Копчение является одним из способов консервирования продуктов, а также особым технологическим приемом для придания своеобразного вкуса и аромата готовым пищевым изделиям.

При копчении мясопродукты обрабатывают летучими веществами (дымом), образующимся при неполном сго­рании древесины. Дым — это смесь мельчайших твердых и жидких частиц, взвешенных в газовой среде. В настоя­щее время применяется ряд способов копчения: сухой, мокрый, холодный, горячий, электрокопчение и др.

Под действием разнообразных химических соединений (их насчитывается около 200) и тепла, обычно используе­мого в процессе копчения, происходят сложные взаимно связанные химические, физико-химические и биохимиче­ские изменения компонентов пищевых продуктов, в ре­зультате которых готовые изделия приобретают харак-

 

терные для них плотность, органолептические и пищевые свойства.

Помимо свойств исходного продукта, качество готовых изделий зависит от состава летучих веществ, температу­ры и продолжительности копчения.

В составе коптильных газов обнаружены следующие основные вещества: жирные кислоты — уксусная, пропио-новая, муравьиная, капроновая; спирты—метиловый, амиловый, изоамиловый, бутиловый, изобутиловый; аль­дегиды и кетоны — формальдегид, ацетальдегид, диаце-тил, фурфурол, ацетон; фенолы (их выделено око­ло 20) —фенол (карболовая кислота), о-, м-, м-крезолы, толуол, ксилол, пирокатехин и т. д. Кроме того, в дыме содержатся смолистые вещества и следы углеводородов. Соотношение перечисленных веществ может резко ме­няться в зависимости от вида древесного материала и ре­жима горения. Большое значение для качества дыма име­ет группа фенолов и смолистых веществ.

Биохимические изменения, происходящие в процессе копчения, обусловлены значительным обезвоживанием, т. е. подсушиванием продукта. Это-необходимо для полу­чения характерных органолептических свойств и лучшей сохранности продукта.

В процессе копчения некоторые летучие вещества коп­тильных газов осаждаются на поверхности, а другие про­никают внутрь продукта, постепенно диффундируя во время копчения и последующей сушки.

В коптильных газах содержится значительное коли­чество летучих органических кислот, подкисляющих про­дукт (рН снижается с 6, 34—5, 79 до 5, 87—5, 29).

Биохимические изменения компонентов мяса зависят от того, что вещества, поступающие в продукт при копче­нии (альдегиды и др.), сорбируются или взаимодейству­ют с функциональными группами белков и с другими химическими соединениями. Например, формальдегид реагирует со свободными аминными группами пептидных цепочек белков, образуя в конечном итоге моно- и диме-тильные соединения: R—NHCH₂OH или RN(CH₂OH)₂. Взаимодействуя с двумя аминогруппами двух пептидных цепей, формальдегид образует между ними метиленовые мостики R—NH—CH₂—HN—R. Аналогично действуют другие альдегиды и кетоны. По своему характеру дейст­вие их похоже на процесс дубления. Дубящее действие

оказывают также фенолы, характеризующиеся полифунк­циональными свойствами.

Копчение мяса при высокой температуре (40—90°С) сопровождается частичной тепловой денатурацией белков и освобождением скрытых функциональных групп (SH, карбоксильных, амино, окси и др.), которые могут всту­пать во взаимодействие с летучими продуктами коптиль­ных газов. В результате всех перечисленных процессов происходит необратимая дегидратация, коагуляция части белков саркоплазмы и миофибрилл, в связи с чем умень­шается влагоудерживающая способность ткани, продукт лучше обезвоживается и уплотняется.

Наиболее резко при копчении изменяется коллаген, входящий в структуру мяса, оболочек колбасных изделий и кожи, покрывающей свинокопчености. Коллагеновые волокна в результате термического воздействия претерпе­вают денатурационные изменения — сваривание и час­тичный гидролиз. Водородные связи разрываются и осво­бождаются функциональные группы, вступающие в реак­ции с химическими веществами коптильных газов. Про­исходят превращения, связанные с дублением коллагена. Коллаген оболочек в этом случае до некоторой степени играет защитную роль, связывая ряд активных веществ и препятствуя их глубокому проникновению внутрь продукта.

Поверхность копченого продукта приобретает харак­терный коричневый цвет, что связано с окислительными изменениями фенолов, фурфурола и смол (по-видимому, полифенолы), осаждающихся на поверхности оболочки.

Во время копчения в соленом мясе происходит ряд биохимических процессов. На первой стадии в зависимос­ти от режима (до 40—50°С) ускоряются реакции, ката­лизируемые ферментами микроорганизмов, — протеолиз, липолиз, денитрификация и др.; многие ферменты мяса ингибированы при посоле. По мере повышения темпера­туры внутри продукта постепенно развивается денатура­ция белков и инактивация ферментов.

В результате денатурации освобождаются скрытые функциональные группы белков, в частности — SH-rpyn-пы, обладающие редуцирующими свойствами. Вначале под влиянием бактерий, а затем в связи с накоплением редуцирующих соединений, а также ввиду диффузии ре­дуцирующих веществ, являющихся продуктами копчения,

 

из нитритов освобождаются окислы азота. Вследствие происшедших изменений во время горячего копчения уве­личивается интенсивность окраски мяса.

Оксимиоглобин при нагревании мяса теряет адсорб-ционно связанный кислород (последний вовлекается в окислительные превращения) и переходит в миоглобин, а затем в результате взаимодействия с N0 превращается в NO-миоглобин. Под действием высокой температуры по­следний подвергается деструкции с образованием NO-re-мохромогена, сообщающего розово-красную окраску коп­ченому соленому мясу.

При холодном копчении (18—23°С) изменения миогло-бина способствуют появлению вишнево-красной окрас­ки, так как в результате неполного сгорания углерода возможно появление СО и образование СО-миоглобина, окрашенного в вишневый цвет.

Продолжительное холодное копчение сопровождается более глубокой ферментацией — протеолизом мышечной ткани; структура ткани, особенно ядер (происходит их гомогенизация), теряется, консистенция мяса становится мягче, нежнее.

Жиры, содержащиеся в мясопродуктах, в процессе копчения активно сорбируют ряд летучих продуктов ' копчения — карбонильные соединения и фенолы (коли­чество фенола может достигать 15, 4 мг%). В результате антиокислительного действия Фенолов в жирах тормо­зятся окислительные процессы. Сильным антиокислитель­ным действием обладают метиловые эфиры пирогаллола и.его гомологов. Во время копчения продукт приобретает специфический вкус и аромат, что в значительной мере связано с накоплением летучих веществ: органических кислот, альдегидов, фенолов и др.

Степень прокопченности характеризуется фенольным числом '. Запах копченостей в значительной мере обуслов­лен отдельными фракциями фенолов, например эйгено-лом (входит также в эфирные масла гвоздики), и некото­рых карбонилов, например ванилином, диацетилом и т. п. В придании особого вкуса копченостям участвуют фено­лы, кислоты и прочие соединения.

В процессе копчения мясопродуктов теряется некото-

¹ Содержание миллиграммов фенолов в 100 г продукта.

рое Количество витаминов— 15—20% тиамина, рибофла­вин, ниацин.

Биологическая оценка копченых продуктов. Основным

требованием, предъявляемым к консервирующим сред­ствам, в частности к коптильным агентам, является их совершенная безвредность для организма человека и от­сутствие угнетающего действия на пищеварительные ферменты.

Некоторые химические соединения коптильных газов, например органические кислоты, карбонилы, (ацетон, ацетальдегид и др.), в том количестве, в котором они на­капливаются в копченых продуктах, безвредны для ор­ганизма человека. В то же время накопление формальде­гида нежелательно, так как в процессе пищеварения под действием НС1 формальдегид освобождается из связан­ного состояния и может воздействовать на белковую структуру пищеварительных ферментов, снижая их ак­тивность. Формальдегид даже в очень незначительном количестве (меньше 0, 001%)—сильный ингибитор тио-ловых ферментов.

Фенолы, содержащиеся в копченых продуктах (фенол, крезол и др.), также не являются индифферентными для человека соединениями и обезвреживаются в печени. Поэтому накопление в жировой ткани значительных ко­личеств фенолов вряд ли можно считать благоприятным для биологической оценки продукта.

Даже небольшое количество 3, 4-бензпирена, входяще­го иногда в состав коптильного дыма (при неправильном ведении процесса), недопустимо, так как это вещество оказывает канцерогенное действие. Поступление канцеро-

I

генных соединений даже в ничтожных количествах, не вызывающих отклонений от нормы, повышает восприим-! " чивость организма к последующему (возможно суммиро­ванному) воздействию подобных соединений. Бензойная кислота, близкая по строению к фенолам, нередко приме­няемая в качестве консерванта пищевых продуктов у обнаружена и в продуктах копчения), способна специфи­чески ингибировать действие пепсина. Из приведенных манных очевидно, что количество фенолов и ряд других веществ в копченых продуктах должно быть сведено до минимума.

Целесообразно применять такие способы копчения, при которых образование и накопление нежелательных

веществ в копченых продуктах не превышало бы допусти­мых величин. Поэтому сухое копчение или электрокопче­ние имеет преимущества перед мокрым (продукт погру­жается в коптильную жидкость, что увеличивает возмож­ность проникновения коптильных агентов внутрь про-дукта) и тем более перед копчением, основанном на вве­дении коптильных агентов непосредственно в толщу пи­щевого продукта. Целесообразно продукты, подлежащие копчению, защищать покрытиями (колбасные оболочки, кожа), с тем, чтобы летучие ароматические и другие ве­щества коптильного дыма по возможности сорбировались на оболочке, а не на поверхности продукта.

Канцерогенно действующие вещества 3, -4-бензпирен и 1, -2, -5, -6-фенантрацен образуются из лигнина при тем­пературе свыше 350°С. Имеются способы, позволяющие устранять канцерогены из дыма. Они основаны на том, что эти вещества нерастворимы в воде. На этом основано фракционирование компонентов дыма путем последова­тельной конденсации и дистилляции.

Дальнейшее совершенствование способов копчения с точки зрения повышения пищевых достоинств и биологи­ческой ценности продукта должно идти по пути исполь­зования искусственных или очищенных естественных коптильных смесей, содержащих наименьшее количество химических веществ, нежелательных для здоровья чело­века, применения связанных фенолов (типа фенилсерная, фенилглюкуроновая кислота и т. п.) и других веществ, имитирующих аромат и вкус коптильных агентов.

ИЗМЕНЕНИЯ КОМПОНЕНТОВ

МЯСА ПРИ ТЕПЛОВОМ

ВОЗДЕЙСТВИИ

При нагревании (варка, жаренье, пастеризация, консер­вирование и т. п.) в мясе происходят специфические физико-химические превращения его компонентов и из­менение их биологических свойств. Глубина этих сдвигов зависит от продолжительности теплового воздействия. В результате тепловой обработки мясо приобретает но­вые характерные вкусовые, ароматические качества, плотную консистенцию, становится более стойким при хранении и обычно лучше усваивается.

При этом в зависимости от вида обработки может происходить изменение его биологической ценности.

Изменение белков. Наиболее характерным и основным изменением белков всех тканей при нагревании является денатурация — изменение природных свойств белков. Она представляет собой комплекс явлений и может воз­никать в результате воздействия физических, химических и биологических факторов. В основе денатурации белков лежит нарушение упорядоченного расположения полипеп­тидных цепей во вторичной, третичной структуре моле­кулы (под действием различных факторов) в результате разрыва некоторых внутримолекулярных связей. Белки, подвергшиеся денатурации, а затем и агрегации обычно хуже растворяются, увеличивается их отрицательное оп­тическое вращение, теряется способность к кристаллиза­ции, утрачиваются биологические свойства.

Тепловая энергия расходуется на нарушение структу­ры молекулы. Энергию активации, необходимую для раз­рыва связей, существующих между звеньями полипептид­ных цепей, измеряют температурным коэффициентом де­натурации, составляющим 100—150 ккал/моль. При этом энергия может тратиться на разрыв малого количества прочных ковалентных связей и большого количества сла­бых межмолекулярных связей в молекуле белка. Более вероятен второй вариант, если учесть, что в молекуле белка имеется несколько сотен водородных связей, со­ставляющих около 75—80% внутримолекулярных связей глобулярных белков. Для нарушения пространственной конфигурации полипептидных цепей достаточен разрыв 10—20% водородных связей.

В результате разрыва внутримолекулярных связей (водородных, солевых) пептидные цепи частично развер­тываются, в результате чего функциональные группы (SH-группы, фенольная группа тирозина, гуанипиновая группа аргинина, е-аминогруппа лизина и др.) становят­ся более активными или более доступными для воздейст­вия реактивов. Для тепловой денатурации белков особен­но характерно увеличение реактивности SH-rpynn. По величине содержания SH-групп нередко судят о глу­бине денатурации белка.

Вторичные процессы, происходящие после денатура­ции, по-видимому, связаны с хаотическим возникновени­ем связей (водородных, солеобразных) между полипеп-

 

тидными цепями как внутри молекулы, так и между мо­лекулами различных белков, а также с изменением элек­тростатического состояния белков (обычно изоточка де­натурированных белков сдвигается). В результате вторичных процессов уменьшается гидрофильность бел­ков, теряется их устойчивость (растворимость) и проис­ходит агрегация, коагуляция и т. п.

Закономерности денатурационных превращений ин­дивидуальных белков, наблюдаемые в растворах, сущест­венно изменяются при денатурации белков в составе сложных структур, какими являются ткани животных. В этом случае тепловая денатурация белков будет зави­сеть не только от лабильности того или иного белка, но и от взаимосвязи между белками и другими соединения­ми, а также от условий окружающей среды, например, от dH и т. п.

Мясо обычно нагревают в пределах от 60 до 180°С, по­этому в зависимости от условий процесса и конечной температуры нагрева характер изменения белков и свой­ства готовых продуктов будут существенно различаться. Скорость денатурации белков мышечной ткани в раство­рах неодинакова. Наиболее быстро, уже при комнатной температуре, денатурирует основной белок мышц — мио­зин. При нагревании до 37°С он тепяет ферментативную активность уже через 15—20 мин. В структуре мышечной ткани это нативное свойство миозина сохраняется более стойко. При нагревании в течение 3 ч при 40°С фермента­тивная активность миозина снижается только на 50%, а при нагревании свыше 40°С миозина денатурирует пол­ностью.

Более тонкие денатурационные изменения миозина были обнаружены при нагревании его раствора (0, 5%) в Пределах 20—80°С. С помощью микрокалориметра отме­чены два независимых процесса денатурации. Первый имеет максимум при 43°С, второй максимум 53°С. Ока­залось, что первый этап связан с превращением компо­нента миозина ТММ, а второй ЛММ (см. с. 31). Анало­гичное своеобразие (два максимума) было установлено и при изучении вязкости раствора миозина при нагрева­нии, обусловленное поведение этих фрагментов белка. Белки саркоплазмы — миоген, глобулин X — коагулируют из раствора при нагревании до 45—50°С.

При тепловой обработке мышечной ткани очень важ-

ное значение имеют изменения миоглобина, от чего зави­сит окраска мяса. В результате денатурации теряется окраска миоглобина, он становится нерастворимым и подвергается деструкции с выделением гематина.

Наблюдается три последовательные Лазы в изменении Mb при нагревании его раствора при рН6—8 в интервале 40—90°С. Первая фаза связана с нарушением его струк­туры в области, связанной с группой гема. Вторая обус­ловлена развертыванием спирализованной области моле­кулы (в пределах до 80°С) и третья последовательная ступенчатая полимериза­ция, заканчивающаяся осаждением белка. Мио-глобин в мясе денатури­руется постепенно в зави­симости от температуры и продолжительности на­гревания (рис. 39).

: Прайалжительнпсшь нагрева, мин Рис. 39. Кривые денатурации миоглобина при нагревании мяса.

При 60°С красная окраска сохраняется внут­ри куска мяса, при 60— 70°С мясо окрашивается.в розовый цвет, а при 70— 80°С и выше в значитель­ной степени становится серо-коричневым, что со­ответствует полной дена­турации миоглобина.

Своеобразным биохи­мическим тестом для контроля заданной температуры на­грева мяса могут служить методы определения активно­сти некоторых его ферментов. Кислая фосфатаза теряет свою активность при температуре 70°С. Следовательно, отсутствие в пробе активности, присущей этому фермен­ту, свидетельствует о том, что мясо было нагрето свыше 71°С. Для этой же цели в последнее время проводится проба на карбоксилэстеразу. Она инактивйруется при нагреве мяса при 80°С в течение 10 мин или при 60°С 40 мин.

Белки мяса, денатурированные в результате теплового воздействия, легче подвергаются ферментативному гид­ролизу, так как в результате разрыва слабых внутримо­лекулярных связей создаются более благоприятные усло-

 

вия для взаимодействия протеолитических ферментов с определенными пептидными группировками белковой молекулы, что особенно важно для коллагена.

С повышением температуры нагревания мяса от 20 до 80^СС увеличивается количество остаточного азота, что, по-видимому, связано с образованием низкомолекуляр­ных продуктов, отщепляющихся от молекул некоторых денатурированных белков.

Нагревание мяса с целью консервирования до более высокой температуры (до 100—180°С) сопровождается более глубокой деструкцией белков, которая может про­текать в двух основных направлениях: во-первых, наибо­лее заметен гидролитический распад белков, отчетливо характеризующийся накоплением аминного азота при температуре свыше 120°С, и, во-вторых, наблюдается деструкция некоторых аминокислот и белков мяса с раз­рушением лабильных функциональных групп, например SH-групп цистеина, тиометильной группы метионина, осо­бенно чувствительной е-аминогруппы лизина и др. Эти превращения сопровождаются появлением летучих про­дуктов: H₂S, меркаптанов, NH₃, С0₂ и т. д. (табл. 46).

 

 

 

 

 

 

ТАБЛИЦА 46
	Содержание, мг%
Температура нагревания, °С	аминного азота	H2S	NH3
До нагревания................... 100.............................................. 108.......................................	34, 7 35, 3 35, 6 34, 6 34, 7 50 4	0, 26 0, 40 0, 87 2.16	12, 8 20, 7 28, 8 33 4
113.................................
120.....:	40, 5 60 0
130...
150......	117 0 Ю.01	115, 4

Изменения, связанные с деструкцией аминокислот, не­сколько снижают биологическую ценность белков мяса и ухудшают его органолептические свойства.

Изменения экстрактивных веществ. В результате де­натурации дегидратации белков при тепловой обработке из мяса выделяется жидкость, в которой содержатся экстрактивные вещества, растворимые в воде и поддаю­щиеся диализу, придающие вареному мясу характерные

вкусовые свойства. Белковый остаток, лишенный этих веществ (отмытый), безвкусен. Чувствительность экстра­ктивных веществ к нагреванию различна. Более устойчи­вы карнозин, молочная кислота, холин (распадается все го на 10—15%).

В процессе варки часть креатина распадается, а око­ло 7з его превращается в креатинин. При нагреве мясного экстракта при 100°С в течение 6 ч потери других соедине­ний экстракта происходят с различной интенсивностью (в %): аргинин 11, аланин 6, 9, гистидин 21, 8, креати­нин 23, 8, орнитин 28, 5, фенилаланин 19, 3, треонин 19, 8. При этом аспарагиновая, глютаминовая кислоты, карно­зин, метилгистидин — не разрушаются. Нагревание в те­чение 24 снижает уровень креатинина лишь на 8%.

Вместе с тем происходит некоторый распад глютатио-на, являющегося важным источником H₂S при варке мяса кур, а при нагревании этого мяса до 90—113°С он пол­ностью подвергается деструкции. При стерилизации го­вяжьего мяса (см. табл. 46) H₂S накапливается в основ­ном в результате деструкции цистеина, находящегося в составе белков. Глютатион при стерилизации подвергает­ся лишь частичному разрушению. Накопление аммиака является следствием распада низкомолекулярных соеди­нений (глютамина, адениловой кислоты) и белков. Зна­чительная часть образовавшегося аммиака связывается кислотами. При нагревании мяса в результате распада уменьшается содержание органических фосфорных со­единений.

В образовании вкуса вареного мяса, как уже отмеча­лось, важную роль играет глютаминовая кислота. Появ­ление ее при тепловом воздействии на мясо возможно в результате освобождения аминокислот из белков и деза-минирования глютамина, который находится в мышечной ткани в лабильной связи с какими-то соединениями. Возможным источником образования глютаминовой кис­лоты является и глютатион. При варке мяса появляются микроколичества летучих продуктов: карбонильных со­единений, летучих жирных кислот, H₂S (а возможно и продукты вторичного взаимодействия с тиолами), участ­вующих в создании аромата вареного мяса.

В результате варки рН мяса незначительно сдвигает­ся (на 0, 3) в сторону нейтральной реакции, что связано отчасти с удалением СОг.

Изменение липидов. Нагревание мяса сопровождается выплавлением жира и частичным его эмульгированием. Длительное воздействие высокой температуры в присут­ствии воды и кислорода воздуха может вызвать гидролиз и окисление жиров. В результате нагревания до 190°С образуются эпоксиды. Одновременно с выплавлением жира освобождаются некоторые летучие соединения, связанные с жирами, что придает дополнительный аромат мясу и бульону.

Денатурационные изменения фракции белков (появле­ние гемохромогена), а также освобождение липидов, особенно в свином мясе, при нагревании до 70°С способ­ствует более быстрой окислительной порче жиров при хранении, что сопровождается ростом перекисей, резким подъемом тиобарбитурового числа (ТБЧ).

Липидная фракция вареной свинины подвергается бо­лее быстрой окислительной порче, чем липиды жировой ткани. Это объясняется отсутствием естественных анти­окислителей и тем, что в процесс окисления очень быстро вовлекаются весьма лабильные фосфолипиды и фосфоли-попротеиды. В результате окисления фосфолипидов об­разуются летучие продукты с неприятным запахом. Па­раллельно с увеличением их содержания повышается ТБЧ-индекс.

Изменение витаминов. Изменение содержания вита­минов в мясе при нагревании зависит от их термолабиль­ности, а также от условий обработки (табл. 47).

ТАБЛИЦА 47

 

 

 

 

 

	Потери, %
Способ обработки мяса	ниацина	рибофлавина	тиамина
	10 5 5	5 10 10
Запекание........................ Тепловая стерилизация при 112°С...... при 121°С......	48 67

Наиболее чувствителен-к тепловому воздействию тиа­
мин, поэтому потери его наиболее значительны, хотя эта
величина зависит от условий обработки мяса, главным
образом от рН и кислорода. -

Таким образом, нагревание мяСа до ЮО^С положи­тельно влияет на пищевые качества продукта —улучша­ются bkvc, аромат, перевариваемость, усвоение и в зна­чительной степени сохраняется его биологическая цен­ность. Нагревание мяса свыше 100° С связано с некото­рой утратой его биологической ценности и поэтому ме­нее выгодно.

Образование компонентов вкуса и аромата. При на­гревании мяса происходит преобразование предшествен­ников в соединения, непосредственно участвующие в соз­дании специфического «букета» — вкуса и запаха — мяса и различных мясных продуктов.

При этих превращениях большая роль отводится в качестве предшественников углеводам (глюкоза, рибоза, отчасти фруктоза), аминокислотам, нуклеотидам мясного экстракта. В результате взаимодействия этих веществ при нагреве образуются соединения, обусловливающие появление характерного запаха: альдегиды, кетоны, ле­тучие кислоты, серусодержащие соединения, амины и др.

Важное значение в образовании запаха мяса играет реакция Майара, т. е. реакция взаимодействия Сахаров с компонентами, содержащими аминогруппу при нагрева­нии. При этом происходит выделение летучих соединений и образование окрашенных продуктов (реакция мела-" ноидинообразования). Механизм этой реакции еще пол­ностью не раскрыт, но некоторые стадии ее считаются выясненными и могут быть представлены следующим об­разом:

НО NHR NR

\/ J И

с снон сн

I I -н, о |

(СНОН)_я +RNH₂ 5=—=± (СНОН)_я ^z=i (CHOH)„ ^г±±

СН_гОН СН_аОН СН₂ОН

Альдоза Амин Основание

Шиффа

HNR Г

НС—

Tz± (СНОН),,.! О

„i_—J.,..

сн₂он

N-замещенный глакозвламин

N-Замещенный альдозиламин претерпевает перегруп­пировку (так называемую перегруппировку Амадори), образуя амино-1-дезокси-2-кетозу,

+ + н+

RHN I сн-

н+

RN—Н II СН

I

(СНОН)в_

(СНОН)„

сн---- I СН2ОН

I.

СН₂ОН J

NHR I сн2 ■ ± с=о

NHR

I СН

II сон

I

(СНОН,,.! I сн2он

(СНОН)_Ят1 СН₂ОН

Дальнейшие превращения еще не установлены.

В результате реакции Майара образуются альдеги­ды—формальдегид и метилглиоксаль, а также ацетон, диацетил, фурфурол, оксиметилфурфурол, метилфурфу-рол и др.

Алифатические альдегиды образуются также из ами­нокислот при их окислительном дезаминировании и де-карбоксилировании (реакция Штрекера) при нагревании

[О]

-> RCHO + NH₃ + C0₂

R-CH-COOH

I

NH₂

Образующийся при этой реакции альдегид содержит на один атом углерода меньше, чем исходная аминокис­лота, например, из лейцина образуется.изовалериановый альдегид

NH₂
Н₈С_Ч I [О]
_ > СН—СН₂—СН-СООН-------------

н, с/

СН_ЗЧ /О
------- > > CH-CH₂-Ccf + NH₃ + С0₂

сн/ ^хн

из изолейцина — 2-метилмасляный альдегид и т. д. В ре­зультате реакции Штрекера цистеин, свободный и содер­жащийся в пептидах и белках, распадается с выделением сероводорода. Из метионина образуется метиональ, об­ладающий мясным ароматом,

NH₂

I [О]
СН₃—S—СН₂—СН—COOH------- ►

■ '. О

II

——+ СН₃—S—СН₂—СН₂—СН + NH₃ + С0₂

Из цистеина выделяется меркаптоацетальдегид, пред­оставляющий собой очень неустойчивое соединение, роль ^которого в аромате мяса еще не определена

[О] yf>

HS—СН₂—СН—СООН-------- > HS—СН₂—Cf 4-NH₃ + C0₂

I ^чн

NH₂

Треонин при нагревании при 160°С в течение часа образует продукт, обладающий запахом бульона — это а-кетомасляная кислота.

Реакция Майара идет в широком интервале рН, но лучше при рН 7—9. Скорость ее повышается при подъеме температуры. Так, при 60°С она идет в 20 раз быстрее, чем при 37°С, но и при этой температуре скорость ее достаточна.

На специфичность запаха, образуемого при нагрева­нии смеси аминокислот и Сахаров, влияет природа ами­нокислоты, а не сахара.

При нагревании ряда аминокислот с глюкозой при 100 и 180°С в течение часа, получен ряд запахов: горелого сахара, ржаного хлеба, карамельный, шоколадный, горе­лой кукурузы и др., но «мясной» не был получен. При на­гревании смеси, состоящей из водных растворов амино­кислот (обязательно с /-цистеином), углеводов и эфиров ненасыщенных жирных кислот возникает запах, имити­рующий мясной.

Установлено возникновение запаха при кипячении растворов аминокислот с простыми альдегидами: уксус­ным, пропионовым, глицериновым и производными фура-на. Из аминокислот необходимыми для получения мяс-

ного запаха являются: цистеин, глютаминовая кислота, пролин, гистидин.

Как показано последними исследованиями, мясной аромат получается при нагревании смеси таурина и тиа­мина при температуре 95—220°С и добавлении этого продукта к смеси свободных аминокислот. Добавление Сахаров 0, 5—5% усиливает мясной запах.

В водном экстракте из свежего мяса эти соединения не обнаружены. Они появляются после кипячения эк­стракта в течение 2, 5 ч. Установлено, что предшественни­ками их являются рибозо-5-фосфат и пролин или таурин. Путем экстракции мяса диэтиловым эфиром были выде­лены и разделены с помощью газо-жидкостной хромато­графии и идентифицированы два соединения. Одно из них обладает запахом карамели и является по строению 4-гидрокси-2, 5-диметил-3 (2Н) -фураноном

НО, 0

I I /Н

/^с Ч

НзС/ \₀/ ^ХСН₃

Другое соединение обладает запахом жареного цико­рия и является гомологом первого: 4-гидроокси-5-метил-3 (2Н)-фураноном.

Глава VII.

⇐ Предыдущая11121314151617181920Следующая ⇒

Поделиться:

Популярное:

1. A.16.15.3. Экран принудительной изоляции для использования в депо
2. A.16.15.3.5. Экран вспомогательного блока управления (ACU) для использования в депо
3. A.16.15.4.1. Экран высоковольтного разъединителядля использования в депо
4. AQUA SMOKY EXTRAVAGANТ Водостойкая тушь для ресниц
5. Cтандарты ITU-T для услуг IPTV.
6. GIN-1( также называемая G-2)
7. Hаиболее хаpактеpными для остpого панкpеатита являются боли
8. I. МЫСЛИ О ГРАДОНАЧАЛЬНИЧЕСКОМ ЕДИНОМЫСЛИИ, А ТАКЖЕ О ГРАДОНАЧАЛЬНИЧЕСКОМ ЕДИНОВЛАСТИИ И О ПРОЧЕМ
9. I. Перепишите следующие предложения. Определите, является ли подчеркнутая форма инфинитивом, причастием или герундием. Переведите письменно предложения на русский язык.
10. I. Чтобы они поистине были универсальными для научных занятий.
11. II. Для граждан Российской Федерации
12. II. Имидж библиотек для детей и юношества Удмуртской Республики глазами читателей