Наиболее важные представители a-аминокислот

1. Моноаминомонокарбоновые кислоты:

                        глицин                                аланин                                      валин

                  лейцин                                                                   фенилаланин

2. Моноаминодикарбоновые кислоты:

              аспарагиновая кислота                                      глутаминовая кислота

3. Диаминомонокарбоновые кислоты:

                                                         лизин

4. Гидрокси- и меркаптоаминокислоты:

серин                                    тирозин                                                      цистеин

Физические свойства. Аминокислоты – бесцветные кристаллические вещества с высокими температурами плавления. Плавятся с разложением, нелетучи. Они хорошо растворимы в воде и плохо растворимы во многих органических растворителях.

 

Химические свойства аминокислот определяются действием одной или другой функциональной группы. Одновременное присутствие в молекуле аминокислоты основной аминогруппы и кислотной карбоксильной группы приводит к внутримолекулярной нейтрализации, в водных растворах аминокислоты существуют в виде внутренних солей. Они являются органическими амфотерными соединениями.

Кислотно-основные превращения аминокислот в различных средах можно изобразить следующим образом:

                   кислая среда                                                            щелочная среда

       Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, щелочную или кислую реакцию среды в зависимости от количества функциональных групп. Так, лизин образует щелочной раствор, аспарагиновая и глутаминовая кислоты – кислый, валин – нейтральный.

1. Реакции, связанные с наличием карбоксильной группы (кислотные свойства)

а) Образование солей при взаимодействии с активными металлами, их оксидами и гидроксидами, а также с солями летучих кислот:

NH₂СН(СН₃)СООН + NaOH ® NH₂CH(СН₃)СООNa + H₂O

2NH₂СН₂СООН + Na₂СO₃ ® 2NH₂CH₂СООNa + СО₂ + H₂O

б) Образование сложных эфиров:

в) Образование хлорангидридов:

г) Декарбок cилирование a-аминокислот:

2. Реакции, связанные с наличием аминогруппы (основные свойства)

а) Образование солей при взаимодействии с кислотами:

б) Взаимодействие с азотистой кислотой:

в) Алкилирование:

г) Ацилирование:

3. Реакции, связанные с наличием функциональных групп, например, гидроксильной или фенольной

4. Реакции, связанные с наличием и взаимным влиянием амино- и карбоксильных групп

а) Образование комплексных солей меди:

б) Образование ди-, три- и полипептидов:

в) Отношение к нагреванию

a- аминокислот

                                                            2, 5-диметил-3, 6-дикетопиперазин

Получение аминокислот

1. Гидролиз белков. Гидролиз пептидной связи (-С(О)-NH-) протекает при длительном нагревании пептидов с растворами кислот или щелочей с образованием соответствующих солей образующихся аминокислот.

2. Из хлорзамещенных кислот:

 

3. Нитрильный синтез:

4. Восстановление нитрокислот:

5. Присоединение аммиака к a- и b-непредельным кислотам:

БЕЛКИ

Белки - это природные высокомолекулярные органические соединения (биополимеры), молекулы которых построены из остатков a-аминокислот, соединенных между собой пептидными связями (-С(О)-NH-).

 

Все природные белки содержат пять химических элементов: C, H, O, N, S. Встречается P, реже Fe. По химическому составу белки делятся на а) протеины (простые), при гидролизе которых образуются только α -аминокислоты, и б) протеиды (сложные), при гидролизе которых образуются α -аминокислоты и другие компоненты (остатки полисахаридов, H₃PO₄, катионы металлов, и др.)

Белки обладают сложной структурой. Различают несколько степеней организации молекулы белка: первичную, вторичную, третичную и четвертичную структуры белковых молекул.

Первичная структура – это последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Условно считают, что к белкам относятся полипептиды, содержащие в цепи более 100 аминокислотных остатков и имеющие массу от 10000 до нескольких миллионов. Соединения с меньшим числом аминокислотных остатков называются пептидами, которые делятся на олигопептиды (от 2 до 10 остатков) и полипептиды (от 10 до 100 остатков). Подсчитано, что из 20 различных аминокислот, которые чаще всего встречаются в составе белков, можно построить примерно 10¹⁸ белковых молекул. Свойства белковой молекулы зависят от первичной структуры и от конфигурации полипептидной цепи.

Вторичная структура – это упорядочное расположение в пространстве атомов основной полипептидной цепи. В результате образования внутримолекулярных водородных связей между атомами кислорода кето- или оксигруппы и атомом водорода окси- или аминогруппы цепи многих белков скручиваются в спираль.

В a-спирали на одном витке укладывается четыре аминокислотных остатка. Все радикалы аминокислот находятся снаружи спирали. Между амино- и кетогруппами, находящимися на соседних витках, образуются водородные связи, которые стабилизируют спираль.

В b-структуре (складчатом слое) полипептидная цепь растянута, ее участки располагаются параллельно друг другу и удерживаются также за счет водородных связей.

Третичная структура характеризует пространственное распределение всех атомов белковой молекулы, это трехмерная конфигурация закрепленной a-спирали или b-структуры в пространстве. Она стабилизируется связями различного типа между отдельными участками полипептидных цепей.

Такими связями являются:

Дисульфидные Возникают между серусодержащими звеньями аминокислотных остатков	− S− S−
Сложноэфирные Образуются в результате взаимодействия карбоксильной группы в радикалах и дикарбоновых кислот и гидроксильной группы в радикалах гидрокси аминокислот
Солевые мостики Образуются между протонированной аминогруппой и ионизированной карбоксильной группой, которые содержатся в радикалах диамино- и дикарбоновых кислот	NH3+…..⁻ OOC−

 

Спирали могут свиваться в клубок, образовывать глобулы или располагаться рядом, образуя нитевидные структуры. Несколько молекул могут складываться с образованием более крупных агрегатов.

Четвертичная структура. Для некоторых белков характерно образование ассоциатов из нескольких полипептидных цепей, каждая из которых имеет определенную вторичную и третичную структуру. Ассоциация обусловлена межмолекулярным взаимодействием между боковыми группами аминокислот. Четвертичную структуру имеют не все белки. Именно третичная и четвертичная структура белка определяют его биологические свойства.

Физические свойства. Природные белки выполняют в организме различные функции и в соответствии с этим обладают разными свойствами. Существуют жидкие и твердые белки, растворимые и нерастворимые в воде. Белки не имеют температуры плавления и кипения, так как большинство из них при нагревании сворачиваются. При высокой температуре все белки сгорают.

 

Физико-химические свойства. Как и аминокислоты белки являются амфотерными соединениями, так как молекула любого белка содержит на одном конце аминоруппу, а на другом – карбоксильную группу. Поэтому свойства белков во многом похожи на свойства аминокислот. Однако, белки обладают рядом специфических свойств.

1. Гидролиз белков. Переваривание белков в организме по своей сути представляет ферментативный гидролиз белковых молекул. В лабораторных условиях и в промышленности проводят кислотный гидролиз. При гидролизе происходит разрушение пептидных связей. Гидролиз протеакет ступенчато.

Белок  полипептиды  олигопептиды  дипептиды  α -аминокислоты

 

2. Обратимое осаждение (высаливание). Белки способны осаждаться из растовров под действием таких веществ, как этиловый спирт, ацетон, соли натрия, калия, аммония и др. свойства белков при таком осаждении не меняются, поэтому при добавлении воды белки снова могут переходить в раствор.

3. Необратимое осаждение (денатурация, свертывание). При действии таких реагентов, как соли тяжёлых металлов (Hg²⁺, Pb²⁺, Cu²⁺, и др.) концентрированные кислоты и щелочи, а также в результате нагревания, облучения ультафиолетом и γ -лучами происходит разрушение (полное или частичное) вторичной и третичной структуры белка и изменение его природных (нативных) свойств.

Цветные реакции белков.

А) Биуретовая реакция – появление сине-фиолетового окрашивания при обработке белка концентрированным раствором щелочи и насыщенным раствором CuSO₄. Реакция связана с наличием в молекуле пептидных связей.

Б) Ксантопротеиновая реакция – появление желтой окраски в результате действия на белки концентрированной азотной кислоты. Реакция связана с наличием в белке ароматических колец.

В) Сульфгидрильная реакция – выпадение черного осадка сернистого свинца при нагревании белка с раствором плюмбита. Реакция связана с наличием в белке сульфгидрильных групп.

 

⇐ Предыдущая11121314151617181920

Поделиться: