Физико-химические свойства белков

Белки, обладающие всеми присущими им свойствами, называются нативными.

Характерной особенность белков является изменение или нарушение их пространственной структуры в зависимости от изменения внешних условий, например, температуры, рН. Такое нарушение структуры белковой молекулы, которое сопровождается нарушением ее биологической активности, носит название денатурации. Хороший пример денатурации белков – это свертывание яиц при варке. Денатурация, как правило, затрагивает третичную и частично вторичную структуру белковой молекулы и не сопровождается какими либо изменениями первичной структуры. Поэтому при денатурации белка разрушается главным образом дисульфидные мостики и водородные связи.

Некоторые денатурированные белки в определенных условиях (температура, рН) способны легко восстанавливать свою первоначальную активность – ренатурировать.

Растворы белков по физико-химическим свойствам приближаются к колойдным растворам (размер частиц от 1 до 100нм), характеризуются наличием заряда и водной оболочки. Заряд у белковых частиц образуется за счет диссоциации собственных ионогенных групп (СООН, NН₂, NН). Что касается водной оболочки, то она возникает за счет гидрофильных групп, ориентированных на поверхности белковых молекул. Образование заряда на поверхности белка делает их чувствительным в отношении изменения рН среды в определенных условиях рН белки могут перейти в изоэлектрическое состояние. В таком состоянии у белков исчезают характерные для них свойства. К специфическим свойствам белков можно отнести их способность к набуханию и желатинированию в растворах. Как правило, содержание белков внутри клеток больше, чем во внеклеточной жидкости. Такое распределения белка определяет более высокое содержание катионов внутри клеток по сравнению с внеклеточной жидкостью, и, как следствие, повышение водосвязывающей способность внутри клеток (повышенное осмотическое давление в клетке, тургор клеток и тканей).

В качестве наглядного примера изменения физико-химических свойств белков можно привести изменение водосвязывающей способности мяса после убоя. Обычно в живых мышцах часть белков благодаря наличию СОО-групп проявляет кислотные свойства и легко образует соли. Одновременно с этим через остатки фосфорной кислоты белки связывают также ионы кальция. Однако после убоя картина меняется.

Белки начинают распадаться, а фосфаты и катионы – переходить в раствор. Этому способствует снижение рН, вызванное ферментным гидролизом белков и гликогена. Все это приводит к снижению водосвязывающих свойств белков.

Строение и свойства аминокислот

Аминокислоты - органические кислоты, у которых водород у α -углеродного атома замещен аминогруппой NН_2,т.е. это α - аминокислоты. Общая формула аминокислот следующая:

│

H₂N─ С─ COOH

│

Все аминокислоты являются амфотерными электролитами и в растворе находятся в ионизированном состоянии за счет диссоциации СООН- и NН₂-групп.

Если у α -углеродного атома все валентности замещены различными функциональными группами, то такой С-атом называют ассиметричным (хиральным), а аминокислоту –оптически активной.

Аминокислоты оптически активны. Изомеры аминокислот обозначают D и L. Эти изомеры отличаются друг от друга расположением NН₂-групп у α -углеродного атома (по аналогии с углеводами). В D-стереоизомере мысленное вращение поляризованного света идет от водорода к NН_2-группе через R-радикал по часовой стрелке, а у L изомера – против часовой стрелки.

COOН COOH

│ │

H₂N─ С─ H H─ C─ NH₂

│ │

CH₃CH3

D-аланин L-аланин

D и L стереоизомеры аланина

Все природные аминокислоты относятся к L-ряду.

В растворах аминокислоты электрически нейтральны, однако в зависимости от рН среды и радикала R могут проявить свойства анионов или катионов.

Физические свойства аминокислот

Алифатические аминокислоты – бесцветные высокоплавкие кристаллические вещества. Хорошо растворимы в воде, немного хуже в спирте. В эфире, хлороформе и других органических растворителях аминокислоты не растворяются. Ароматические аминокислоты мало растворимы в воде, но лучше растворимы в спирте и эфире.

Получение аминокислот

Получение - аминокислот.

1. Получение аминокислот из -галогенозамещенных кислот.

Действием избытка аммиака на галогенозамещенное кислоты получаем аммониевую соль аминокислоты, которую, затем, переводим в кислоту.

2. Получение из оксосоединений (синтез Штреккера)

Исходное оксосоединение (альдегид или кетон) берется на один атом углерода меньше, чем получаемая кислота.

3. Синтез Зелинского

Похож на синтез Штреккера, вместо синильной кислоты используется цианистый аммоний, с образованием аминонитрила.

Химические свойства

Аминогруппа в кислоте проявляет основные свойства (т.е. присоединяет протон); карбоксильная группа в кислоте проявляет кислотные свойства, (т.е. способствует отщеплению протона). Следовательно, в целом аминокислота с одной амино- и одной карбоксильной группа проявляет амфотерные свойства. Если в молекуле преобладают аминогруппы – основность преобладает. И, наоборот, если преобладают карбоксильные группы – кислотность преобладает.

Образование пептидной связи:

Пептиды в организме и продуктах:

Карнозин и ансерин – в мышцах животных и человека.

Аспартам – заменитель сахара.

Глутатион - -в растениях, животных и бактериях.

Тафцин – регулятор иммунной системы.

Пептидные гормоны:

Окситоцин, вазопрессин. Окситоцин встречается только у женщин. Используется в гинекологии. Вазопрессин – регулирует минеральный обмен и баланс жидкости. Относится к числу мощных стимуляторов запоминания.

Инсулин – вырабатывается поджелудочной железой и влияет на углеводный обмен. Его недостаток вызывает сахарный диабет.

Нейропептиды:

Энкефалины – содержатся в головном мозге. Оказывают обезболивающее действие и используются в медицине.

Пептид дельта – сна (нонапептид) – антистрессовый эфеект.

Пептидные токсины:

Апамин – токсичный компонент яда пчел – оказывает сильное действие на центральную нервную систему.

Конотоксин– высокотоксичны, выделены из морского моллюска.

Классификация аминокислот

По характеру углеводородного радикала различают: алифатические и ароматические карбоновые кислоты.

По характеру расположения аминогруппы различают: и т.д аминокислоты.

- - аминокислоты, которые не синтезируются в организме человека и некоторых животных, но важны для него, - относят к незаменимым кислотам, это основные аминокислоты: валин, лейцин, изолейцин, лизин, треонин, метионин, фенилаланин, триптофан. Частично заменимые: тирозин, гистидин. Заменимые (аланин, аспарагиновая, глицин, глутаминовая, гидроксипролин, пролин, серин).

При некоторых заболеваниях организма число таких кислот расширяется: например, при фенилкетонурии – организм не синтезирует тирозин.

В зависимости от радикалов аминокислоты подразделяются на несколько классов.

Аминокислоты	Символ	Структура	Функция
Моноаминомонокарбоновые аминокислоты
Глицин	Gly-G	Н₂N-СН₂-СООН	Принимает участие в синтезе нуклеиновых кислот, глутатиона, порфиринов. Участвует в механизме дотоксикации, в образовании желудочной кислоты, в синтезе креатина, пиррола, в синтезе витамина В₃, входит в состав КоА.
Аланин	Ala-A	Н₂N-CH-COOH │ CH₃	Является глюкогенной кислотой т.к легко переходит в жирорастворимую кислоту.
Валин	Vol-V	H₂N-CH-COOH │ CH / \ CH₃ CH₃	Незаменимая аминокислота.Содержится во многих белках, но в малых количествах. Играет очень важную роль при синтезе белка в рибосомах, при построении пространственной структуре белка, при действии ферментов.
Изолейцин	Ne-I	H₂N-CH-COOH │ CH / \ CH₃ CH₂ \ _CH3	Незаменимая аминокислота.. Является кетогенной аминокислотой, источником ацетил-КоА для синтеза жирных кислот.
Лейцин	Leu-L	H₂N-CH-COOH │ CH2 │ CH / \ CH₃ CH₃	Незаменимая аминокислота. Содержится во многих белках. Играет важную роль при синтезе белка в рибосомах, при построении пространственной структуры белка и действии ферментов.
Неароматические аминокислоты с гидроксильными R-группами
Серин	Ser-S	H₂N-CH-COOH │ CH₂ │ OH	Входит в состав белка казеина, фосфолипидов, Легко поддается фосфорилированию по месту нахождения ОН- группы
Треонин	Thr-T	H₂N-CH-COOH │ CH / \ CH₃ OH	Незаменимая аминокислота. Фосфорилируется по месту нахождения ОН- группы.
Аминокислоты с серосодержащими R-группами
Цистеин	Cys-C	H₂N-CH-COOH │ CH₂─ SH	Наличие SH-группы определяет антиоксидантные свойства этой аминокислоты при воздействии разного рода токсических веществ.
Цистин			Наличие SH-группы определяет антиоксидантные свойства этой аминокислоты при воздействии разного рода токсических веществ
Метионин	Met-M	H₂N-CH-COOH │ CH₂ │ CH₂─ S─ CH₃	Незаменимая аминокислота. Наличие метильного радикала (СН₃) определяет важную роль этой аминокислоты как донора метильных групп (синтез ДНК).
Моноаминодикарбоновые аминокислоты
Аспарагиновая кислота	Asn-N	H₂N-CH-COOH │ CH₂ │ COOH	Обладает способностью к амидированию место нахождения карбоксильной группы и превращается в аспарагин.
Глютаминовая кислота	Glu-E	H₂N-CH-COOH │ CH₂ │ CH₂ │ COOH	Является донаторами NН₂групп при синтезе аминокислот (периаменирование).
Диаминомонокарбоновые аминокислоты
Лизин	Lus-K	H₂N-CH-COOH │ CH₂ │ CH₂ │ CH₂ │ CH₂─ NH₂	Принадлежит важная роль в связывании Р и минерализации костной ткани
Аргинин	Arg-R	H₂N-CH-COOH │ CH₂ │ CH₂ │ NH ║ CH₂─ NH─ C─ NH2	Незаменимая аминокислота. Недостаток аргени на может привести к задержке роста, к нарушению процессов биосинтеза.
Аминокислоты с ароматическим кольцом
Фенилаланин	Phe-F		Незаменимая аминокислота. Под действием фермента фенилаланина 4-гидроксилазы фенилаланин превращается в тирозин.
Тирозин	Tyr-Y		Незаменимая кислота Является предшественником ряда гормонов: тероксина(гормон щитовидной железы).
Триптофан	Trp-W		Незаменимая кислота является предшественником нейромедиаторов.
Иминокислоты
Пролин	Pro-P		Содержится в продуктах распада многих белков. Предшественник оксипролина (4-оксипироллидин α -карбоновая кислота), который является важнейшим компонентом при построении соединительной ткани.
Изопролин

Кроме перечисленных в таблице аминокислот существует так же целый ряд других аминокислот, которые не когда не в ходят в состав белков: β -аланин, λ -аминомасляная кислота, β -цианоаланин, метилгистидин.

В практике корма могут быть наиболее дефицитными по трем аминокислотам – лизину, метионину и триптофану. Как правило, корма, богатые энергией (зерновые), содержат эти аминокислоты сравнительно в малом количестве, поэтому такого рода корма необходимо пополнить такими белковыми добавками, которые содержат эти аминокислоты в достаточном количестве. У полигастричных животных (жвачные) потребность в незаменимых аминокислотах выражена в меньшей степени, чем у моногастричных животных. Однако в период лактации у жвачных может возникнуть потребность в пополнении их рациона нужными незаменимыми аминокислотами.

Аминокислоты используются в качестве лекарств:

Глутаминовая кислота - является предшественником гамма-аминомасляной кислоты (ГАМК), являющейся тормозным медиатором нервной системы. Сам глутамат также является нейромедиатором, стимулирующим передачу возбуждения в синапсах ЦНС. Кроме этого, глутамат участвует в обезвреживании аммиака, синтезе пуриновых и пиримидиновых оснований, играет ведущую роль в обмене других аминокислот, что активно используется в спортивной медицине. Потребность организма в глутаминовой кислоте намного выше потребности в остальных аминокислотах.

Метионин, незаменимая аминокислота, содержит мобильную метильную группу, которая может передаваться на другие соединения. Благодаря этому она участвует в синтезе холина, фосфолипидов, обмене витаминов В₁₂ и фолиевой кислоты. В реакциях биосинтеза белка метионин является инициирующей аминокислотой. Он участвует в процессах обезвреживания токсинов в печени. Метионин и его аналоги используют для профилактики заболеваний печени как липотропный фактор, препятствующий накоплению жира при токсических поражениях, циррозе, атеросклерозе.

Глицин является медиатором ЦНС тормозного действия. Улучшает метаболизм в тканях мозга. Оказывает успокаивающее действие. Нормализует сон, уменьшает повышенную раздражительность, депрессивные состояния.

⇐ Предыдущая 1 2 3 456 7 8 9 10 Следующая ⇒