Гистидин - условно незаменимая аминокислота. Используется при лечении гепатитов, язв желудка и двенадцатиперстной кишки.

⇐ ПредыдущаяСтр 6 из 10Следующая ⇒

Цистеин участвует в метаболизме хрусталика глаза. Зачастую нарушения хрусталика связаны с недостатком цистеина, поэтому цистеин применяют на начальных стадиях катаракты.

Вицеин - комплексный препарат глутаминовой кислоты, цистеина и глицина. Используют в виде глазных капель.

Церебролизин - гидролизат вещества мозга свиньи, содержащий низкомолекулярные пептиды (15%) и аминокислоты (85%). Используется при нарушениях функций ЦНС, мозговых травмах, кровоизлияниях, вегетативных дистониях и т.п.

Препараты для парентерального питания: полиамин (набор 13 аминокислот), вамин (набор 18 аминокислот), ваминолакт (набор 18 аминокислот, соответствующих составу грудного молока), гидролизин (гидролизат белков крови крупного рогатого скота), аминотроф (гидролизат казеина), фибриносол (гидролизат фибрина крови).

Тема: Классификация белков

Цель: Изучить классификацию белков, их состав и свойства.

Белки подразделяются на две большие группы: простые белки, или протеины, и сложные белки, или протеиды, состоящие из белковой (апобелок) и небелковой частей (простетическая группа).

Протеины представляют собой простые белки, состоящие только из белковой части. Они широко распространены в животном и растительном мире.

Альбумины и глобулины встречаются практически во всех животных и растительных клетках, биологических жидкостях и выполняющих важные биологические функции. Альбумины хорошо растворяются в воде. Встречаются в молоке, яичном белке и крови. Глобулины в воде не растворяются, но растворимы в разбавленных растворах солей. К глобулинам принадлежат глобулины крови и мышечный белок миозин.

Глутелины растворяются только в разбавленных растворах щелочей. Встречаются в растениях.

Склеропротеины — нерастворимые белки. К склеропротеинам относятся кератины, белок кожи и соединительных тканей коллаген, белок натурального шелка фиброин.

Протамины и гистоны. Протамины обладают выраженными основными свойствами, обусловленными наличием в их состав от 60 до 85% аргинина. Например, сальмин, выделенный из молок семги, состоит на 85% из аргинина. Протамины хорошо растворимы в воде, изоэлектрическая точка находится в щелочной среде. Эти белки, вероятно, являются пептидами, так как их молекулярная масса не превышает 5000. Они составляют белковый компонент в структуре ряда сложных белков.

Гистоны также являются белкам и основного характера. В их состав входит лизин и аргинин, до 20-30%. Эти белки локализованы в ядрах клеток в составе дезоксиребонуклеопротеинов и играют важную роль в экспрессии генов.

Проламины и глютелины. Это белки растительного происхождения. Они содержаться в основном в семенах злаков (пшеница, рожь, ячмень), составляя основную массу клейковины. Наиболее изучены оризенин (из риса ), глютенин и глиадин (из пшеницы), зеин (из кукурузы) и др. Установлено что эти белки содержат 20-25% глутаминовой кислоты и 10-15% пролина.

Альбумины и глобулины. Эти белки широко распространены в органах и тканях животных. Наиболее богаты ими белки сыворотки крови. молока, яичный белок, мышцы и др. Альбумины и глобулины – это глобулярные белки, различающиеся по растворимости. Различают растворимость этих белков сыворотки крови широко используют в клинической практике для их фракционирования и количественного определения.

Альбумин организован из 575 аминокислотных остатков, и его молекулярная масса составляет 40000-70000. Молекула белка имеет низкую изоэлектрическую точку (рН 4, 7) и высокий отрицательный заряд при рН 8, 6, благодаря чему он мигрирует с большой скоростью в электрическом поле к аноду. Принято считать, что примерно 75-80% осмотического давления белков сыворотки крови приходится на альбумины. Альбумины участвуют в транспорте жирных кислот. Однако точная функция альбуминов до конца не выяснена. Известны случаи, когда в крови фактически отсутствуют альбумины (врожденная аномалия), но люди были практически здоровы.

Глобулины представлены α -, β - и γ -фракциями. α -фракции содержаться в крови в комплексе с билирубином и липопротеидами высокой плотности. β -глобулины включают ряд важных функциональном отношении белков, в частности трансферрин – белок ответственный за транспорт и запасание железа. С этой фракцией связан церулоплазмин – белок, транспортирующий ионы меди. В этой фракции присутствует протромбин, являющийся предшественником тромбина – белка, ответственного за превращение белка фебриногена крови в фибрин при свертывание крови. Фракция γ -глобулинов (иммуноглобулины) является наиболее гетерогенной. Известно множество антител (иммуноглобулины), различающихся первичной структурой и функциональной нагрузкой в реализации иммунного ответа организма.

Протеиды построены из протеинов, соединенных с молекулами другого типа (простетическими группами).

Сложные белки в зависимости от строения простетической группы подразделяются на 6 классов.

1. Липопротеиды. Имеют в своем составе липидный компонент. Участвуют в транспорте липидов. Структурные компоненты клеточных мембран. По соотношению белкового и липидного компонентов липопротеиды делятся на хиломикроны (на белок приходится не более 2% молекулярной массы), липопротеиды очень низкой плотности (около 10% белка), липопротеиды низкой плотности (не менее 20% белка), липопротеиды промежуточной плотности, липопротеиды высокой плотности (около 50% белка).

2. Гликопротеиды. В качестве простетической группы присутствует углеводный компонент, присоединенный к белку гликозидной связью. Основная функция гликопротеидов – рецепторная. Многие гормоны являются гликопротеидами. Некоторые вирусы способны нарушать структуру гликопротеидов. Гликопротеиды входят в состав хрящей, рогов, слюны.

3. Нуклеопротеиды. Простетическая группа – ДНК или РНК. Эти белки принимают участие в образовании хромосом, полисом, рибосом. Нуклеопротеидами являются белки-гистоны, образующие комплексы с нуклеиновой кислотой. Они представляют собой очень важные с биологической точки зрения белки - составные части клеточных ядер. Нуклеопротеиды являются важнейшей составной частью вирусов — возбудителей многих болезней.

4. Хромопротеины. Простетическая группа – окрашенное соединение, хотя по строению оно может быть различным. Гемоглобин, миоглобин и цитохромы содержат ген, включающий атом железа, и участвуют в окислительно-восстановительных реакциях, связанных с кислородом. Флавопротеиды имеют в своем составе витамин В2 (рибофлавин).

5. Металлопротеиды. Простетическая группа – атом металла. Функция, как правило, состоит в транспорте или депонировании соответствующего металла. Так, сывороточный ферритин участвует в транспорте и накоплении железа, церулоплазмин – меди.

6. Фосфопротеиды. Простетическая группа представлена фосфатом, присоединенным к оксигруппе аминокислот серина и треонина. Фосфаты увеличивают заряд белковой молекулы, а значит, и его растворимость. Фосфопротеидов весьма много в молоке, благодаря чему молочный белок (казеин) легко усваивается.

Существует несколько классификаций белков. В основе их лежат разные принципы: по степени сложности (простые и сложные); по форме молекул (глобулярные и фибриллярные белки); по растворимости в отдельных растворителях (водорастворимые, растворимые в слабых солевых растворах — альбумины, спирторастворимые — проламины, растворимые в щелочах — глютелины), по выполняемым ими функциям, например запасные белки, скелетные и т. д.

Контрольные вопросы

1. Аминокислота - минимальная структурная единица белковой молекулы.

2. Общая структурная формула аминокислот.

3. Сколько аминокислот обнаружено в белках животного происхождения.

4. Положение аминогруппы в аминокислотах (этот и все последующие вопросы относятся к аминокислотам, входящим в состав белков животного происхождения).

5. Две основные группы аминокислот, отличающиеся структурой.

6. Подгруппы аминокислот, относящихся к ациклическим.

7. Назовите моноаминомонокарбоновые аминокислоты.

8. Назовите моноаминодикарбоновые аминокислоты.

9. Назовите диаминокарбоновые аминокислоты.

10. Назовите аминокислоты, содержащие сульфгидрильную дисульфидную группу.

11. Назовите аминокислоты, производные гетероциклических соединений.

12. Назовите аминокислоты, производные гомоциклических произведений.

13. Как принято сокращенно записывать названия аминокислот.

14. Назовите аминокислоты, обладающие кислыми (основными) свойствами.

Химические формулы всех аминокислот, входящих в состав белков, необходимо запомнить!

15. Чем обусловлена амфотерность аминокислот?

16. Какие аминокислоты обнаруживаются ксантопротеиновой пробой?

17. Какие аминокислоты обнаруживаются реакцией Миллиона?

18. Дать определение белков?

19. Назвать важнейшие функции белков, привести примеры?

20. Какова молекулярная масса белков?

21. В каких температурных условиях возможно осаждение белков?

22. Чем обусловлены реакции на белки?

23. Что такое обратимое и необратимое осаждение белков?

24. Что такое высаливание и денатурация белков? Какими факторами они могут быть вызваны?

25. Назовите белки кислого и основного характера?

26. Что такое изоэлектрическая точка (ИЭТ) и почему она различная для различных белков?

27. Каков заряд белковой молекулы и как он образуется:

а) в водной среде?

б) в кислой среде?

в) в щелочной среде?

32. Значение реакции осаждения белков для ветеринарии и медицины?

33. Дать определение: 1) первичной, 2) вторичной, 3) третичноц, 4) четвертичной структурной организации молекул белка. Привести примеры белков. Чем обусловлены перечисленные структуры белковой молекулы?

34. Каково химическое строение белков?

35. Классификация белков?

36. Дать определение, характеристику, рассказать о свойствах, нахождении в организме и значении следующих простых белков- протеинов:

а) альбуминов и глобулинов (α, β, γ );

б) гистонов, протаминов;

в) глютелинов, проламинов;

г) протеиноидов (коллагенов, кератинов, эластинов, фибриона).

37. Дать характеристику, определение, рассказать о химическом строении, свойствах, локализации в организме и значении следующих сложных белков – протеидов:

а) в чем отличие гемоглобина от оксигемоглобина, метгемоглобина, карбогемоглобина, и карбоксигемоглобина?

б) хромопротеидов (гемоглобина, меоглобалина, каталазы, цитохромов, цитохром оксида);

в) фосфопротеидов (казеина, пептина, фосфоовитина, овоальбумина);

г) гликопротеидов (муцины, мукоиды);

д) липопротеидов (α, β - липопротеиды, липовителины, фосфолипиды + белок;

е) нуклеопротеидов.

38. В чем отличие сложных белков (протеидов) от простых (протеинов)?

40. Дать определение:

а) нуклеиновым кислотам,

б) нуклеотидам (мононуклеотидам),

в) нуклеозидам.

41. В чем отличие отдельных мононуклеотидов и нуклеозидов между собой?

42. Написать формулы пуриновых и пиримидиновых азотистых оснований:

а) аденина,

б) гуанина,

в) тимина,

г) цитозина,

д) урацила.

43. Какова классификация нуклеиновых кислот?

44. В чем отличие РНК от ДНК?

45. Каково химическое строение ДНК?

46. Какова биологическая роль нуклеиновых кислот в организме?

47. Какова классификация рибонуклеиновых кислот (РНК)? Их биологическая особенность?

48. Как соединяются между собой мононуклеотиды в нуклеиновых кислотах?

ЛАБОРАТОРНЫЙ ПРАКТИКУМ

⇐ Предыдущая 1 2 3 4 567 8 9 10 Следующая ⇒