гигантских клеток костного мозга — мегакариоцитов.

В крови разных видов животных содержание формен­ных элементов неодинаково. Количество их в среднем со­ставляет у крупного рогатого скота 33%, у мелкого 28%, свиней 43, 6%, лошадей около 40% от массы крови.

Общее количество крови у различных видов животных также неодинаково. Так, у крупного и мелкого рогатого скота оно составляет 7, 6—8, 3%, свиней 4, 5—6, 0%, домаш­ней птицы 8, 1%, лошадей 9, 8%, кроликов 5, 5—6, 2% к массе животных.

ХИМИЧЕСКИЙ СОСТАВ И ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА КРОВИ

Химический состав крови у животных одного вида в нор­ме постоянен, а у животных разных видов имеются неко­торые колебания в содержании компонентов.

Химический состав цельной крови убойных животных (средние данные) приведен в табл. 4.

ТАБЛИЦА 4

Содержание составных частей (в г) в 1000 г цельной крови

Состав крови

быка

790, 56 209, 44 142, 2 42, 61 0, 686 0, 444

749, 02 250, 98 166, 9 69, 7 0, 526 0, 346 2, 913 0, 611 2, 691 0, 758 0, 828 0, 051 0, 064 2, 785

803, 89 196, 11 112, 58 69, 72 0, 829 1, 299 2, 46 0, 525 0, 395 3, 579 0, 396 0, 577 0, 06 0, 04 2, 923

808 191

821, 67 178, 33 92, 9 70, 8 0, 7325| 1, 339 2, 22 0, 937 0, 488 3, 638 0, 405 0, 492 0, 07 0, 03 3, 08

Вода..................

Сухой остаток... В том числе:

103, 1

гемоглобин..

другие белки

0. 1. 2, 0, 3, о, о, о, о, з,

935 349 567

сахар............

холестерин..

, 309 095

лецитин....

0, 475

жир...........

жирные кислоты

2, 406 0, 309 0, 696 0, 068 0, 2, 69

натрий..............

калий.............

окись железа

кальций....
магний....
хлор...........

I

I

Кровь является средой, в которую поступают различ­ные продукты тканевого обмена, кислород, а также пи­тательные вещества. Несмотря на это, кровь большого круга кровообращения характеризуется довольно посто­янным составом. Такое динамическое постоянство под­держивается различными механизмами, регулирующими поступление в кровь продуктов питания и выделение из нее продуктов обмена. Благодаря постоянному составу плазмы крови создаются неизменные условия среды, не­обходимые для существования клеток.

Осмотическое давление крови животных обусловлива­ется в основном содержанием в ней неорганических ве-

ществ (их молекул и ионов), а также частично белками рлазмы и другими органическими соединениями. Осмоти­чески наиболее активными веществами являются соли NaCl, NaHC0₃, Na₂HP04, СаСЬ, KC1, при диссоциации которых образуются ионы, ведущие себя как осмотически активные частицы. Постоянство осмотического давления крови обеспечивается деятельностью регуляторных меха­низмов, способствующих выделению из организма избытка как воды, так и осмотически активных ве­ществ.

Осмотическое давление выражают величиной депрес­сии (А), характеризующей температуру понижения за­мерзания крови по сравнению с температурой замерза­ния чистой воды. Депрессия крови убойных животных со­ставляет: коровы 0, 611, овцы и свиньи 0, 618, лоша­ди 0, 558, кролика 0, 595.

Ряд жизненных функций клеток, в частности сохране­ние ими определенной формы, способность воспринимать извне и отдавать во внешнюю среду вещества, зависит от осмотического давления клеточного сока и омывающей клетки жидкости, т. е. лимфы и связанной с ней плазмы крови.

Осмотическое давление белков плазмы и других кол­лоидов называется коллоидно-осмотическим, или онкоти-ческим, давлением. Оно примерно составляет около 0, 004—0, 006 общей величины осмотического давления крови.

Осмотическая (онкотическая) активность белков плаз­мы неодинакова. Например, сывороточные альбумины обусловливают ³/₄ осмотического давления, создаваемого белками, хотя по количеству составляют приблизительно 7г всех белков плазмы/Сравнительно высокая осмотиче­ская активность сывороточных альбуминов является следствием большей их концентрации (в результате мень­шей величины молекул) по сравнению с другими белками плазмы.

Распределение воды между тканями и кровью при одинаковой концентрации в них солей определяется кон­центрацией белков в плазме. Если в кровь вводится боль­шое количество физиологического раствора, изотоничного плазме, то концентрация сывороточных белков в крови резко снижается. При этом онкотическое давление в плаз­ме уменьшается, что создает предпосылки для перехода

Кровь рН Свиньи...................... 7, 85—7, 95 Лошади..................... 7, 20—7, 60 Кролика............ 7, 33—7, 40

воды из крови в ткань, поскольку осмотическое давление белков в тканевой жидкости остается прежним.

Для крови животных характерно также относительное постоянство концентрации ионов водорода (рН). Реакция крови убойных животных слабощелочная и колеблется обычно в небольших пределах.

Кровь рН

Коровы......... 7, 36—7, 50

Овцы............. 7, 40—7, 58

Барана........................ 7, 82

Козы........................... 7, 65

Изменение рН крови может быть вызвано рядом при­чин. В продуктах переваривания, поступающих в кровь, имеются различные кислоты и основания. Кроме того, в продуктах внутриклеточного обмена, поступающих вна­чале в тканевую жидкость, а затем в кровь, также содер­жится значительное количество кислот и оснований. При­жизненный сдвиг рН крови в кислую сторону называется ацидозом, в щелочную — алкалозом. Компенсированный сдвиг кислотно-щелочных отношений в сторону алкалоза характерен для травоядных животных, в сторону ацидо­за — для плотоядных.

ТАБЛИЦА 5

Плазма

Эритроциты

Буферные системы

Постоянство активной реакции среды обусловлено на­личием в крови буферных систем и непрерывным осво­бождением ее от конечных продуктов обмена путем экс­креции. Главные буферные системы крови приведены в табл. 5. Буферные системы крови отличаются высокой кислотной емкостью. Температура замерзания и элек­тропроводность крови постоянны, что обусловлено в ос­новном постоянным количеством электролитов. Мине­ральных веществ содержится около 0, 9%.

Плотность крови животных разных видов различается незначительно (г/см³).

 

Крупный рогатый
скот...................... 1, 050—1, 060		... 1, 049—1, 055
Овцы..... 1, 055—1, 065	Куры..	1, 040—1, 060

ПЛАЗМА КРОВИ

В плазме крови содержится 90—91% воды и 9—10% плотного остатка. Большую часть плотного остатка со­ставляют белки, а остальную часть — азотистые и без-

ТАБЛИЦА 6

Содержание составных частей (в г) в 1000 г плазмы

Состав плазмы

лошади

Крупного

Рогатого

Скота

 

Бикарбонатная.. Фосфатная.... Белковая (плазмы) Гемоглобиновая Оксигемоглобиновая

Н₂С0₃

NaHCOg

NaH₂PQ₄

Na₂HP0₄

Н ■ — белок

Na — белок

н₂со₃

КНС0₃ КН₂Р0₄ К₂НР0₄

Н(НЬ)

К(НЬ) H(Hb)Q₂ К(НЬ)0₂

Вода....................................

Сухой остаток...............

В том числе

белки.......................

сахар...........................

холестерин...............

лецитин........................

жир..............................

Жирные кислоты...

натрий...........................

калий...........................

кальций.......................

магний...............................

хлор...............................

Общий фосфор....

в том числе неоргани­ческий фосфор...

913, 64 86, 36

72, 50 1, 05 1, 238 1, 675 0, 926

4, 312

0, 255

0, 1194

0, 0446

3, 69

0, 244

0, 085

917, 44 82, 56

67, 50 1, 06 0, 879 1, 709 1, 352 0, 71 4, 303 0, 256 0, 117 0, 041 3, 711 0, 232

0, 073

917, 61 82, 39

67, 741 1, 212 0, 409 1, 426 1, 956 0, 794 4, 251 0, 27 0, 122 0, 0412 3, 627 0, 1972

0, 0524

902, 05 97, 95

84, 24 1, 176 0, 298 1, 720 1, 300

4, 434

0, 263

0, 1113

0, 045

3, 73

0, 240

0, 071

 

азотистые экстрактивные вещества, липиды, углеводы ^ минеральные вещества. Общий химический состав плад_ч мы крови убойных животных представлен в табл. 6.

БЕЛКИ ПЛАЗМЫ

Биохимические и физико-химические свойства белков плазмы

Основными фракциями белков плазмы крови являются сывороточные альбумины, сывороточные глобулины д фибриноген. Альбумины и глобулины активно участвуют в обмене веществ, быстро расходуются на нужды орга­низма и так же быстро восстанавливаются. Содержание белковых фракций в плазме разных животных неодина­ково (табл. 7).

ТАБЛИЦА 7

Содержание (в %) в плазме крови

Белковые фракции

крупного мелкого

свиней

рогатого рогатого

Сывороточные альбумины > глобулины Фибриноген...............

скота скота

Фибриноген является главным компонентом системы свертывания крови (см. с. 112). Он нерастворим в воде, но хорошо растворяется в разбавленных растворах нейт­ральных солей и в щелочах, осаждается сернокислым магнием и хлористым натрием ранее, чем наступает пол­ное насыщение.

Фибриноген — белок с молекулярной массой 330 000. Молекулы фибриногена состоят из трех глобулярных структур с диаметром около 6-10~⁹ м, соединенных между собой более тонкими белковыми тяжами (рис. 19).

Молекула фибриногена построена из шести полипеп­тидных цепей, соединенных дисульфидными связями — двух А- и двух В- цепей, несущих у разных животных в

качестве N-концевых групп различные кислотные остат­ки и двух С-цепей — с тирозильными остатками на jsj-конц'е (см. с. 113).

Сывороточные альбумины. Эти белки у различных убойных животных сходны по своим биологическим и фи­зико-химическим свойствам. Сывороточные альбумины, образуемые в печени, поддерживают коллоидно-осмоти­ческое (онкотическое) давление крови. При физиологиче­ских значениях рН они заряжены отрицательно, а молекулы их близ­ки по размерам.

Внутренняя вязкость сывороточ­ных альбуминов сравнительно неве­лика, что существенно для кровооб­ращения, так как при этом умень­шается работа, выполняемая серд­цем. Сывороточные альбумины уча­ствуют в регуляции кислотно-щелоч­ного равновесия и играют особую роль в транспортировке различных соединений.

Рис. 19. Схематиче­ское изображение по­ловины молекулы фи­бриногена (места дей­ствия тромбина пока­заны стрелками).

Сывороточные альбумины выпол­няют ответственную роль в переносе метаболитов. Они связываются с углеводами, липидами и другими со­единениями. Альбумины — непосред­ственные акцепторы жирных кислот. Они переносят липиды от жировых депо к местам потребления. Очень велика роль сывороточных альбуминов в переносе угле­водов, с которыми они образуют различные глюкопроте-иды. Очень легко возникают комплексы сывороточных альбуминов с различными катионами и анионами, а так­же с многочисленными продуктами обмена. Наиболее важными являются питательные функции сывороточных альбуминов. В некоторых случаях при очень интенсивном обмене они могут быть единственным источником белко­вого питания тканей. Альбумины выполняют важную роль в транспортировке и регуляции активности гормо­нов.

По физико-химическим свойствам сывороточные аль­бумины являются типичными альбуминами: они раство­ряются в воде и солевых раствор ах среди ей концентрации,

причем растворимость их во многих растворителях выщ_е растворимости большинства других компонентов плазмы. В связи с этим методы их выделения основаны на осажде­нии других компонентов, тогда как альбумины остаются в растворе. Но ввиду того, что сывороточные альбумины легко взаимодействуют с другими белками, а также могут быть связаны с липидами и углеводами, растворимость их в естественных системах может отличаться от раствори­мости в изолированном состоянии.

Очищенный сывороточный альбумин остается гетеро­генным, что показано при помощи электрофореза, хрома­тографии и иммунохимических методов.

Способность сывороточного альбумина легко вступать в реакцию с целым рядом веществ обусловлена наличи­ем в его молекуле 55 е-аминогрупп лизина, высокоактив­ных тиоловых и имидозольных групп, большого количе­ства карбоксильных групп (активность последних при фи­зиологических значениях рН относительно невелика).

⇐ Предыдущая12345678910Следующая ⇒

Поделиться:

Популярное:

1. A.16.15.3. Экран принудительной изоляции для использования в депо
2. Cинтетический учет поступления основных средств, в зависимости от направления приобретения
3. Cмыкание с декоративно-прикладным искусством
4. E) Ценность, приносящая доход, депозит.
5. F) объема производства при отсутствии циклической безработицы
6. F) показывает, во сколько раз увеличивается денежная масса при прохождении через банковскую систему
7. F)по критерию максимизации прироста чистой рентабельности собственного капитала
8. G) осуществляется за счет привлечения дополнительных ресурсов
9. H) Такая фаза круговорота, где устанавливаются количественные соотношения, прежде всего при производстве разных благ в соответствии с видами человеческих потребностей.
10. H)результатов неэффективной финансовой политики по привлечению капитала и заемных средств
11. I HAVE A STRANGE VISITOR (я принимаю странного посетителя)
12. I MAKE A LONG JOURNEY (я предпринимаю длинное путешествие)