Структура мышечного волокна.

⇐ ПредыдущаяСтр 5 из 10Следующая ⇒

Мышечное волокно представляет собой удлиненную клетку до 12 см с диаметром 10 – 150 мкм. Величина мышечного волокна животного зависит от возраста, пола, породы, упитанности и выполняемых функций мышцами. Одним из показателей качества мяса является толщина мышечного волокна, и чем оно тоньше, тем нежнее мясо.

В мышечном волокне различают основные части:

наружная оболочка – сарколемма;

внутримышечные волокна - миофибриллы, придающие ему поперечную исчерченность, ядра, органеллы и сократительный аппарат, которые погружены в саркоплазму.

Сарколемма – очень тонкая, двухслойная, прозрачная и эластичная оболочка мышечного волокна. Слои сарколеммы разделены светлым промежутком шириной 14 – 24 нм. Наружный слой сарколеммы состоит из базальной фибриллярной мембраны толщиной 40 – 50 нм, к которой присоединены коллагеновые, эластиновые и ретикулиновые нежные волоконца, располагающиеся в виде решетки. Они придают большую прочность оболочке мышечного волокна и участвуют в образовании связи со стромой мышечной ткани – эндомизием. Внутренний слой сарколеммы (плазмолемма) состоит из трех слоев цитоплазматической мембраны толщиной 7, 5 нм.

Через сарколемму совершается обмен веществ между волокном и окружающей его плазмой крови.

Саркоплазма – сложная мелкодисперсная концентрированная коллоидная система, образованная белками, составляющая 35 – 40 % массы мышечного волокна, полностью окружающая все другие образования внутри мышечного волокна.

Ядра – располагаются по периферии мышечного волокна непосредственно под сарколеммой. Они имеют удлиненную овальную форму. Ядерная оболочка состоит из двух мембран, разделенных светлым промежутком. Внутри ядра располагаются: кариоплазма, ядерная сеть и продольно 2 – 4 ядрышка, а вокруг них мелкая зернистость из хроматиновых глыбок.

Ядрышки – небольшие округлой формы тельца – содержат рибонуклеиновую кислоту (РНК), а хроматиновые глыбки - кариоплазму, дезоксирибонуклеиновую кислоту (ДНК).

РНК и ДНК определяют индивидуальную особенность белков, образующихся в волокне.

К органеллам относятся: эндоплазматическая сеть, митохондрии, лизосомы, так называемый внутриклеточный сетчатый аппарат и клеточный центр.

Сократительный аппарат мышечного волокна располагается в саркоплазме продольно в виде сплошных белковых нитей – поперечнополосатых миофибрилл. В каждой миофибрилле на протяжении всего волокна различают правильно чередующиеся темные и светлые диски или сегменты, расположенные на одном уровне, которые придают мышечному волокну поперечную и продольную исчерченность.

Миофибриллы мышечного волокна имеют сложную организацию и состоят из белковых нитей миопротофибрилл или миофиламентов. В светлой зоне диска обнаруживаются тонкие белковые нити диаметром 5 нм, которые состоят из актина, а в темной зоне диска – толстые белковые нити диаметром 10 нм состоящие из миозина.

Белковый состав мышечной и соединительной тканей.

Итак, мы выяснили, что мышечная ткань имеет сложный химический состав, на долю воды приходится 70 – 75 %, белков 18 – 22 %, экстрактивных веществ – 1, 7 – 2, 05 %, липидов – 2 – 3 %, неорганических солей – 1 – 1, 5 %.

Главным компонентом органических веществ ткани являются белки. Они характеризуются сложным составом, разнообразны по строению, физико – химическим свойствам и биологическим функциям. Некоторые из них находятся в растворенном состоянии в цитоплазме, а большая часть включена в плотные структуры клетки: миофибриллы, ядра, митохондрии, рибосомы, в сарколемму и т.д.

Своеобразное сочетание различных белков определяет физико – химические свойства мышечной ткани: плотность, упругость, эластичность. Эти свойства мышц зависят от природы, состояния белков и взаимосвязи их с водой.

Белки саркоплазмы – к ним относятся миоген, миоглобин, глобулин Х, миоальбумин. Фракция миогена составляет около 20 % всех белков мышечной ткани. Миоген легко растворяется при экстрагировании водой и содержится в мышечном соке, он относится к глобулярным белкам, температура свертывания в растворе 55 – 66^оС, он содержит все незаменимые аминокислоты.

В составе фракции миогена содержатся многие ферменты мышечной ткани, которые выполняют функции, связанные с окислительными превращениями углеводов и других соединений.

Миоглобин – белок хромопротеид, окрашивающий мышцы в красный цвет. При гидролизе он распадается на белок глобин и небелковую группу гем. По свойствам и природе он близок к пигменту крови – гемоглобину. Молекула белка состоит из одной полипептидной цепи с одной N- концевой группой. Характерной особенностью миоглобина является его способность легко соединяться за счет дополнительных связей с различными газами – кислородом, окисью азота, сероводородом. При этом железо гема не окисляется. При длительном воздействии кислорода воздуха, окиси азота, K₃Fe[CN]₆ и других реагентов, железо гема окисляется в трехвалентное, а миоглобин превращается в метмиоглобин – соединение, раствор которого окрашен в коричневый цвет. Содержится он в пределах 1 % от всех белков ткани и выполняет ответственную роль в передаче кислорода ферментным системам клеток. В интенсивно работающих мышцах содержится относительно больше миоглобина, они окрашены более интенсивно. После убоя в поверхностном слое мяса миоглобин, присоединяя кислород, переходит в светло – красный оксимиоглобин, а при длительном хранении мяса оксимиоглобин на его поверхности, окисляясь, переходит в метмиоглобин и мясо приобретает коричневый оттенок. Соединение миоглобина с окисью азота в NО-миоглобин позволяет после тепловой денатурации сохранить красную окраску мяса.

Глобулин Х – составляет около 20 % белковых веществ мышечной клетки, типичный глобулярный солерастворимый белок. Растворы глобулина Х не обладают двойным лучепреломлением и характеризуются небольшой вязкостью. Биологическая роль его еще не вполне ясна. Имеются данные, что он представляет собой смесь белков и что некоторые его фракции проявляют свойства ферментов.

Миоальбумин – содержание его в мышечной ткани 1 – 2 %, растворяется в воде, отличается от альбумина крови по аминокислотному составу и физико – химическим свойствам. Коагулирует при температуре 45 – 47^о С.

Нуклеопротеиды входят в состав белков саркоплазмы в небольшом количестве. Они сосредоточены в основном в рибосомах. Общее содержание их в мышцах составляет 207 – 245 мг %.

Установлено, что белки саркоплазмы способны желироваться. Особенно легко это происходит в присутствии АТФ. При высоких концентрациях Са⁺⁺гель разжижается. Желирование белков саркоплазмы зависит от присутствия в среде фрагментов саркоплазматического ретикулума, а удаление этих фрагментов лишает белки возможности образовывать гель. Повидимому это связано со свойством ретикулума перемещать Са ⁺⁺в клетках.

Белки миофибрилл.

К этой группе белков относятся: миозин, актин, актомиозин, тропомиозин и др.

Наиболее важным белком миофибрилл как по биологическим особенностям, так и по содержанию (40 % от суммы белков ткани) является миозин Он относится к полноценным белкам, является не только структурным белком, но и ферментом – аденозинтрифосфотазой, катализирующей реакцию гидролиза АТФ.

Миозин свертывается при температуре 45 – 50^оС. Под действием трипсина миозин распадается на два белка, которые называются меромиозинами. Предполагают, что в нитевидной молекуле миозина оба меромиозина располагаются поочередно один за другим. Большое число полярных групп, а также фибриллярная форма молекулы миозина обуславливает способность его к значительной гидратации.

Миозин обладает свойством вступать в особые связи с различными веществами, в первую очередь с белками, с образованием комплексов.

Актин составляет 12 – 15 % от всех мышечных белков, обладает отличительным свойством существовать в двух формах: фибриллярной и глобулярной.

Актомиозин– сложный комплекс, состоящий из двух белков - актина и миозина. Актомиозиновый комплекс отличается высокой вязкостью, способен резко сжиматься при определенных концентрациях ионов К⁺ и Мg⁺ в присутствии аденозинтрифосфата. Он не растворяется в воде.

Тропомиозин – структурный белок, составляет 10 – 12 % белков миофибрилл, или 2, 5 % белков ткани, растворим в воде, характеризуется раствор высокой вязкостью и двойным лучепреломлением. Получен он и в кристаллическом виде, в его молекуле отсутствует аминокислота триптофан. Характерная особенность белка – устойчивость к денатурации. Тропомиозин является сложным комплексом из двух белков: тропомиозина Б и тропонина, эта система белков связана с тонкими нитями миофибрилл с актином. В процессе сокращения мышц тропомиозин выполняет функцию связанную с передачей Са.

Другие белки – были открыты только в 1965 году. Изучены α и β - актинины, эти белки выполняют регуляторную роль. Белок α - актинин участвует в образовании поперечных связей между тонкими нитями в диске 1.

Белки ядер – представлены в основном нуклеопротеидами, составляют около 50 % сухого вещества. В структуру ядерных нуклеопротеидов входят дезоксирибонуклеиновые кислоты. Их содержится 40 – 45 мг %.

В ядрах содержится «кислый белок», растворимый в щелочах, он по свойствам напоминает белки глобулины, в состав его входит до 2, 5 % триптофана.

Содержится в ядрах и так называемый «остаточный белок», желеобразная масса, составляющая 4 – 10 %, по свойствам и аминокислотному составу похожая на коллаген.

Соединительнотканные белки.

Важнейшими белками соединительной ткани являются эластин и коллаген и они являются основными компонентами сухожилий, хрящей, связок, костей.

Эти белки имеют удлиненную форму молекулы, обусловленную параллельно расположенными полипептидными цепями. Коллаген состоит из протофибрилл, для которых характерно явление двойного лучепреломления, в нем содержатся основные аминокислоты - пролин, оксипролин, оксилизин, гликокол. Молекула коллагена содержит три полипептидные цепочки, скрученные вокруг общей оси и называются тропоколлагеном. Несколько тонких макромолекул образуют протофибриллу, а несколько протофибрилл соединяются в фибриллу (третичная структура). Фибриллы образуют коллагеновое волокно (четвертичная структура).

Все структуры коллагенового волокна соединены при помощи поперечных связей, в которых участвуют оксипролин и цементируются основным веществом. Этим объясняется нерастворимость коллагена и устойчивость его против протеолетических ферментов.

Эластин, как и коллаген, белок неполноценный. Его полипентидные цепи образуют бесструктурные волокна значительно большего диаметра, чем коллаген.

Ретикулин входит в состав ретикулиновых волокон и участвует в построении сарколеммы. Ретикулин состоит из тонких поперечноисчерченных фибрилл, это сложный белок, почти не набухает в воде, а также довольно устойчив (не растворяется в крепких кислотах, щелочах и горячей воде). В присутствии сернистого натрия ретикулиновые волокна частично разрушаются.

Муцины и мукоиды содержатся в соединительной ткани в небольшом количестве. В составе межуточного вещества эти белки совместно с полисахаридами образуют комплексы, назначение которых – удержание фибриллярных и клеточных компонентов в определенном структурном взаиморасположении.

В качестве цементирующего компонента межклеточного вещества соединительной ткани служат сложные мукополисахариды. Они выполняют и защитную роль по отношению к микроорганизмам, образуя в организме сильно гидротированные гели и очень вязкие растворы.

⇐ Предыдущая 1 2 3 456 7 8 9 10 Следующая ⇒