ПОКРОВНАЯ ТКАНЬ И ЕЕ ДЕРИВАТЫ

Покровная ткань-—кожа (шкура) —защищает тело жи­вотных от физических и химических воздействий окру­жающей среды, механических повреждений, потери тепла и воды, проникновения в организм разнообразных болез­нетворных начал. Кожа выполняет функции органа выде­ления некоторых продуктов метаболизма и органа ося­зания.

 

Алании... Глицин... Валин.... Лейцин... Изолейцин Пролин... Фенилаланин. Тирозин... Триптофан.. Серии....

В коже имеются потовые, сальные железы и волося­ные луковицы. К производным покровной ткани относят­ся роговые образования: волосы, шерсть, щетина, перья, пух, рога, когти, копыта и т. п.

Шкура состоит из трех слоев: наружного — эпидерми­са, среднего — дермы, нижнего — подкожной клетчатки. Эпидермис включает много рядов эпителиальных клеток, ороговевших на поверхности.

Дерма — средний, наиболее толстый, основной слой шкуры. Она представлена двумя слоями: верхним сосоч-ковым и нижним сетчатым. Сосочковый слой построен из рыхлой соединительной ткани, в которой расположены сосуды, питающие эпителий и нервный аппарат. Тонкие пучки сосочкового слоя переходят в плотный нижний сет­чатый слой дермы, представляющий собой плотную со­единительную ткань, построенную из толстых переплета­ющихся пучков коллагеновых волокон. Среди пучков кол­лагена расположены отдельные эластиновые волокна, остальное пространство заполнено бесструктурным межу­точным веществом.

Нижний слой кожного покрова представляет собой рыхлую соединительную ткань.

Каждый из слоев шкуры выполняет особые функции и имеет особый химический состав.

БЕЛКОВЫЕ ВЕЩЕСТВА

Белковый состав основной части шкуры —дермы —
характеризуется следующими данными (в % к сырой
шкуре)._________________________

Коллаген... 33, 2
Эластин.... 0, 34
Альбумины и гло­
булины... 0, 70
Мукоиды.... 0, 16

По составу дерма очень похожа на плотную соедини­тельную ткань (см. табл. 13). Основные химические ком­поненты ее — соединительнотканные белки, а специфиче­скими белками шкуры и ее производных являются эпи-дермин и кератин.

Эпидермин. Это белок, образующийся в поверхност­ном слое эпидермиса, по свойствам близок к кератинам.

По структуре он подобен кератину, поэтому для него воз­можен переход а-формы в р-форму.

Эпидермин упруг и способен к сверхсокращению до 20% при нагревании до 70—85° С. Он не является ин­дивидуальным белком, не растворяется в воде, нейтраль­ных солях, но полностью переходит в раствор под дейст­вием 6 М раствора мочевины. Молекулы эпидермина асимметричны (коэффициент дисимметрии 3, 5). Моле­кулярная масса основного компонента белка, выделенно­го при помощи мочевины, 60000. В молекуле белка рас­тущего эпителия имеются SH-группы, а в ороговевших клетках — S—S^-. Под действием мочевины происходит разрыв водородных связей и эпидермин распадается на структурные единицы. После этого дополнительная дез­агрегация части белка может быть достигнута под дейст­вием сульфидов, которые разрывают — S—S-мостики с восстановлением SH-rpynn.

Кератин. Белок прочных образований (производных) шкуры: рогов, копыт, волос, шерсти, щетины, пуха, пера и т. д. В зависимости от происхождения физико-химиче­ские свойства и химический состав кератинов существен­но меняются.

Кератины относятся к группе протеиноидов — наибо­лее прочных, устойчивых белков. Они нерастворимы ни в воде, ни в растворах солей, кислот, спирте, эфире и т. п., не гидролизуются под действием пищеварительных фер-

ТАБЛИЦА 26

Содержание аминокислот i % к белку

Содержание

аминокислот,

Аминокислоты

% к белку

Аминокислоты

(U.- 3§

О. Э н

6, 3	6, 42
14, 4	11, 9
0, 5	0, 7
10, 9	10, 4
1, 1	1, 1
3, 8	2, 76
8, 0	7, 2
17, 9	14, 1
—	1, 17

	4, 14
—	6, 58	—
5, 9	4, 64	8, 3
8, 3	11, 3	8, 0
4, 7	11, 3	6, 0
9, 6	9, 5	8, 8
2, 7	3, 65	5, 2
3, 5	4, 65	2, 2
—	1, 8	__
7, 6	10, 01	10, 2

Треонин.. Цистеин.. Метионин.. Аргинин... Гистидин.. Лизин... Аспарагиновая кислота.. Глютаминовая кислота.. Амидный азот

4, 4 8, 2 0, 5 7, 5 0, 4 1, 3

7, 0

9, 7

 

ментов. Такая устойчивость этих протеиноидов объясня­ется своеобразием строения и сочетания аминокислот в данных белках (табл.26).

В кератинах содержится от 4 до 14, 4% цистеина, в связи с чем в их составе много серы — от 2 до 6%, что обнаруживается при горении. Запах горелой шерсти, рога обусловлен образованием из цистеина летучих меркапта­нов. В кератинах много пролина и глицина, а также свое­образно сочетание основных аминокислот — гистидина, лизина и аргинина (1: 4: 12). Нерастворимость и устой­чивость кератинов обусловлена наличием в них большого количества цистеина, который образует дисульфидные мостики между пептидными цепочками белка по следую­щей схеме

—СО— NH—СНСО—NH—СН—

I СН₂—S

I

S—СН₂

I

—СН—СО—NH—CH—СО-Наличие дисульфидных мостиков в молекуле керати­на придает белку большую прочность, делает его нераст­воримым подобно вулканизированному каучуку. Поэтому иногда кератин называют «вулканизированным белком». Помимо дисульфидных связей, полипептидные цепочки кератина связываются и водородными связями

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

		-S—S-
_S—S—
_S—S—	-S—S-
-S—S—
	-S—S—
—S—S—
-S— S-	_s_s—
-s—s-
	—S—S—

Высокое содержание полярных гидрофильных групп в структуре волокон кератина позволяет предположить, что прочность его, по-видимому, зависит и от межмоле­кулярного взаимодействия между этими группировками.

Под действием сероводорода, сульфидов, цианидов, тиогликолевой кислоты и т. п. дисульфидные связи вос­станавливаются с образованием сульфгидрильных групп по следующей реакции:

R—S—S—R_x + NaCN -»- RSNa + NC—S—Rj.

Восстановленный растворимый кератин получил на­звание кератеина. Он может расщепляться протеолитиче-скими ферментами. Использование кератеина для пита­ния некоторыми насекомыми (личинками моли и др.) объясняется наличием в их пищеварительном тракте осо­бого фермента кератиназы, расщепляющего дисульфид­ные связи кератеина.

На практике для удаления шерсти применяют веще­ства, разрушающие—S—S—связи, препараты сульфидов и других подобных веществ. Под действием окислителей Н2О2, Вг₂, гипохлорида и других дисульфидные связи тоже распадаются, но при этом в процесс вовлекаются и другие группы белка, в результате чего образуются раст­воримые продукты, легко вступающие в химические реак­ции. Механическая деструкция кератеинов (например, тонкое растирание шерсти) также частично переводит кератин в растворимую форму и состояние, доступное для воздействия протеолитических ферментов.

При действии на кератин надуксусной кислоты мож­но получить растворимый дериват кератина, в котором цистеин окислен в цистеиновую кислоту

RSSRj + 6 [О] + 2е-^- 2RSO3.

Это так называемые кератозины (а, р\ у), различаю­щиеся по аминокислотному составу и молекулярной мас­се (от 10 до 80 тыс.).

Для получения максимально растворимого протеида применяют ряд методов, например обработку тиогликоля-том в присутствии концентрированной мочевины при рН 10, 5 и комнатной температуре.

Под действием щелочи в кератинах возможен разрыв дисульфидного мостика гидролитическим путем

н₂о
R—S—S—Ri < ----- > RSOH + HSRx

Остаток

сульфеновой

кислоты

 

Сульфеновая кислота неустойчива в щелочных раст­ворах и может претерпевать дальнейшие превращения. Сульфгидрильные группы в этих условиях могут вступать в реакцию с полярными группами белка, образуя, на­пример, лантионин

NH NH NH NH

I III
CH-CH₂-SH + НОСН₃-СН--------------- > - CH-CH₂-S-CH₂-CH + Н₂0

I III

со со со со

I II

Остаток лантионина

Для растворения кератинов (при кипячении) приме­няют вещества, получившие название детергентов, на­пример додецилсульфат натрия (С^ FfeOSCbNa). Моле­кулярная масса растворимых частиц 75 000, причем они состоят на 60% из кератина и примерно на 40% из присоединенного детергента. С помощью детергентов удалось более глубоко изучить структуру кератина. На основании анализа концевых аминокислот кератина и продуктов его деструкции показано, что молекула кера­тина состоит из 37 пептидных цепей с общей минималь­ной массой около 2000 000.

На основании данных рентгеноструктурного анали­за, изучения с помощью электронно-оптического метода и результатов исследования физико-химических свойств кератина и продуктов его деструкции предлагают сле­дующую модель-схему строения кератина (рис. 30).

Основой фибриллярной структуры кератина являет­ся микрофибрилла (рис. 30, б). Под электронным мик­роскопом установлены ее диаметр около 80 нм и длина до 1 мкм.

Микрофибриллы отстоят одна от другой на расстоя­ние (от центра) 90 нм.

Внутри каждой микрофибриллы имеются субструкту­ры— протофибриллы диаметром 20 нм. Микрофибрил­ла состоит из 11 протофибрилл — две внутри и девять по окружности. В свою очередь каждая протофибрилла представляет собой тройную спираль из трех а-цепей

(рис. 30, а). Таким образом, первичным мономером ке­ратина является триплет — прекератин (протофибрил­ла) подобный тропоколлахену, но с другим аминокис­лотным составом, структурой и физико-химическими свойствами. МикрофибриллаХ построена из протофиб­рилл подобных, но не идентичных субъединиц.

•

Для упрочения кератиновьЬх образований, например шерсти, их обрабатывают фЬрмальдегидом, который «сшивает» цепи белков путем образования метиленовых (—СН₂—) мостиков. Последние, как установлено, образуются между е-аминогруппа'ми лизина

и ЧСН-группами тирозина. Фор­мальдегид может быть введен в молекулу кератина также после действия восстановителей по сле­дующей схеме:

RSSR

RSH + HSR;

2RSH + HCOH -> - RS—CH₂—SR + Н₂0.

В этом случае разорванные цистеиновые связи воссоединяют­ся в более прочные с помощью формалина.

Рис. 30. Модель молеку­лярной структуры а-ке- ратина: а — протофибрилла, состоя­щая из трех а-спиралеи. закрученных вместе и вхо­дящих в свою очередь в канат; в — микрофибрйлла, содержащая 11 протофиб­рилл.

Кератин эластичен, способен
растягиваться во влажном со­
стоянии и сокращаться при высы­
хании. Растягивание кератина,
как показали рентгеноструктур-
ные исследования (шерсти, волос,
рогов), объясняется переходом
а-конфигурации кератина в
Р-конфигурацию. а-Форма —

складчатая; в изгибе размером 0, 51 нм (период идентичности) содержится три остатка амино­кислоты. При растяжении обна­руживается р-форма с периодом идентичности 0, 33 нм

 

При растяжении на 100% цепь развертывается полно­стью (0, 515X2). Набухание и растяжение волос и шерсти во влажной атмосфере связано, по-видимому, с разрывом (обратимым) солеобразных или водородных связей меж­ду пептидными цепями

с=о сн NH-—

/

HCR

о:

.I.--V-

-NH, -

-0=С-^ HCR

ОС'

веществами. Они стабилизируют пену в противопожар­ных жидкостях. Подобным методом получают и керати-новый клей. Продукты деструкции кератинов используют­ся для получения кератиновых пленок, лаков, изготовле­ния пластмасс, эмульгаторов. \

Кератины являются ценным\ источником различных
аминокислот: глютаминовой, цистеина, тирозина и др. По
аминокислотному составу кератин, является полноценным
белком. \

В настоящее время в мясной промышленности СССР организовано промышленное производство некото­рых аминокислот на основе гидролиза кератиновых от­ходов.

Некоторые аминокислоты (например, глютаминовая) получили широкое применение в медицине при лечении ряда заболеваний, связанных с нарушением нервной дея­тельности. Глютаминовая кислота в виде мононатриевой соли широко используется для улучшения вкуса пище­вых продуктов. Добавление к продукту 0, 1—0, 3% моно-глютамата натрия способствует раскрытию естественного вкуса пищевых продуктов. Большие перспективы имеет получение таких незаменимых аминокислот, как треонин, валин, лизин, лейцин, изолейцин, а также цистина и сме­сей аминокислот.

 

При нагревании кератинов в горячей воде большее ко­личество слабых связей разрывается (дисульфидные при этом сохраняются), что приводит к денатурации и не­обратимому сжатию волокон. Такое явление наблюдает­ся при усадке шерсти и горячей обработке роговых из­делий.

В результате таких превращений кератин становит­ся более прочным.

Основная масса кератиновых производных использу­ется в легкой промышленности, но значительное количе­ство отходов (некондиционные рога, копыта, отходы ще­тины и т. д.) является сырьем для получения пенообразо­вателя, кератинового клея. Пенообразователь получают в результате неглубокого щелочного гидролиза, под давле­нием. При этом разрушаются — S — S —связи. Продукты деструкции кератинов являются поверхностно-активными

МЕЛАНИНЫ

Меланины — это особые пигменты, которые обусловли­вают в основном окраску кожи. Они откладываются в эпителиальном слое в виде микроскопических аморфных глыбок — зерен.

Образования подобного рода придают окраску воло­сам, шерсти, перьям и т. п. Меланины трудно растворимы (нерастворимы в воде, солевых растворах, некоторые — в щелочах), похожи в этом отношении на кератины, хотя не содержат серы, а количество азота не превышает 8, 8%. Пигменты растворимы в серной кислоте и обесцве­чиваются крепкой азотной кислотой, перекисью водорода, сернистой кислотой, хлорной водой. Меланины являются продуктами последовательного окисления тирозина и кон­денсации продуктов окисления в пигмент-полимер, в ос­нове которого лежит индольное кольцо

■ Clij '/Ю₂ HOf^\-CU₂ _2h

-------- > - ------- *-

HO^n^ J¹ ru ТирозиназаiiqI^^ U Л,, Тирозиназа

Nll₂ С ООН NH₂ COOH

Тирозин ' 3, 4-Диоксифени.ла.ланин

 

NH₂^XCOOH

Допагхинон Пигмент

Меланины образуются в тканях с участием тканевых ферментов (тирозиназы и др.).

Характерной особенностью кожных придатков явля­ется наличие в их составе Fe, Si0₂ (содержание достига­ет 7з всех минеральных веществ), придающего еще боль­шую прочность кератинам, а также Са, Р.

ПОТОВЫЕ И САЛЬНЫЕ ЖЕЛЕЗЫ

Функцией потовых желез является удаление с потом зна­чительных количеств воды (иногда до 7з воды, выделяе­мой из организма) и некоторых продуктов обмена. Сухой остаток пота составляет около 1, 2%, из которых 7з— Ч₂ минеральных веществ. Из органических соединений с потом выделяются мочевина, креатин, креатинин, моче­вая кислота, а также летучие жирные кислоты (в том числе масляная, капроновая и др.), придающие поту ха­рактерный запах.

Секрет сальных желез — густая масса белого цвета, предназначенная для защиты поверхностного слоя ткани от высыхания, участвующая в регуляции теплообмена и предохранении от проникновения микроорганизмов.

Секрет сальных и потовых желез, соединяясь вместе, образует жиропот. Практическое значение имеет жиро­пот овец (составляет несколько десятков процентов от массы шерсти). Его получают промыванием шерсти в мыльной воде или Извлекают органическими растворите­лями, которые, однако, ухудшают качество шерсти. Очи­щенный жиропот овец — ланолин — светло-желтое, мазе­образное вещество (смесь липидов).

В состав жиропота входят в виде эфиров (воски) вы­сокомолекулярные спирты (цериловый, ланолиновый,

карнаубовыи), холестерин (особенно много), глицерин с высокомолекулярными жирными кислотами, главным об­разом пальмитиновой, церотиновой (26 углеродных ато­мов) и миристиновой, а также белки и минеральные ве­щества. Широкое применение в медицине нашел ланолин как основа для мазей и кремов, способный поглощать значительное количество воды (200—300%) и устойчи­вый при хранении.

Глава IV.

⇐ Предыдущая3456789101112Следующая ⇒

Поделиться:

Популярное:

1. Глава 11. Разрывая ткань пространства
2. Гладкая мышечная ткань эпидермального происхождения
3. Костная ткань, общая характеристика.
4. ЛЕКЦИЯ 3. ТКАНИ ВНУТРЕННЕЙ СРЕДЫ. СОБСТВЕННО СОЕДИНИТЕЛЬНАЯ ТКАНЬ. СКЕЛЕТНЫЕ ТКАНИ
5. Методы отделки изделий аппликациями. Нанесение рисунка на ткань штампами ( набойкой). Переводная термопечать. Нанесение на ткань рисунка тушью, фломастером. Роспись ткани аэрографом, трафаретом.
6. Оконченным преступление является независимо от того, удалось или нет виновному получить в свое распоряжение орган или ткань человеческого организма.
7. Отделка изделий: шелковой тканью, искусственными цветами, галантерейными изделиями, шелковой тканью, бисером, пайедками.
8. Сердечная поперечнополосатая мышечная ткань
9. Собственно соединительная ткань включает в себя рыхлую волокнистую и плотную волокнистую соединительные ткани.
10. Тема № 3 «ЭПИТЕЛИАЛЬНАЯ ТКАНЬ»
11. Убежденно разрывая ткань пространства