Архитектура Аудит Военная наука Иностранные языки Медицина Металлургия Метрология
Образование Политология Производство Психология Стандартизация Технологии


Белки соединительной ткани.



В состав соединительной ткани входит вода (63%.) и плотные вещества (37%). Главным компонентом плотного вещества является белок коллаген (85%), а также эластин (4,4%) и ретикулин (0,5%). Альбумины и глобулины составляют 0,6%. Другими компонентами плотного вещества являются гликозоаминогликаны (ГАГ -3,5) и липиды (2,8%). Экстрактивные вещества составляют 3,2%, а неорганические - 0,5% от общего количества.

Коллаген. Характеристика первичной структуры тропоколлагена, т.е. аминокислотного состава. глицина приходится 33%, аланина 11%, пролина и оксипролина 21%, лизина и оксилизина 1-3%. первичной структуры =↓ метионина, нет цистеин и триптофан. Вторичную и третичную структуру тропоколлагена = трехцепочная молекула.

б)Эластин. В состав первичной структуры проэластина входят необычные аминокислоты (десмозин, лизиннорлейцин).

в)Свойства белков соединительной ткани. Существенными свойствами являются эластичность, прочность, волокнистость, плохая растворимость в воде, устойчивость к денатурации, плохая перевариваемость в желудочно-кишечном тракте,↓ антигенность, а также биологическая неполноценность этих белков из-за особого аминокислотного состава.

Синтез и распад коллагена. Синтез тропоколлагена (проколлагена) осуществляется из протоколлагена с участием лизина и пролингидрокилаз, ↑р02, ↑ Fе+2, витамина С и альфа-кетоглутарата в среде.Гидроксилирование лизина и пролина→гликозилирование→«сборка» 3-х цепочной молекулы тропоколлагена→ суперспирализация , с участием ГАГ , в фибриллы коллагена. Распад коллагена осуществляется специфическим ферментом коллагеназой, → «разрушает» 3 пептидные цепи на ¼ расстояния от С-конца между глицином и лейцином → гидролизуются пептидами. 4 типа коллагена: 1 тип - коллаген сухожилий, связок, II тип -хрящей, III тип - кровеносных сосудов, кожи, кишечника и IV тип - коллаген базальных мембран.

Протеогликаны. Белки промежуточного вещества. В их состав входят гликозоаминогликаны (ГАГ-95%) и белки - альбумины и глобулины (5%)

ГАГ . Структура ГАГ (димеры, повторяющиеся). Различают ГАГ: гиалуроновая кислота, хондроитинсерная кислота, хондронтин-4-сульфат, хондронтин-6-сульфат, дерматансульфат, кератансульфат, гепарансульфат, гепарин. + уроновые кислоты (глюкуроновая или идуроновая) Биологическая роль ГАГ: активное связывание воды, двухвалентных катионов (Са++ и Мg++), участвуют в образовании фибрилл и деградации хиломикронов (гликопротеидов), обладают антикоагулянтным свойством (гепарин),  факторы агрегации клеток. Синтез и распад ГАГ осуществляется в ЭР фибробластов с участием УТФ, ацетил КоА, ФАФС и других метаболитов. Распад ГАГ регулируется ферментами лизосом фибробластов.

В регуляции синтеза коллагена и ГАГ (протеогликанов) =гормоны и биологически активные вещества. Ингибиторами синтеза =глюкокортикоиды надпочечников. Активаторов =минералокортикоиды, андрогены (тестостерон) и соматомедин.

Билет №10

1)Уровни организации структуры ферментов. Мультиферментные комплексы. Ферменты – это глобулярные белки, состоящие из одной или нескольких полипептидных цепей, организованных в 3-х мерную структуру.

По химическому строению различают простые и сложные (имеющие небелковую часть - кофактор).

Кофакторы – это в-ва, способствующие действию ферментов, или необходимые для его осуществления. Роль· изменение 3-ой структуры белка и создание комплементарности между ферментом и субстратом, стабилизация молекулы фермента в пространстве;

· непосредственное участие в реакции в качестве еще одного субстрата.

Кофакторы =коферменты и простетические группы.

Добавочную группу, прочно связанную с белковой части= простетической группой; легко отделяющуюся от апофермента и способную к самостоятельному существованию= коферментом.

В составе фермента выделяют области, выполняющие различную функцию:

1. Активный центр – комбинация аминокислотных остатков (обычно 12-16), обеспечивающая непосредственное связывание с молекулой субстрата и осуществляющая катализ. Аминокислотные радикалы в активном центре могут находиться в любом сочетании, при этом рядом располагаются аминокислоты, значительно удаленные друг от друга в линейной цепи. В активном центре выделяют два участка:

якорный (контактный, связывающий) – отвечает за связывание и ориентацию субстрата в активном центре,

каталитический – непосредственно отвечает за осуществление реакции.

У ферментов, имеющих в своем составе несколько мономеров, может быть несколько активных центров по числу субъединиц. Также две и более субъединицы могут формировать один активный центр.

У сложных ферментов в активном центре обязательно расположены функциональные группы кофактора.

2. Аллостерический центр– центр регуляции активности фермента, который пространственно отделен от активного центра и имеется не у всех ферментов. Связывание с аллостерическим центром какой-либо молекулы (называемой активатором или ингибитором, а также эффектором, модулятором, регулятором) вызывает изменение конфигурации белка-фермента и, как следствие, скорости ферментативной реакции.

Аллостерические ферменты являются полимерными белками, активный и регуляторный центры находятся в разных субъединицах.

В качестве такого регулятора может выступать продукт данной или одной из последующих реакций, субстрат реакции или иное вещество

Мультиферментные комплексы

В мультиферментном комплексе несколько ферментов прочно связаны между собой в единый комплекс и осуществляют ряд последовательных реакций, в которых продукт реакции непосредственно передается на следующий фермент и является только его субстратом. Благодаря таким комплексам значительно ускоряется скорость превращения молекул.

Например:пируватдегидрогеназный комплекс (пируватдегидрогеназа), превращающий пируват в ацетил-SКоА,α-кетоглутаратдегидрогеназный комплекс (в цикле трикарбоновых кислот) превращающий α-кетоглутарат в сукцинил-SКоА,

комплекс под названием "синтаза жирных кислот" (или пальмитатсинтаза), синтезирующий пальмитиновую кислоту.


Поделиться:



Последнее изменение этой страницы: 2019-04-11; Просмотров: 585; Нарушение авторского права страницы


lektsia.com 2007 - 2024 год. Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав! (0.012 с.)
Главная | Случайная страница | Обратная связь