Технологічні принципи приготування страв з м’яса та м’ясопродуктів

Технологічні принципи приготування страв з м’яса та м’ясопродуктів

Литература

1. Коршунова А.Ф. Мясо. Технологические аспекты переработки и использования: Уч.пос. -Д.: ДонГУЭТ, 2003. -120 с.

2. Коршунова Г.Ф. Дичина. Технологічні аспекти переробки та використання: навч. посіб. / Г. Ф. Коршунова, Л. Я. Семенова, Р. П. Никифоров; - Донецьк: ДонНУЕТ, 2011. – 138 с.

ПИЩЕВАЯ ЦЕННОСТЬ МЯСА.

Основные пищевые компоненты мяса.

Вкусовая характеристика мясопродуктов.

Постоянное регулирующее участие нервной системы в акте пищеварения обуславливает особое значение вкусовых и ароматических свойств пищи, ее внешнего вида (цвета), нежности, сочности. Эти свойства пищи способны воздействовать на нервную систему путем возбуждения органов обоняния, вкуса и зрения.

Мясная пища - один из лучших возбудителей секреции пищеварительных желез (при сочетании условных и безусловных рефлексов). Секреция пищеварительных желез под влиянием внешних раздражителей не может обеспечить полного процесса переваривания пищи. Дополнительная секреция вызывается поступлением пищи в желудок, т.е. действием химических возбудителей. Такую роль выполняют вещества, содержащиеся в мясном отваре. Из них важную роль играют азотистые и безазотистые экстрактивные вещества. Чем концентрированнее отвар, тем значительнее он влияет на деятельность пищеварительных желез.

Аромат и вкус.

Свежее мясо имеет незначительный специфический запах и слегка сладковатый, слабосоленый вкус.

Привкус мяса зависит от условий содержания и корма. Запах мяса взрослых животных более сильный, чем мясо молодых животных той же породы. Несколько различен запах мяса зрелых животных разного пола.

Аромат и вкус вареного мяса проявляется более сильно. В результате нагревания мяса ряд его веществ изменяется или освобождается из связанного состояния. Эти вещества и участвуют в образовании вкуса и «букета». Аромат вареного мяса почти всегда исходит из мышечных волокон, немного от костей и костного жира. Многие вкусовые компоненты растворимы в воде, другие – жирорастворимые.

Главным источником веществ, участвующих в образовании вкуса и аромата, является мышечная ткань. Участвующие в создании аромата и вкуса вещества содержатся в тканях (они образуются и накапливаются в процессе автолитических превращений) или образуются из предшественников при нагревании.

Предшественниками аромата и вкуса мяса являются:

- низкомолекулярные пептиды (глутатион, карнозин, ансерин и др.);

- углеводы,

- аминокислоты (глютаминовая кислота, треонин, цистеин, метионин, лейцин, изолейцин, валин, аланин, гистидин);

- нуклеотиды (инозиновая и гуаниловая кислоты или продукты их распада), азотистые экстрактивные вещества (таурин, креатин и креатинин);

- органические кислоты (молочная, пировиноградная и др.).

В результате нагревания этих веществ отдельно или в составе мяса происходят сложные реакции, приводящие к образованию новых продуктов, обладающих вкусовыми и ароматическими свойствами.

Человек различает 4 первичных вкуса: сладкий, соленый, горький, кислый.

Основные категории вкуса: кислый, соленый, сладкий, горький – создается в мясе определенными веществами.

Кислый - в основном молочной, фосфорной и пировиноградной кислотами.

Соленый – солями этих же кислот и хлоридов.

Горький – некоторыми свободными аминокислотами и азотистыми экстрактивными веществами.

Сладкий вкус - глюкоза, рибоза, триозы и др.

Композиция природного вкуса вареного или жареного мяса еще полностью не раскрыта.

Важнейшими компонентами аромата мяса считаются:

- серусодержащие летучие вещества,

- карбонильные соединения.

- муравьиная и уксусная кислоты, а также пропионовая, масляная, валериановая и капроновая жирные кислоты.

Серусодержащие соединения обнаруживаются в мясных продуктах в очень небольших количествах, но значительно влияют на их аромат. Среди них большое значение имеют меркаптаны, тиоспирты, тиоэфиры.

К числу азотосодержащих летучих веществ относятся аммиак (образуется при дезаминировании АТФ и других компонентов) и амины (образуются при декарбоксилировании аминокислот). В мясопродуктах, подвергнутых обработке дымом, содержатся и сложные амины с циклическим строением.

Важнейшую роль в образовании аромата играют и другие карбонильные соединения; альдегиды, кетоны и др. Карбональные соединения имеют резкий запах и жгучий вкус. Наиболее резок запах у низкомолекулярных, более приятен у ароматических карбонильных соединений. Среди карбонильных соединений в значительных количествах в мясопродуктах обнаруживаются: гликолевый андегид, метилгликосаль, фурфурол, формальдегид, диацетил, ацетон, пропионовый альдегид, масляный, изовалериановый, гексиловый, гентиловый, каприловый, нониловый и дециловый альдегиды.

При варке и жарении различных видов мяса образуются в основном идентичные карбонильные соединения в неодинаковых количествах, что и обеспечивает специфичность запаха. Более жирное мясо при нагревании дает больше карбонильных компонентов.

Введение ароматообразующих микробных культур при изготовлении мясопродуктов способствует накоплению продуктов, обладающих ароматом и вкусом. В результате жизнедеятельности определенных микроорганизмов и развития окислительных превращений углеводов, липидов и аминокислот при посоле окороков в них образуются вещества, обусловливающие специфический аромат и вкус. Наряду со свободными аминокислотами и такими азотосодержащими экстрактивными веществами, как пурины, креатин, креатинин, в образовании вкуса соленого мяса участвуют минеральные соли и, возможно, нитрозомиоглобин. Важное значение приписывается посолочным ингридиентам (хлористый натрий, нитраты и нитриты). Вкус мяса при посоле только чистой поваренной солью отличается от вкуса продуктов, посоленных с добавлением селитры или нитрата. В образовании аромата соленого мяса основная роль принадлежит карбонильным соединениям.

Нежность и сочность. Это одно из важнейших свойств, определяющих пищевые достоинства мяса. Нежность и сочность взаимосвязаны. Если различие в нежности отрубов свинины и баранины не очень велико, то нежность говядины в значительной мере зависит от отруба, породы, пола и возраста животного. Если в отрубах содержится много соединительной ткани, то из них получаются продукты более жесткие.

При прочих равных условиях на степень нежности мяса наибольшее влияние оказывают различные факторы после убоя животного, особенно продолжительность и температура хранения мяса и методы технологической обработки. Нежность мяса зависит от способности мускульных и соединительно-тканных белков к гидратации. Более нежным и сочным оно становится при созревании.

Замораживание и хранение в замороженном состоянии по-разному влияют на нежность мяса, в зависимости от температуры замораживания; снижения температуры замораживания и сокращение этого периода положительно сказываются на нежности мяса.

Одним из важных факторов, влияющих на сочность готовых мясопродуктов, является метод тепловой обработки. Методы обработки, обеспечивающие лучшее удержание жидкости и жира, обуславливают получение более сочных мясопродуктов.

Цвет. Привлекательность мясопродуктов зависит также от их цвета, который в основном обусловлен наличием миоглобина и его производных. Мышцы, содержащие больше миоглобина, окрашены в интенсивный ярко-красный (оксимиоглобин) и темно-красный (миоглобин) цвет. Кроме того, цвет мяса обусловливают цитохромы – красные гемпигменты, витамины В₁₂ красного цвета, флавины – желтые, коферменты и т. п.

Однако по сравнению с миоглобином роль их весьма незначительна.

Цвет вареного несоленого мяса в значительной степени зависит от содержания в нем производных миоглобина и продуктов их распада. Во время варки цвет мяса из темно-красного или ярко-красного постепенно становится более светлым, а затем при достижении достаточно высокой температуры – серым или коричневым. Коричневый цвет окончательно сваренного мяса вызван новыми пигментами, в том числе денатурированным гемпротеинами и продуктами их распада, а также продуктами взаимодействия углеводов с белками.

Коричневатая поверхность жареного мяса также обусловлена комплексом пигментов, образовавшихся из гемпротеинов, а также в результате полимеризации углеводов с белками. Ярко-красный цвет отдельных частей не прожаренного мяса зависит от содержания оксимиоглобина.

Окраска соленого сырого мяса (при добавлении нитратов или нитритов) в основном связана с весьма стабильным пигментом – нитрозомиоглобином, образующимся в процессе посола, а вареного соленого мяса – с нитрозогемохромогенами, образующимися при тепловой денатурации нитрозомиоглобина.

Белки миофибрилл.

К этой группе белков относятся: миозин, актин, актомиозин, тропомиозин и др.

Наиболее важным белком миофибрилл как по биологическим особенностям, так и по содержанию (40 % от суммы белков ткани) является миозин Он относится к полноценным белкам, является не только структурным белком, но и ферментом – аденозинтрифосфотазой, катализирующей реакцию гидролиза АТФ.

Миозин свертывается при температуре 45 – 50^оС. Под действием трипсина миозин распадается на два белка, которые называются меромиозинами. Предполагают, что в нитевидной молекуле миозина оба меромиозина располагаются поочередно один за другим. Большое число полярных групп, а также фибриллярная форма молекулы миозина обуславливает способность его к значительной гидратации.

Миозин обладает свойством вступать в особые связи с различными веществами, в первую очередь с белками, с образованием комплексов.

Актин составляет 12 – 15 % от всех мышечных белков, обладает отличительным свойством существовать в двух формах: фибриллярной и глобулярной.

Актомиозин– сложный комплекс, состоящий из двух белков - актина и миозина. Актомиозиновый комплекс отличается высокой вязкостью, способен резко сжиматься при определенных концентрациях ионов К⁺ и Мg⁺ в присутствии аденозинтрифосфата. Он не растворяется в воде.

Тропомиозин – структурный белок, составляет 10 – 12 % белков миофибрилл, или 2, 5 % белков ткани, растворим в воде, характеризуется раствор высокой вязкостью и двойным лучепреломлением. Получен он и в кристаллическом виде, в его молекуле отсутствует аминокислота триптофан. Характерная особенность белка – устойчивость к денатурации. Тропомиозин является сложным комплексом из двух белков: тропомиозина Б и тропонина, эта система белков связана с тонкими нитями миофибрилл с актином. В процессе сокращения мышц тропомиозин выполняет функцию связанную с передачей Са.

Другие белки – были открыты только в 1965 году. Изучены α и β - актинины, эти белки выполняют регуляторную роль. Белок α - актинин участвует в образовании поперечных связей между тонкими нитями в диске 1.

Белки ядер – представлены в основном нуклеопротеидами, составляют около 50 % сухого вещества. В структуру ядерных нуклеопротеидов входят дезоксирибонуклеиновые кислоты. Их содержится 40 – 45 мг %.

В ядрах содержится «кислый белок», растворимый в щелочах, он по свойствам напоминает белки глобулины, в состав его входит до 2, 5 % триптофана.

Содержится в ядрах и так называемый «остаточный белок», желеобразная масса, составляющая 4 – 10 %, по свойствам и аминокислотному составу похожая на коллаген.

Соединительнотканные белки.

Важнейшими белками соединительной ткани являются эластин и коллаген и они являются основными компонентами сухожилий, хрящей, связок, костей.

Эти белки имеют удлиненную форму молекулы, обусловленную параллельно расположенными полипептидными цепями. Коллаген состоит из протофибрилл, для которых характерно явление двойного лучепреломления, в нем содержатся основные аминокислоты - пролин, оксипролин, оксилизин, гликокол. Молекула коллагена содержит три полипептидные цепочки, скрученные вокруг общей оси и называются тропоколлагеном. Несколько тонких макромолекул образуют протофибриллу, а несколько протофибрилл соединяются в фибриллу (третичная структура). Фибриллы образуют коллагеновое волокно (четвертичная структура).

Все структуры коллагенового волокна соединены при помощи поперечных связей, в которых участвуют оксипролин и цементируются основным веществом. Этим объясняется нерастворимость коллагена и устойчивость его против протеолетических ферментов.

Эластин, как и коллаген, белок неполноценный. Его полипентидные цепи образуют бесструктурные волокна значительно большего диаметра, чем коллаген.

Ретикулин входит в состав ретикулиновых волокон и участвует в построении сарколеммы. Ретикулин состоит из тонких поперечноисчерченных фибрилл, это сложный белок, почти не набухает в воде, а также довольно устойчив (не растворяется в крепких кислотах, щелочах и горячей воде). В присутствии сернистого натрия ретикулиновые волокна частично разрушаются.

Муцины и мукоиды содержатся в соединительной ткани в небольшом количестве. В составе межуточного вещества эти белки совместно с полисахаридами образуют комплексы, назначение которых – удержание фибриллярных и клеточных компонентов в определенном структурном взаиморасположении.

В качестве цементирующего компонента межклеточного вещества соединительной ткани служат сложные мукополисахариды. Они выполняют и защитную роль по отношению к микроорганизмам, образуя в организме сильно гидротированные гели и очень вязкие растворы.

Физические способы

1. Воздействие на мясо повышенных температур при хранении.

Применение повышенных температур среды при выдержке мяса позволяет существенно сократить период созревания, причем для определения требуемых параметров обработки можно воспользоваться следующим эмпирическим выражением:

1gt = 0, 0515 (23, 5 –t).

t выдержки в градусах Цельсия	1-2	10-15	18-20	43, 5
период созревания в сутках	10-14	4-5	2-3

Следует однако иметь в виду, что использование повышенных температур сопровождается вероятностью микробиологической порчи сырья, в связи с чем возникает необходимость проведения процесса созревания в условиях воздействия УФ-излучателей, либо с введением в мясо антибиотиков и кислот ( лимонная кислота, окситетрациклин).

1. Воздействие на мясо высоких ( в пределах 140-150 Мпа) давлений сопровождается распадом актомиозинового комплекса на актин и миозин по механизму, аналогичному с процессом разрешения посмертного окоченения, что обеспечивает повышение нежности мяса.

2. Воздействие на мясо ультразвуковой вибрации (частота 15 кГц в течении 1-30 минут) приводит к нарушению целостности как мышечных волокон, так и элементов соединительной ткани.

3. Воздействие на мясо импульсов переменного электрического тока (электростимуляция) дает возможность в значительной степени ускорить процесс созревания, уменьшить вероятность развития холодного сокращения мышц, повысить нежность и сортность мяса. Проведение электростимуляции непосредственно после закаливания обеспечивает более полное обескровливание мяса.

Химические способы

Данные способы тендеризации основаны на введении в мясо под давлением (2 – 7х10⁵ Па) различных жидких и газообразных компонентов.

1.Введение в парное мясо методом шприцевания воды ( при 38 градусов) в количестве 1-3% к массе туши сопровождается повышением нежности мяса и увеличением уровня водосвязывающей способности в результате разрыва мышечных волокон и активации деятельности гидролитических ферментов.

3. Введение в парное мясо водных растворов хлорида натрия низких концентраций (около 0, 9% NaCL) – задерживает образование актомиозинового комплекса, тормозит развитие посмертного окоченения.

4. Введение в парное мясо водных растворов триполифосфатов и их смеси с хлоридом натрия способствует существенному повышению как нежности мяса, так и его водосвязывающей способности.

5. Введение в мышечную ткань газов (воздуха, смеси N_2,СО_2,СО) под давлением 2, 1х10⁵ Па обеспечивает повышение нежности (вследствии разрывов грубых соединений, разрыхления мяса) и улучшает цвет сырья.

Механические способы

Предназначены для обработки как парного, так и охлажденного низкосортного сырья и основаны на разделении морфологических элементов мяса.

1. Накалывание и отбивание мяса на различного рода устройствах обеспечивает растяжение сокращающихся мышц, разрушении поверхностного слоя клеток, мембранных структур, разволокнение элементов мяса.

2. Массирование и тумблирование (в условиях окружающей среды, повышенных температур, в присутствии рассолов, с применением вакуума) могут вызывать различную степень изменения свойств сырья. В начальных стадиях массирования и тумблирования основные изменения относятся к состоянию мышечной ткани: она разволокняется, идет разрушение мембран, набухание миофибриллярных белков, нарушение связей между актином и миозином. Нежность и водосвязывающая способность мяса на этой стадии повышается незначительно и технологический эффект похож на поверхностную тендеризацию. При увеличении продолжительности механической обработки мышечные волокна набухают по всей толщине куска с образованием мелкозернистой белковой массы в области нарушений структуры мышечных волокон, водосвязывающая способность и нежность увеличиваются.

Для оптимальной стадии тендеризации характерно наличие участков множественной деструкции миофибрилл и увеличение числа свободных связей, способных удержать дополнительное количество влаги.

Мясо с относительно мягкой консистенцией (свинина, птица) предпочтительно обрабатывать в массажерах; жесткое мясо (говядина, баранина) – в тумблерах, где более выражено проявляется эффект ударного воздействия.

Эффективность массирования и тумблирования зависит от типа установки, конструкции емкости, частоты ее вращения, объема загрузки, состояния и структуры сырья, размеров кусков и других факторов.

К недостаткам механических способов обработки следует отнести большую вероятность микробиологической обсемененности и возможные потери при тепловой обработке. С целью увеличения выхода изделий, приготовленных из сырья, подвергнутого механической тендеризации, следует применять его совместно с изолятами соевых белков.

Биологические способы

Основаны на обработке сырья протеолитическими ферментными препаратами микробного (теризин, субтилизин, оризин, протосубтилин, мезентерин и др.), растительного (фицин, бромелин, папаин) или животного (трипсин, пепсин, химотрепсин) происхождения, проявляющих активность в диапазоне рН 3, 9-9, 0.

Действие ферментов основано на гидролизе пептидных связей мышечных белков, размягчении грубых волокон и соединительной ткани, что обеспечивает существенное повышение нежности мяса, улучшает органолептические показатели и выход готовой продукции. Активность ферментов и полученный эффект тендеризации зависят от вида используемого сырья и препарата, температуры и рН среды, наличия солей, продолжительности воздействия, концентрации фермента.

Максимальная активность проявляется у трипсина при рН 6, 0, у химотрипсина при рН 7-9, у пепсина при рН 2, 0.

Увеличение температуры до 40-60 градусов резко активизирует ферменты растительного происхождения. Для ферментов животного и микробного происхождения оптимум действия 40-50 градусов. В зависимости от вида фермента количество вводимых препаратов составляет 0, 0005-0, 002 % к массе мяса.

Вводят ферменты путем инъецирования растворов, содержащих их, в мясо, посредством погружения сырья в растворы фермента, напылением фермента в виде аэрозоля на поверхность, либо путем непосредственного добавления его в мясо. При этом главная задача технолога – добиться равномерного распределения фермента в сырье. В промышленности наиболее распространено использование трипсина, имеющего высокую протеолетическую активность к мышечным белкам (в частности к актомиозину) и папаина, способного вызывать деструкцию соединительной ткани.

Применяют биотехнологические способы тендеризации мяса и модификации свойств сырья в основном для обработки низкосортного мяса, предназначенного для выработки вареных колбас. Термообработка полностью ингибирует ферменты.

Рассмотренные выше способы интенсификации созревания мяса и улучшение нежности могут использоваться как изолировано, так и в сочетании с другими методами технологической обработки сырья.

Обмывание и обсушивание

Поверхность мяса обычно бывает сильно обсеменена микроорганизмами и их спорами. Для мытья мяса используют проточную воду с температурой от 20 до 38^оС. Мясо подвешивают на крючья и с помощью щетки–душа или брандспойта обмывают поверхность. Ветеринарные клейма, сгустки крови, загрязненные места перед мытьем лучше срезать.

Можно мыть мясо на решетках в ваннах с применением травяных щеток. В конце мытья туши ополаскивают водой с температурой 12 – 16^оС для охлаждения.

Влажные туши плохо разделывать, поэтому их обсушивают с помощью циркулирующего воздуха с температурой 1 - 6^оС.

Разделка туш мелкого скота

(свинины, баранины, козлятины, телятины).

В тушах мелкого скота выделяются отрубы: лопаточная часть (передняя нога), шейная часть, корейка, грудинка, тазобедренная часть (задняя нога), у телятины и свинины выделяется вырезка.

Туши свинины, баранины, козлятины и телятины или полутушу свинины делят поперек на переднюю и заднюю части. Линия деления проходит по контуру задней ноги, по тазовой кости, между кресцовым и поясничным позвонками.

В передней части выделяют отрубы: лопаточную и шейную части, грудинку и корейку. Лопатка отделяется как и у крупного рогатого скота. Затем у баранины и телятины отделяют шею по последнему шейному и первому спинному позвонкам на уровне выступа грудной кости. Спинно-реберную часть разрубают пополам. Для этого вдоль позвоночника с обеих сторон поперечных отростков прорезают мясо до основания ребер и вырубают позвоночник у основания ребер с обеих сторон, перерубают грудную кость пополам и реберные части делят на корейку и грудинку. Длина ребер в корейке не должна превышать 80 мм.

От свиной корейки отделяют шею между 4 и 5 ребрами. Заднюю часть туши разрубают пополам по костям таза и кресцовым позвонкам на две тазобедренные части.

Полученные отрубы подвергают обвалке и жиловке.

С частей свинины срезают шпик, оставляя слой не более 10 мм.

Обвалку лопаточной и тазобедренной частей проводят как и у говядины, крупные части можно делить (более 5 кг ноги).

Корейка полной обвалке не подвергается. С поясничной части ее срезают остатки позвоночника, обрезают закраины, сухожилия. У бараньей корейки отрезают часть с 1-го по 4-е ребро, так как эта часть расслаивается и нельзя приготовить порционных полуфабрикатов.

Грудинку полной обвалке не подвергают, отрубают грудную кость, отделяют жилистую часть пашины у баранины и телятины, сосковую и паховую части у свинины.

Шейную часть обваливают одним пластом.

Для котлетного мяса у баранины, козлятины, телятины используют мякоть шеи и обрезки, у свинины – обрезки, в котлетном свином мясе допускается содержание жировой ткани не более 30 %, соединительной не более 5 %.

Таблица 1. Среднетушевые нормы отходов и потерь при холодной обработке мяса для предприятий общественного питания, работающих на сырье, %

Наименование	1 к	2 к
баранина, козлятина (без ножек) телятина (молочная) свинина мясная обрезная жирная	28, 5 14, 8 16, 6 12, 8	33, 8
баранина с ножками –	отходы увеличиваются на 1, 3 %.

Среднетушевые нормы отходов и потерь при холодной обработке мяса для предприятий общественного питания, работающих на сырье, %

Обработка поросят, кроликов, зайцев и туш диких животных

В предприятия общественного питания поросята поступают потрошенные и без щетины, если возникает необходимость более тщательного удаления щетины, то их опаливают на некоптящем пламени. Используют их обычно целыми тушками. С внутренней стороны тушки надрубают ребра вдоль позвоночника и у шеи и тщательно вымачивают, кожу зачищают ножом. Если тепловой обработке поросят подвергают кусками, то из задней ноги вырезают тазовую и бедренную кости, а из лопатки – лопаточную и плечевую.

Кролики поступают на предприятия общественного питания в соответствии с МРТУ 18 / 104 – 65, без внутренних органов, с почками, голова отделена на уровне первого шейного позвонка, передние ноги - по запястному, задние – по скакательному суставам. По упитанности делятся на 1 и 2 категории. При холодной обработке у кроликов срезают клеймо, удаляют горловину, шейный позвонок, почки и разрубают по последнему поясничному позвонку на переднюю и заднюю части. У тушек старых кроликов с поверхности срезают грубую пленку. Отходы при холодной обработке – 5 %.

Зайцы поступают без шкуры, полупотрошенные, охлажденными или мороженными. Тушки оттаивают и выдерживают в воде 2 – 3часа для лучшего обескровливания. Разделывают на части, как и кролика, срезают с кусков поверхностную пленку и маринуют в течение 4 – 5 часов, а старых – до 24 часов.

Туши лося, оленя разделывают по схеме говяжьей туши с выделением крупнокусковых полуфабрикатов.

Туши кабанов, медведей обрабатываются и разделываются как свиные туши.

2.3. ПРОИЗВОДСТВО ПОЛУФАБРИКАТОВ ИЗ МЯСА

Производство мясных полуфабрикатов осуществляется централизованно в заготовочных цехах и в предприятиях, работающих на сырье.

Централизованное производство мясных полуфабрикатов позволяет механизировать многие трудоемкие ручные работы, в том числе погрузочно–разгрузочные и транспортные, ввести поточность производства, полнее использовать оборудование, улучшить организацию и нормирование труда. Это способствует повышению эффективности производства, росту производительности труда, снижению себестоимости и повышению качества продукции как заготовочных, так и доготовочных предприятий.

Мясные полуфабрикаты подразделяются на

- натуральные

- панированные

- рубленные

Натуральные полуфабрикаты готовятся обычно из частей мяса, содержащих минимальное количество соединительной ткани после тщательной зачистки, в виде крупнокусковых полуфабрикатов, представляющих собою кулинарные части туш говядины, свинины, баранины, телятины, полученные после обвалки и зачистки, они используются в целом виде или же для получения порционных и мелкокусковых полуфабрикатов.

Панированные полуфабрикаты представляют собой порционные куски говяжьего, свиного или бараньего мяса, которые отбивают или рыхлятия, придают определенную форму и панируют. Масса кусков мяса должна соответствовать действующим Сборникам рецептур блюд и кулинарных изделий или технологическим картам данного предприятия. Могут быть полуфабрикаты натуральные и рубленные.

Рубленные полуфабрикаты вырабатываются из измельченного на куттере или мясорубке мяса с добавлением специй и других компонентов, согласно рецептуре. Выделяются натуральные полуфабрикаты и с хлебом (из котлетной массы).

Изменение структуры тканей

При воздействии температуры на мясо при любом способе тепловой обработки, изменяется структура тканей и их свойства, что обуславливается в основном изменением структуры белков. Протекает денатурация белков мышечных волокон, сваривание (денатурация) и деструкция коллагена соединительной ткани (эндомизия, перимизия).

Белки мышечных волокон характеризуются неодинаковой температурой денатурации. Основные денатурационные изменения мышечных белков происходят в интервале температур 57…75⁰С.

Денатурация мышечных белков мяса начинается уже при температуре 30..40⁰С (миозин), часть белков денатурирует при температуре 60⁰С (миоглобин), а при 65⁰С денатурирует около 90 % мышечных белков.

При нагревании до 50⁰С большая часть белков саркоплазмы денатурирует, за исключением глобулина, который денатурирует не полностью даже при 70⁰С. Небольшая часть мышечных белков может сохранить растворимость даже при нагревании до 100⁰С.

Белковые вещества мышц связаны друг с другом и другими веществами в морфологической структуре тканей, поэтому они денатурируют медленнее, чем свободные. В результате денатурации заметно снижается гидротация мышечной ткани, происходит агрегирование белковых частиц и свертывание белка. С повышением температуры значительно уплотняется образовавшийся студень и часть воды выделяется в мышечное пространство. Мышечные волокна становятся более плотными и более тонкими.

В вареном мясе целостность мышечных волокон сохраняется, но в них появляются поперечные трещины, количество которых возрастает с повышением температуры. Сарколемма мяса набухает и становится стекловидной, но не разрушается. Ядра разрушаются.

Постденатурационные изменения мышечных белков, выражающиеся в их свертывании, приводят к уплотнению мышечных волокон, что вызывает возрастание механической прочности мышечных тканей и уменьшению объема.

Важнейшим элементом соединительной ткани являются белки коллаген и эластин. Эластин при тепловой обработке не подвергается деструкции, поэтому решающую роль при доведении мясопродуктов до готовности играет денатурация и деструкция коллагена.

При нагревании в присутствии воды происходят следующие изменения:

- при температуре 50–55^оС коллагеновые волокна начинают набухать;

- при температуре 58–62^оС происходит резкое сокращение длины коллагеновых волокон (на 60 %) и увеличение их диаметра за счет набухания, фибриллярное строение волокон исчезает и они делаются стекловидными – «сваривание коллагена»;

- при дальнейшем повышении температуры происходит деструкция коллагеновых волокон – распад их на отдельные связанные друг с другом полипептидные цепочки, при этом коллаген превращается в глютин (желатина). Это служит основной причиной размягчения мяса. При готовности мяса в глютин переходит всего 20 – 45 % коллагена, часть его переходит в бульон, растворы его 1 – 1, 5 % при охлаждении образуют студни подвижные, а при высоких концентрациях 3 – 3, 5 % хорошо сохраняющие форму.

Скорость перехода коллагена в глютин зависит от ряда факторов:

- вида и возраста животного (коллаген мелкого скота, птицы легче переходит в глютин, чем у говядины);

- особенности морфологического строения мышцы – вырезка жарится 40 мин, толстый край – 1, 5 – 2 ч.;

- температуры – чем выше температура, тем быстрее протекает деструкция;

- продолжительности нагрева;

- реакции среды, кислая среда ускоряет набухание коллагеновых волокон и переход коллагена в глютин, на этом основано маринование, тушение мяса;

- предварительного рыхления.

В денатурированном коллагене ускоряется разрыв водородных связей и солевых мостиков, который происходит в три стадии:

- разрыв связей внутри длинных полипептидных цепей, разрыв боковых связей и разрыв водородных связей между полипептидными цепочками и молекулами воды. Для перехода в глютин в макромолекуле коллагена должны быть разрушены все поперечные связи между полипептидными цепями.

- нужны время и температура. Полный гидролиз коллагена происходит при температуре 126 ^оС в течение 3 ч. Образовавшийся глютин хорошо набухает, растворяется в воде, так как между его молекулами отсутствуют прочные.

Волокна эластина часто ветвятся, они очень эластичны и могут при растяжении увеличиваться в длину почти вдвое. Эластин очень устойчив: не растворяется ни в воде, ни в кислотах, ни в щелочах.

Не менее устойчив третий белок соединительной ткани – ретикулин. В различных видах соединительной ткани характер волокон различен:

- в эндомизии коллагеновые волокна очень тонкие, слегка волнистые, располагаются параллельно мышечным волокнам, эластиновые волокна отсутствуют;

- в перемизии коллагеновые волокна утолщены, содержат значительное количество эластина;

- в эпимизии коллагеновые волокна образуют сложные переплетения, в нем много ветвящихся эластиновых волокон.

В различных частях туш строение и состав эндомизия примерно одинаков. Строение перемизия различно и зависит от характера и степени напряжения мускулов при жизни животного. В спинном и поясничном мускулах, не испытывающих напряжения, перимизий очень близок по своей структуре к эндомизию, в нем лишь более толстые коллагеновые волокна и немного эластина. В напряженных мускулах – утолщенные пучки коллагена, извилистые, переплетающиеся, образуют сложные переплетения, большое количество эндомизия. Чем сложнее структура перемизия, тем больше прочность соединительнотканных прослоек.

Поэтому строение и состав перемизия в значительной степени обуславливают назначение частей туши. За исключением вырезки, толстого, тонкого краев, верхней и внутренней частей тазобедренного отруба, части говядины имеют настолько прочный перемизий, что доведение ее до готовности возможно только с применением варки или тушения.

У мелкого скота практически нет разницы в строении перемизия в различных частях туши, поэтому все части можно жарить. Для ускорения процесса термического размягчения жестких частей мяса производят механическую обработку (отбивание, рыхление) порционных полуфабрикатов, маринуют в растворах органических кислот, так как при этом коллаген набухает и быстрее распадается при тепловой обработке, обрабатывают ферментыми препаратами с протеолитической активностью.

На изменение массы продуктов при варке влияют те же факторы, что и на потери воды и растворимых веществ: температура варочной среды и внутри продукта, степень нарушения целостности клеточной структуры, соотношение воды и продукта, продолжительность тепловой обработки.

Поэтому, для получения максимального выхода мяса и его высокого качества, его варят крупными кусками (1, 5 – 2 кг), а мозги, сердце, почки, язык – целиком. На потери растворимых веществ языком температура не оказывает влияния, т.к. он покрыт плотной кожицей, а при варке почек следует максимально удалять растворимые вещества, поэтому следует брать больше воды и варить при высоких температурах.

Средние потери массы мяса при варке 36…40 %. Но надо помнить, что вареные мясопродукты содержат больше белков (30…32 %) и липидов по сравнению с сырым продуктом, повышается содержание минеральных веществ, но уменьшается экстрактивных.

Однако, в целом, несмотря на потери и накопление некоторых ингридиентов мясопродуктами, качество их в целом улучшается за счет улучшения вкуса, аромата, перевариваемости и усвояемости.

Но нельзя забывать, что этот процесс соответствует варке при температурах ниже 100⁰С. Если же температура увеличивается, то пищевая ценность снижается вследствии разрушения части аминокислот и витаминов.

12 3 4 5 6 7 8 9 10 Следующая ⇒