ВКУСОВАЯ ХАРАКТЕРИСТИКА МЯСОПРОДУКТОВ

⇐ ПредыдущаяСтр 12 из 20Следующая ⇒

Постоянное регулирующее участие нервной системы в акте пищеварения обусловливает особое значение вкусовых и ароматических свойств пищи, ее внешнего вида (цвета), нежности, сочности. Эти свойства пищи способны воздействовать на нервную систему путем возбуждения органов обоняния, вкуса и зрения.

Мясная пища — один из лучших возбудителей секреции пищеварительных желез (при сочетании условных и безусловных рефлексов). Секреция пищеварительных желез под влиянием внешних раздражителей не может обеспечить всего процесса переваривания пищи. Дополнительная секреция вызывается поступлением пищи в желудок, т. е. действием химических возбудителей. Такую роль выполняют вещества, содержащиеся в мясном отваре. Из них важную роль играют азотистые и безазотистые экстрактивные вещества. Чем концентриро-

ваннее отвар, тем значительнее он влияет на деятельность пищеварительных желез.

Аромат и вкус. Свежее мясо имеет незначительный специфический запах и слегка сладковатый, слабосоленый вкус. Мясо разных видов животных и птиц, кроме вкуса, специфического для данного вида, обладает опре-деленным привкусом, зависящим от условий содержания и корма. Запах мяса взрослых животных более сильный, чем мяса молодых животных той же породы. Несколько различен запах мяса зрелых животных разного пола.

Аромат и вкус вареного мяса проявляется более сильно. В результате нагревания мяса ряд его веществ изменяется или освобождается из связанного состояния. Эти вещества и участвуют в образовании вкуса и «букета» аромата. Аромат вареного мяса почти всегда исходит из мышечных волокон, немного от костей и костного жира. Многие вкусовые компоненты растворимы в воде, другие — жирорастворимы.

Главным источником веществ, участвующих в образовании вкуса и аромата, является мышечная ткань и в значительной мере — жировая ткань. Участвующие в создании аромата и вкуса вещества содержатся в тканях (они образуются и накапливаются в процессе автолити-ческих превращений) или образуются из предшественников при нагревании.

Исследованиями показано, что предшественниками аромата и вкуса мяса являются: низкомолекулярные пептиды (глутатион, карнозин, ансерин и др.); углеводы, аминокислоты (глютаминовая кислота, треонин, цистеин, метионин, лейцин, изолейцин, валин, аланин, гистидин); нуклеотиды (инозиновая и гуаниловая кислоты или продукты их распада); азотистые экстрактивные вещества (таурин, креатин и креатинин); органические кислоты (молочная, пировиноградная и Др.). В результате нагревания этих веществ отдельно или в составе мяса происходят сложные реакции, приводящие к образованию новых продуктов, обладающих вкусовыми и ароматическими свойствами.

Основные категории вкуса: кислый, соленый, сладкий, горький — создаются в мясе определенными веществами. Кислый — в основном молочной, фосфорной и пировино-градной кислотами. Соленый — солями этих же кислот и хлоридов. Горький — некоторыми свободными аминокис-

лотами и азотистыми экстрактивными веществами. В образовании сладкого вкуса принимают участие глюкоза, рибоза, триозы и др. Композиция природного вкуса вареного или жареного мяса еще полностью не раскрыта.

Важнейшими компонентами аромата мяса считаются серусодержащие и азотсодержащие летучие вещества, но особое место отводится карбонильным соединениям. Кроме того, в состав этой смеси веществ входят также продукты вторичных реакций. Например, взаимодействие свободных аминокислот с глюкозой и глюкозофосфатами приводит к образованию продуктов, обладающих характерным запахом. Обладают определенным запахом и продукты взаимодействия аминокислот, углеводов и эфиров ненасыщенных жирных кислот.

Серусодержащие соединения обнаруживаются в мясных продуктах в очень небольших количествах, но значительно влияют на их аромат. Среди них большое значение имеют меркаптаны, тиоспирты, тиоэфиры.

К числу азотсодержащих летучих веществ относятся аммиак (образуется при дезаминировании АМФ и других компонентов) и амины (образуются при декарбокси-лировании аминокислот). В мясопродуктах, подвергнутых обработке дымом, содержатся и сложные амины с циклическим строением.

Большое значение для образования аромата мясопродуктов имеют монокарбоновые летучие жирные кислоты Муравьиная и уксусная кислоты имеют сильный и резкий кислый запах. В ароматообразовании также участвуют пропионовая, масляная, валериановая и капроновая жирные кислоты.

По-видимому, определенное участие в ароматообразовании мясопродуктов принимают такие кетокислоты, как а-кетоглутаровая, щевелевоуксусная, а-кетомасляная и а-кетоизовалериановая.

Важнейшую роль в образовании аромата играют и другие карбонильные соединения: альдегиды, кетоны и др. Карбонильные соединения имеют резкий запах и жгучий вкус. Наиболее резок запах у низкомолекулярных, более приятен у высокомолекулярных и особенно приятен у ароматических карбонильных соединений. Среди карбонильных соединений в значительных количествах в мясопродуктах обнаруживаются: гликолевый аль-

дегид, ацетоин, метилглиоксаль, фурфурол, формальдегид, диацетил, ацетон, пропионовый альдегид, масляный, изовалериановый, гексиловый, гептиловый, каприловый, нониловый и дециловый альдегиды и др.

При варке и жарении различных видов мяса образуются в основном идентичные карбонильные соединения в неодинаковых количествах, что и обеспечивает специфичность запаха. Более жирное мясо при нагревании дает больше карбонильных компонентов.

Введение ароматообразующих микробных культур при изготовлении мясопродуктов способствует накоплению продуктов, обладающих ароматом и вкусом. В результате жизнедеятельности определенных микроорганизмов и развития окислительных превращений углеводов, липидов и аминокислот при посоле окороков в них образуются вещества, обусловливающие специфический аромат и вкус. Наряду со свободными аминокислотами и такими азотсодержащими экстрактивными веществами, как пурины, креатин, креатинин, в образовании вкуса соленого мяса участвуют минеральные соли и, возможно, нитрозомиоглобин. Важное значение приписывается посолочным ингредиентам (хлористый натрий, нитраты и нитриты). Вкус мяса при посоле только чистой поваренной солью отличается от вкуса продуктов, посоленных с добавлением селитры или нитрита. В образовании аромата соленого мяса основная роль принадлежит карбонильным соединениям.

Нежность и сочность. Это одно из важнейших свойств, определяющих пищевые достоинства мяса. Нежность и сочность взаимосвязаны. Если различие в нежности отрубов свинины и баранины не очень велико, то нежность говядины в значительной мере зависит от отруба, породы, пола и возраста животного. Если в отрубах содержится много соединительной ткани, то из них получаются продукты более жесткие.

При прочих равных условиях на степень нежности мяса наибольшее влияние оказывают различные факторы после убоя животного, особенно продолжительность и температура хранения мяса и методы технологической обработки. Нежность мяса зависит от способности мускульных и соединительнотканных белков к гидратации. Более нежным и сочным оно становится при созревании.

Замораживание и хранение в замороженном состоянии по-разному влияют на нежность мяса в зависимости от температуры замораживания и продолжительности периода между убоем и замораживанием; снижение температуры замораживания и сокращение этого периода положительно сказываются на нежности мяса.

Одним из важных факторов, влияющих на сочность готовых мясопродуктов, является метод тепловой обработки. Методы обработки, обеспечивающие лучшее удержание жидкости и жира, обусловливают получение более сочных мясопродуктов.

Цвет. Привлекательность мясопродуктов зависит также от их цвета, который в основном обусловлен наличием миоглобина и его производных. Мышцы, содержащие больше миоглобина, окрашены в интенсивный ярко-красный (оксимиоглобин) и темно-красный (миоглобин) цвет. Кроме того, цвет мяса обусловливают цитохромы — красные гемпигменты, витамин Bi2 красного цвета, фла-вины — желтые коферменты и т. п.

Однако по сравнению с миоглобином роль их весьма незначительна.

Цвет вареного несоленого мяса в значительной степени зависит от содержания в нем производных миоглобина и продуктов их распада. Во время варки цвет мяса из темно-красного или ярко-красного постепенно становится более светлым, а затем при достижении достаточно высокой температуры — серым или коричневым. Коричневый цвет окончательно сваренного мяса вызван новыми пигментами, в том числе денатурированным гемпротеинами и продуктами их распада, а также продуктами взаимодействия углеводов с белками.

Коричневатая поверхность жареного мяса также обусловлена комплексом пигментов, образовавшихся из гем-протеинов, а также в результате полимеризации углеводов с белками. Ярко-красный цвет отдельных частей не-прожаренного мяса зависит от содержания оксимиогло-бина.

Окраска сырого соленого мяса (при добавлении нитратов или нитритов) в основном связана с весьма стабильным пигментом — нитрозомиоглобином, образующимся в процессе посола, а вареного соленого мяса — с нитрозогемохромогенами, образующимися при тепловой денатурации нитрозомиоглобина.

ОСОБЕННОСТИ МЯСА ДОМАШНЕЙ ПТИЦЫ

Мясо птиц (тушки) представляет собой комплекс тканей: кожи, мышечной, жировой, соединительной и костной. Кроме того, в мясе птиц содержится небольшое количество нервной ткани и тканей кровеносных сосудов.

Общий химический состав съедобной части мяса птицы характеризуется данными табл. 42.

ТАБЛИЦА 42

		Содержание в	тушке, %
Мясо	белков	воды	жиров	золы
Гусиное.. Индейки... Куриное.. Утиное....	16, 5 24, 5 20, 0 15, 8	53, 4 65, 8 73, 9 58, 6	29, 0 8, 5 5, 0 26, 8 ■	1, 1 1, 2 1, 1 0, 8

Пищевые достоинства мяса птицы в основном определяются пищевой ценностью мышечной, жировой и соединительной тканей. Важнейшая составная часть мяса птиц — мышечная ткань.

Мышечная ткань птиц в отличие от мышечной ткани убойного скота содержит относительно больше легко усвояемых белков высокой биологической ценности, в их состав входят незаменимые аминокислоты в оптимальном соотношении. Это объясняется тем, что по сравнению с мясом убойных млекопитающих животных в мясе птиц слабо развита внутримышечная соединительная ткань. Она представлена лишь тонкими пленками, окружающими пучки мышечных волокон и иногда проникающими внутрь их. Небольшие соединительнотканные образования связывают мышечные волокна в пучки и мыщц_ы_ В связи с этим в мясе птиц содержится относительно меньше неполноценных белков — эластина и коллагена чем в говядине и свинине. Наряду с этим белковые компоненты внутримышечной соединительной ткани мяса птиц — коллаген и эластин — являются более лабиль-

ными, т. е. быстрее образуют растворимые продукты распада при кулинарной обработке.

Жир птиц характеризуется невысокой температурой плавления, что связано с высоким содержанием в нем триглицеридов с ненасыщенными жирными кислотами. Это обусловливает более легкое его усвоение.

Окраска различных мышц у птиц неодинакова; она изменяется от светло-розовой (белое мясо) до темно-красной (темное мясо) в зависимости от содержания в них гемпротеинов. Химический состав белого и красного мяса различен: в белом мясе больше полноценных белков, чем в красном. Белое мясо легко переваривается, поскольку оно меньше содержит соединительной ткани.

Мясо птиц обладает приятным запахом и вкусом. Это объясняется образованием при термической обработке специфического соотношения веществ, участвующих в создании «букета» вкуса и аромата. Мясо птиц отличается наличием большого количества ароматообразующих компонентов, многие из которых возникают при тепловой обработке. Например, летучие вещества вареной курятины включают нитросульфоновую кислоту, этанол, аце-тальдегид, метилкетоны, альдегиды, моно-, ди- и полиосновные кислоты, аммиак, амины, маркаптаны, спирты, эфиры, сероводород, органические сульфиды и дисульфиды, энолы и фенолы, сульфиновые кислоты.

^глава VI.

Мяг! ^НЕНИЕ БИОХИМИЧЕСКИХ СВОЙСТВ И фы, [1^ОД СИЯНИЕМ БИОЛОГИЧЕСКИХ ФИЗИКО-ХИМИЧЕСКИХ ФАКТОРОВ

ВИОХИми_ЧЕСКИЕ ОСНОВЫ ^С°ЗРЕВАНИЯ МЯСА

^ПР°^СЫ СОЗРЕВАНИЯ

^ь Результате „,

^вРемени при ^ЫдеР^Живания в течение определенного приходит в сп^НИЗКИХ положительных температурах мясо ^более высоки ^Т°^ЯНИе ³Р^елости» которое характеризуется ^МясУ присущ ^МИ ^Пищ-евыми достоинствами. Созревшему ^ВкУс и ароада^¹¹^¹¹³⁵¹ консистенция и сочность, приятный ^его созревани ^^{ачественные} сдвиги в мясе в процессе ментативных ^Я ^обУ^словлены сложным комплексом фер-^и ^с°единитея1 ^ав„^Толитических превращений в мышечной

^В ^на_Чальных7^КаНЯХ-
но подвергают ^ДИях созревания наиболее интенсив-

белковой прип °^Я ^пР^евР^аЩениям компоненты тканей не-^ний белковых ^Ы' ^ЧТ° ^и ^пР^еДо^пР^еД^еляет характер измене-^тов автолитиче^{Вб1ЦеСТВ}' Интенсивное накопление продук-взаимодействие^СК°^Г° ^{распада} небелковых веществ и их словливают хап ° ^{белками} ^в значительной степени обу-но-химические ^ТеР^НЫе физико-химические и коллоид-Протеолитическ^{И31ИеНения} белков мышечного волокна, приводят к у_Ве ^Иб ^пР^евРащения белков в тканях мяса тического распа^{ЛИЧеНИЮ} ^{нежности}- В результате автоли-Щениями белкой*³ Р^азных компонентов наряду с превра-улучщ_аюших происходит накопление в мясе веществ,

Пища! при^овТ " ^ЭР0МаТ-^вУет повышению ^ННая ^из ^созР^евшего мяса, способст-вается и усваив ^{аппетита}- Такое мясо лучше перевари-степени созреван^⁰⁵¹' ^^{становле}но, что при повышении желудо_ЧНОго сок^г¹⁵¹⁰³ ^сокР^аЩ^ается период выделения ется в желудке it' ³Р^евшее мясо быстрее переварива-^пР°Дукты переваривания быстрее эва-

куируются из него, т. е. переваривание созревшего мяса происходит с меньшей затратой энергии, чем переваривание несозревшего мяса. Это объясняется тем, что в процессе созревания белки мяса переходят в такое состояние, когда их перевариваемость пищеварительными ферментами значительно повышается.

В Советском Союзе начало систематическому и подробному изучению биохимических процессов, происходящих при созревании мяса, положили исследования И. А. Смородинцева и его сотрудников.

ИЗМЕНЕНИЕ КОНСИСТЕНЦИИ

Изменение нежности мяса в процессе созревания условно можно разграничить на два периода. В первый период созревания в мясе происходит интенсивный распад гликогена и АТФ, в значительной мере обусловливающий окоченение мышц. Резкие изменения сократительного аппарата, конформационные изменения и агрегационные взаимодействия белков, главным образом миофибрил-лярных, преобладают над процессами, приводящими к увеличению нежности мяса. Длительность этого периода для мышц различных видов мяса неодинакова, например для мышц крупного рогатого скота 1—2 суток, для мышц домашних птиц 4—6 ч. Во второй период созревания происходит разрешение окоченения мышц и последующее заметное увеличение нежности мяса. Эти изменения связаны с качественно новыми превращениями мышечных белков и изменениями белков и основного вещества внутримышечной соединительной ткани.

Изменение мышечных белков. Мышечные белки в первой фазе созревания претерпевают различные конформационные изменения и агрегационные взаимодействия, которые преобладают над деструктивными превращениями под воздействием тканевых протеолитических ферментов—катепсинов. В процессе созревания мяса происходит нарастание в мышцах свободной протеолитическои активности вследствие высвобождения катепсинов из ограничивающих структур (лизосом). У мышц с высоким прижизненным метаболизмом при созревании свободная протеолитическая активность нарастает быстрее, чем и обусловливает интенсивные автолитические превращения белков в более ранние сроки их созревания, как, напри-

мер, в мышцах домашних птиц. В мышцах крупного рогатого скота, свиней и овец наиболее интенсивное нарастание протеолитической активности происходит в период после 48 ч автолиза при температуре 0—2°С, что совпадает с окончанием окоченения и началом нарастания нежности мяса.

Под воздействием высвободившихся катепсинов наиболее заметным изменениям подвергаются белки саркоплазмы. В результате повышается их извлекаемость и электрофоретическая подвижность, появляются пептидные фрагменты и свободные аминокислоты. Наряду с этим ограниченному протеолизу подвергаются и мио-фибриллярные белки. Расщепление хотя бы небольшого количества пептидных связей в этих белках уже достаточно для разрыхления их структур и увеличения нежности мышечной ткани. Признаками протеолиза миофиб-риллярных белков является нарастание N-концевых и С-концевых групп в этих белках. Исследованиями В. И. Соловьева показано, что повышение нежности мяса происходит параллельно накоплению N-концевых групп в белках фракции миозина; при этом обнаруживаются N-концевые группы дикарбоновых кислот, а-аланина, лейцина и других аминокислот.

Изменение белков и основного вещества соединительной ткани. В изменении нежности мяса важную роль играют количество и состояние компонентов соединительной ткани. В мясе в первый период созревания структурные белки (коллаген, эластин) и основное вещество (муко-полисахариды и др.) внутримышечной соединительной ткани становятся менее лабильными по сравнению с их состоянием тотчас после забоя животного или птицы. Лабильность этих компонентов увеличивается во второй период созревания, когда интенсивно высвобождаются из ограничивающих структур (лизосом) гидролитические ферменты. В этот период образуются растворимые продукты коллагена и эластина, повышается растворимость основного вещества соединительной ткани и происходит некоторое накопление продуктов распада мукополисаха-ридов.

Состояние основного вещества соединительной ткани в значительной мере определяет гидротермическую устойчивость коллагена: чем более лабильно основное вещество, тем легче разваривается коллаген.

В процессе созревания различные компоненты мяса претерпевают неодинаковую степень превращений, характерным образом влияющих на изменение нежности. Поэтому при равных условиях созревания нежность различных отрубов мяса одного и того же животного, а также одинаковых отрубов разных животных оказывается различной. Нежность мяса, содержащего много соединительной ткани, относительно невелика. Такое мясо требует более длительного времени созревания. Например, белые мышцы кур созревают сравнительно быстро, красные мышцы кур, хотя и обладающие высокой активностью протеолитических ферментов, требуют для своего созревания более длительного времени, так как содержат в 2 раза больше соединительнотканных белков, чем белые мышцы. Процесс размягчения красных мышц кур условно можно разделить на две фазы. Во время первой (короткой) фазы, которая продолжается примерно 10— 20 ч, происходит сравнительно интенсивное размягчение. Окончательное размягчение красных мышц осуществляется во время второй фазы, которая продолжается в течение 4 суток автолиза при низких положительных температурах, и в значительной степени обусловлено превращениями белковых компонентов и основного вещества соединительной ткани.

При созревании мясо молодых животных и птиц становится нежным быстрее, чем старых. Это вызвано в первую очередь количеством и состоянием внутримышечной соединительной ткани, а также концентрацией тканевых протеаз и других гидролаз. В мышцах молодых животных и птиц, поскольку у них процессы прижизненного метаболизма весьма интенсивны, концентрация гидролитических ферментов более высока, чем в старых. Наряду с этим лабильность (ферментная атакуемость) соединительнотканных белков — коллагена и эластина — у молодых животных более высокая. Поэтому в мясе молодых животных и птиц интенсивны протеолитические превращения миофибриллярных и соединительнотканных белков, происходит более интенсивная деполимеризация основного вещества соединительной ткани, что обусловливает соответствующее повышение нежности мяса в более ранние сроки. Например, необходимая нежная консистенция при температуре 0—2°С достигается у мяса взрослых животных крупного рогатого скота к исходу 10—

12 суток созревания, а у мяса молодняка — через 3—4 суток. При этих же условиях для получения нежной консистенции мяса взрослых гусей необходимо 6 суток созревания, а для мяса гусят — 2 суток.

НАКОПЛЕНИЕ ВЕЩЕСТВ,

ОБУСЛОВЛИВАЮЩИХ АРОМАТ

И ВКУС

В процессе созревания в результате комплекса автоли-тических превращений различных компонентов мяса образуются и накапливаются так называемые предшественники или готовые вещества, участвующие затем в образовании аромата и вкуса кулинарно обработанного созревшего мяса. К ним относятся:

аминокислоты — глютаминовая кислота, треонин, ци-стеин, метионин, лейцин, изолейцин, гистидин и др. образующиеся при распаде белков и пептидов;

нуклеотиды ■ — инозиновая и гуаниловая кислоты и продукты их распада;

азотистые экстрактивные вещества — таурин, креатин и креатинин и др.;

органические кислоты — молочная, пировиноградная и другие; летучие жирные кислоты — муравьиная, уксусная, масляная, капроновая и др.;

кетокислоты — а-кетоглутаровая, щавелевоуксусная, а-кетомасляная и др.;

карбонильные соединения — альдегиды, кетоны и др.

Наилучшие вкусовые и ароматические качества мяса при созревании достигаются в сроки, необходимые для получения нежной консистенции.

ИНТЕНСИФИКАЦИЯ СОЗРЕВАНИЯ

Мышцы крупного рогатого скота характеризуются сравнительно низкой концентрацией тканевых протеолитиче-ских ферментов ( катепсинов). Кроме того, многие отруба говядины отличаются повышенным содержанием соединительной ткани, что обусловливает жесткость мяса и его медленное созревание. Поэтому для ускорения получения нежной консистенции говядины применяют протеолити-ческие ферментные препараты животного и растительного происхождения.

При обработке небольших отрубов (полуфабрикатов) говядины препаратами протеолитических ферментов превращения, протекающие в мышечных волокнах и внутримышечной соединительной ткани, во многом такие же, как при воздействии тканевых протеаз. Однако эти превращения имеют и ряд особенностей.

Воздействие микробных ферментных препаратов. Характер воздействия препаратов, полученных из непатогенных бактерий или плесневых грибов, связан с их происхождением. В таких препаратах содержатся различные по специфичности активные ферменты. Большинство ферментных препаратов, полученных из бактерий и плесеней, воздействует в большей степени на мышечные волокна. Воздействие таких препаратов на компоненты соединительной ткани меньше, однако достаточно для получения необходимой нежности.

Отечественной ферментной промышленностью освоен выпуск следующих энзим этических препаратов протеоли-тического действия: терризин ПК (продуцент Aspergillus terricola, штамм 3374), оризин ПК (продуцент Aspergillus oryzae, штамм КС), субтилизин (продуцент Bacillus subtilis), мезентерии (продуцент Bacillus mesentericus) и др. Указанные препараты довольно эффективно повышают нежность мяса.

Воздействие растительных ферментных препаратов. Большое распространение получили ферментные препараты из млечного сока (латекса) или экстракта из листьев дынного дерева (папаин), фигового дерева (фицин) и из ананасов (бромелаин).

Растительные ферментные препараты сильно воздействуют на белки соединительной ткани мяса и в различной степени — на белки мышечных волокон. Так, папаин сильнее всего гидролизует миозин, а на актин действует ограниченно. Наиболее сильно влияют на волокна коллагена растворы бромелаина и фицина, но и папаин также вызывает коллагенолиз. Фицин, папаин и бромелаин (в порядке степени активности) существенно влияют на эластиновые волокна.

Растительные протеолитические ферментные препараты находят применение для увеличения нежности мяса, высушенного сублимацией. Регидратировать такое мясо удобно непосредственно в растворах препаратов. Преимущество этого метода заключается в быстром и одно-

родном проникновении ферментов в мясо. Лучший эффект наблюдается при использовании раствора фермента в 2%-ном NaCl. Высушенное мясо, регидратированное в этих условиях, поглощает воды больше и теряет ее при варке меньше, чем мясо, регидратированное только в чистой воде.

БИОХИМИЧЕСКИЕ

ИЗМЕНЕНИЯ КОМПОНЕНТОВ

МЯСА ПРИ ВОЗДЕЙСТВИИ

МИКРОБОВ

В мясе и мясопродуктах, хранящихся или обрабатывающихся без специальной защиты, практически всегда имеются условия для развития микроорганизмов. В зависимости от состава микрофлоры и условий окружающий среды (влажность, температура, свет), а также от состояния продукта скорость и характер превращений компонентов тканей мяса могут быть весьма различными.

ПРЕВРАЩЕНИЯ БЕЛКОВ

И АЗОТИСТЫХ ЭКСТРАКТИВНЫХ

ВЕЩЕСТВ

Белки обычно подвергаются воздействию ферментов, выделяемых микроорганизмами во внешнюю среду. Продукты гидролитического распада белков мяса являются источником питания микроорганизмов. Расщепление белков и их производных, вызываемое микроорганизмами, получило название гниения. Такие бактерии, как Clostridium, Bacillus, Pseudomonas и ряд других, содержат про-теолитические ферментные системы, быстро гидролизи-рующие белковые молекулы с образованием растворимых пептидов и аминокислот.

Сложный комплекс протеолитических ферментов микроорганизмов недостаточно изучен и классифицирован в отношении их специфичности. Некоторые микроорганизмы выделяют ферменты, гидролизующие разнообразные белковые субстраты. Вместе с тем среди них есть и такие ферменты, которые довольно специфично гидролизуют коллаген.

В гнилостном разложении белков могут принимать

участие одновременно или последовательно аэробные и анаэробные микроорганизмы. Обычно в начальной стадии гнилостного распада на поверхности продуктов развиваются аэробные микроорганизмы, а позднее — строгие анаэробы. Накопление кислых продуктов в процессе автолитических превращений тканевых компонентов создает неблагоприятные условия для каталитического действия протеолитических ферментов некоторых микроорганизмов. Поэтому на поверхности мясопродуктов, имеющих достаточно кислую реакцию, развиваются плесени, активность протеаз которых проявляется в кислой среде. Жизнедеятельность плесеней сопровождается образованием конечных продуктов распада белковых веществ — аммиака и азотистых оснований, которые повышают рН и делают среду благоприятной для развития гнилостных микроорганизмов.

Гнилостный распад белковых веществ, вызываемый ферментными системами микроорганизмов, может протекать различно в зависимости от свойств разлагающихся белков, внешних условий и вида микроорганизмов. При гниении белков в начале образуются белковые фрагменты, более мелкие полипептиды и определенное количество свободных аминокислот. Многим микроорганизмам свойственны ферментные системы, катализирующие распад свободных аминокислот или малых пептидов.

Наиболее часто встречающимся процессом распада свободных аминокислот является их дезаминирование, причем из процессов, катализируемых ферментами микроорганизмов, преобладает окислительное дезаминирование, приводящее к образованию аммиака и а-кетокислот. Подобные превращения свободных аминокислот могут происходить по схеме

— 2Н

R—CH—СООН ----------------------------- R—С—СООН

| ОксидазаЬ- аминокислоты ||

NH₂ NH

L-Аминокислота Иминокислота

Во второй фазе иминокислота, присоединяя молекулу воды, распадается на кетокислоту и аммиак

R—C-COOH + H₂0 ^t R—С—СООН +NH₃

I II

NH₂ О

9—454

При гидролитическом дезаминировании аминокислот в результате каталитического воздействия ферментов микроорганизмов образуются аммиак и оксикислоты

R—СН—СООН --- U R—СН—СООН + NH₃

NH₂ OK

При восстановительном дезаминировании аминокислот под действием ферментов микроорганизмов образуются жирные кислоты и аммиак

+ 2Н

R—СН—СООН-------- у R—СН_а—СООН + NH₃

I NH₂

При распаде аминокислот по схеме так называемого внутримолекулярного дезаминирования образуются ненасыщенные жирные кислоты и аммиак

R—СН₂—СН—СООН -v R—СН=СН—СООН + NH₃

I NH₂

Таким образом, дезаминирование аминокислот под воздействием ферментов микроорганизмов приводит к образованию аммиака, насыщенных или ненасыщенных жирных кислот, кетокислот и оксикислот, причем некоторые кетокислоты и оксикислоты могут претерпевать дальнейшие превращения. Так, кетокислоты при каталитическом действии декарбоксилаз превращаются в альдегиды и углекислый газ

R—С—СООН -v R—С + С0₂

Распространенным процессом распада аминокислот под воздействием декарбоксилаз микроорганизмов является их декарбоксилирование с образованием С0₂ и соответствующих аминов

-со₂

R—CH₂—CH₂—NH_a

R—СН₂—СН—СООН

I NH,

В числе образующихся аминов могут быть следую-

щие.

Образующийся амин Кадаверин Агматин Путресцин Фенилэтиламин

Образующийся амин Изобутиламин Гистамин Тирамин Триптамин Таурин

Аминокислота I.-Лизин L-Аргинин L-Орнитин L-Фенилаланин

Аминокислота

L-Валин

L-Гистидин

L-Тирозин

L-Триптофан

L-Цистеин

Многие амины, даже в очень малых количествах, обладают сильным фармакологическим действием, например, гистамин, триптамин, тирамин, кадаверин и путресцин.

Другие бактериальные ферменты вызывают специфические превращения ряда аминокислот. Так, при специфическом распаде триптофана образуются индол и скатол. При образовании скатола ферменты микроорганизмов постепенно разрушают боковую цепь триптофана, оставляя нетронутой кольцевую структуру

-СНо-СН-СООН 1ЧН₂

соои_

NH Триптофан

Индолилуксусная кислота

9»

и оксикислоты — в спирт и углекислый газ

R—СН-СООН _>. R—СН₂—ОН + С0₂

I ОН

При распаде аминокислот в наибольшем количестве накапливаются уксусная и масляная кислоты, а затем муравьиная и пропионовая, придающие продукту неприятный запах.

Под действием ферментов микроорганизмов из триптофана в результате отщепления боковой цепи (в виде аланина или серина) образуется индол

-сн₂— сн-соон I NH

сн₂— сн—соон

+ 11

ОН NH₂

1NH

'.ерин

Индол

Триптофан

При специфическом распаде тирозина под влиянием ферментов микроорганизмов образуются крезол и фенол

Тирозин *

Специфические превращения тиоаминокислот под действием ферментов микроорганизмов приводят к образованию сероводорода и меркаптанов

ch₂-sh сн₂он

HC-NH₂ ⁺²-~~^HOH~~» HC-OH + H„S + NH₃

соон соон

Цистеин Глицериновая

,.„„ кислота или

ch₂-sh ch₂-sh
hc-nh₂----- " сн₃ +с0₂+ nh₃

СООН Этилмеркаптан

Цистеин

Индол, скатол, крезол, сероводород и меркаптаны •— дурнопахнущие и ядовитые вещества, особенно индол и скатол.

Распад аминокислот под воздействием ферментов микробов приводит также к образованию ряда простых органических соединений, например метана.

Дезаминирование и декарбоксилирование аминокислот, как было показано, сопровождается образованием большого количества аммиака и углекислого газа. Образование аммиака возможно и при дезаминировании ну-клеотидов, нуклеозидов и аминопуринов.

Азотистые экстрактивные вещества легко диффундируют через оболочки бактериальных клеток и подвергаются окислительному распаду, дезаминированию и де-карбоксилированию с выделением аммиака и углекислого газа. Из некоторых азотистых соединений могут образоваться специфические продукты, в частности из креатина образуется ядовитый метилгуанидин, из карно-зина — гистамин.

244

ИЗМЕНЕНИЯ ПИГМЕНТОВ

Поверхность свежего мяса, соприкасающаяся с воздухом, ярко-красного цвета, который характерен для окси-миоглобина и оксигемоглобина. Внутренние слои мяса обычно окрашены в темно-красный цвет, типичный для пигментов, лишенных кислорода.

Изменение окраски мяса до коричневой, серой или зеленой вызывается окислительными превращениями гем-протеинов. Окисление в теме двухвалентного железа до трехвалентного обусловливает образование коричневых производных гемпротеина. Окисление миоглобина в присутствии редуцирующих агентов приводит к образованию двух гемпигментов зеленого цвета. Так, при взаимодействии сульфида с миоглобином и кислородом образуется

миоглобин (пурпурный)

+ 02

Сулырмиошбин (зеленый)

Колемиоглобин (зеленый)

ОксаииоглоОин (ярко-красный/

Свободные окисленные порфины (коричневый, желтый, бесцветный) +.мобоЯнь/й глобин

Рас. 32. Схема превращений гемпигментов при микробной порче

мясопродуктов.

сульфмиоглобин, который может быть снова переведен в первоначальный миоглобин. При окислении миоглоби-на веществами, не содержащими серы, в присутствии кислорода образуется холемиоглобин, который уже не может быть обращен в первоначальный миоглобин. В хо-лемиоглобине окислены порфириновые кольца. При дальнейшем окислении сульфмиоглобин и холемиоглобин распадаются на свободный глобин, железо и окисленные тет-рапиролловые структуры (порфирины), что приводит к появлению коричневой или желтой окраски или обесцвечиванию.

⇐ Предыдущая 7 8 9 10 111213 14 15 16 Следующая ⇒