Архитектура Аудит Военная наука Иностранные языки Медицина Металлургия Метрология
Образование Политология Производство Психология Стандартизация Технологии


Различие в строении и свойствах крахмала и целлюлозы



1. Содержат остатки разных форм циклической глюкозы:

крахмал – остатки α -глюкозы;

целлюлоза – остатки β -глюкозы.

2. Содержат разное число структурных звеньев – остатков глюкозы:

крахмал – до нескольких тысяч (Мr до 1 млн.);

целлюлоза – до 40 тысяч (Мr до 20 млн.).

3. Между остатками глюкозы образуются различные связи:

в крахмале – α -1, 4 и α -1, 6-гликозидные связи;

в целлюлозе – β -1, 4-гликозидные связи.

4. Макромолекулы имеют различную структуру:

крахмал – разветвленные и неразветвленные молекулы, компактно свернутые;

целлюлоза – только неразветвленные молекулы, имеют вид нитей, так как форма остатков β -глюкозы исключает спирализацию.

5. Характер межмолекулярных взаимодействий:

в крахмале макромолекулы имеют компактную форму, водородные связи между ними почти не образуются;

в целлюлозе между молекулами нитевидной формы образуются очень прочные водородные связи (в которых участвуют свободные гидроксильные группы), нити объединяются в пучки, пучки – в волокна. Поэтому в воде, спирте, эфире целлюлоза не растворяется и не набухает, как крахмал.

6. Крахмал – продукт питания, так как в организмах человека и животных есть ферменты, расщепляющие α -1, 4 и α -1, 6-гликозидные связи.

Целлюлоза не является продуктом питания человека и большинства животных, так как в их организмах нет ферментов, расщепляющих более прочные β -1, 4-гликозидные связи.

Жвачные животные и кролики способны усваивать целлюлозу при посредстве содержащихся в их организме бактерий.

 

Химические свойства целлюлозы

1. Гидролиз целлюлозы

При длительном нагревании с минеральными кислотами или под действием ферментов (у жвачных животных) идет ступенчатый гидролиз целлюлозы.

+H2O
2О
2О

β -Глюкоза
Целлобиоза
Целлюлоза
6Н10О5)n у(С6Н10О5)х С12Н22О116Н12О6

 

 

2. Образование сложных эфиров

Каждое структурное звено целлюлозы содержит три свободных гидроксила:

Следовательно, целлюлоза может вступать в реакции, характерные для многоатомных спиртов:

 

а) взаимодействие с неорганическими кислотами:

Н2SO4 (конц.)

 

б) взаимодействие с органическими кислотами:

Образуется смесь моно-, ди- и триацетатов целлюлозы.

 

3. Горение – полное окисление:

 

to
Целлюлоза
6Н10О5)n + 6nO2 6nCO2 + 5nH2O

 

4.

to
Термическое разложение целлюлозы без доступа воздуха:

Целлюлоза
6Н10О5)n Древесный уголь + Н2О + Летучие органические вещества

 

 

Применение целлюлозы

Являясь составной частью древесины, целлюлоза используется в строительном и столярном деле и как топливо (горение идет с выделением энергии); из древесины получают бумагу и картон, этиловый спирт. В виде волокнистых материалов (хлопка, льна, конопли) целлюлоза используется для изготовления тканей, нитей; эфиры целлюлозы идут на изготовление нитролаков, кинопленок, бездымного пороха, пластмасс, медицинского коллодия, искусственного волокна.

 

Задание № 12

Написать структурную формулу соединения, охарактеризовать моносахаридный состав и тип химической связи.

 

Образец выполнения:

сахароза (a-Д-глюкопиранозил-(1 2) -b-Д-фруктофуранозид)     Моносахариды a-Д-глюкопираноза b-Д-фруктофураноза Тип связи: a (1 2) – гликозидная связь

 

Задания № 12 контрольной работы

Написать структурную формулу соединения, охарактеризовать моносахаридный состав и тип химической связи

 

Вариант 1

целлюлозы

Вариант 2

лактозы

Вариант 3

мальтозы

Вариант 4

крахмала

Вариант 5

целлобиозы


A-Аминокислоты, пептиды, белки

Аминокислоты, пептиды, белки

· Аминокислоты – это производные углеводородов, содержащие

аминогруппы (-NH2) и карбоксильные группы

Классификация

1. По числу функциональных групп:

моноаминомонокарбоновые кислоты  
диаминомонокарбоновые кислоты    
моноаминодикарбоновые кислоты    

 

2. По положению аминогруппы:

α -аминокислоты,
γ β α
например:

γ β α

 

(наиболее важны)
β -аминокислоты,
γ β α
например:

   
γ -аминокислоты, например:    

 

Остатки около 20 различных α -аминокислот входят в состав белков (табл. 1).


Таблица 1

Формулы и названия некоторых α -аминокислот, остатки которых

Входят в состав белков

Аминокислоты Номенклатура
заместительная рациональная тривиальная
Моноаминомонокарбоновые
Аминоэтановая кислота Аминоуксусная кислота Глицин (гликокол)
2-Аминопропа-новая кислота α -Аминопро-пионовая кислота Аланин
2-Амино-3-гид-роксипропановая кислота α -Амино-β -гидроксипропионовая кислота Серин
2-Амино-3-мер-каптопропановая кислота α -Амино-β -меркаптопропионовая кислота Цистеин
2-Амино-3-ме-тилбутановая кислота α -Аминоизова-лериановая кислота Валин
2-Амино-3-фе-нилпропановая кислота α -Амино-β -фе-нилпропионовая кислота Фенилаланин
2-Амино-3- (n-гидрокси-фенил)-пропа-новая кислота α -Амино-β -(n-гидроксифенил)-пропионовая кислота Тирозин
Моноаминодикарбоновые
Аминобутандиовая кислота Аминоянтарная кислота Аспарагиновая кислота
2-Амино-пентандиовая кислота α -Аминоглута-ровая кислота Глутаминовая кислота
Диаминомонокарбоновая
2, 6-Диамино-гексановая кислота α, ε -Диамино-капроновая кислота Лизин
         

Аминокислоты организма

Заменимые   Незаменимые
Синтезируются в организме человека, к ним относятся, например, глицин, аланин, глутаминовая кислота, серин, аспарагиновая кислота, тирозин, цистеин.   Несинтезируются в организме человека, поступают с пищей. К ним относятся, например, валин, лизин, аланин, фенилаланин.

Физические свойства

Аминокислоты - бесцветные кристаллические вещества, хорошо растворяются в воде, температура плавления 230о-300о. Многие α -аминокислоты имеют сладкий вкус.

 

Химические свойства

Основные свойства Кислотные свойства

(свойства аминов) (свойства карбоновых кислот)

Амфотерные свойства

 

1. Взаимодействие с основаниями и с кислотами:

а) как кислота (участвует карбонильная группа):

Глицин Глицинат натрия (соль)

 

б) как основание (участвует аминогруппа):

Глицин Солянокислый глицин (соль)

 

2. Взаимодействие внутри молекулы – образование биполярных ионов:

Внутренняя соль (биполярный ион,

или цвиттер-ион)

 

3. Взаимодействие аминокислот друг с другом – образование пептидов.

Кат, to

 
 


Пептидная группа (амидная связь)

 

Две аминокислоты образуют дипептид:

Кат, to
Аланин
Глицин

Глицилаланин

 

Любой дипептид имеет свободные амино- и карбоксильную группы и поэтому может взаимодействовать еще с одной молекулой аминокислоты, образуя трипептид; таким же путем получаются тетрапептиды и т.д.:

Глицилаланилфенилаланин
Глицилаланин
Фенилаланин
Кат, to

 

Способы получения

1. из a-галогенкарбоновых кислот

2. гидролиз белков

При гидролизе белков образуется около 25 аминокислот. Смесь аминокислот разделяют с помощью хроматографии.

3. Микробиологический способ

Так как для некоторых a-аминокислот существуют трудности как химического синтеза, так и хроматографического разделения их оптических изомеров, их получают с помощью микроорганизмов.

Пептиды

Олигопептиды Полипептиды

(содержат до десяти аминокислот- (содержат более десяти амино-

ных остатков) кислотных остатков)

 

Некоторые аминокислоты нормального строения применяются для получения синтетических полипептидов (полиамидных волокон).

При поликонденсации α -аминокапроновой кислоты получается полимер капрон:

Структурное звено

Из капроновой смолы получают не только волокно, но и пластмассовые изделия.

 

 

· Белки – это высокомолекулярные соединения (биополимеры), структурную основу которых составляют полипептидные цепи, построенные из остатков α -аминокислот.

Белки

Протеины Протеиды

(простые белки) (сложные белки)

Макромолекулы состоят толькоиз остатков α -аминокислот.   Макромолекулы содержат кроме остатков α -аминокислот другие группы атомов (остатки полисахаридов, о-фосфорной кислоты, катионы металлов и т.д.).

Все белки являются полипептидами, но не всякий полипептид является белком. Каждый белок имеет свое специфическое (индивидуальное и постоянное) строение.

 

Строение белковых молекул

Различают четыре уровня структурной организации белковых молекул.

Первичная структура белка – это число и последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. (Полипептидную теорию строения белков предложил немецкий химик Э.Шифер в начале ХХ в.).

В организме человека свыше 10000 различных белков, и все они построены из одних и тех же 20 α -аминокислот (формулы некоторых из них приведены в табл. 1), которые соединены между собой пептидными связями. Число остатков аминокислот в молекулах белков варьирует от 50 до 105. Потенциально возможное число белков с различной первичной структурой практически не ограничено.

Фрагмент полипептидной цепи:

 

Пептидная группа Аминокислотный остаток – структурное

звено полипептида

R1, R2, R3, R4 – радикалы α -аминокислот.

Один из первых белков, первичная структура которого была установлена в 1954 г., - гормон инсулин (регулирует содержание сахара в крови), его молекула состоит из двух полипептидных цепей, которые связаны друг с другом (в одной цепи 21 аминокислотный остаток, в другой – 30), Мг(инсулина) 5700.

Другой белок – фермент рибонуклеаза – состоит из 124 аминокислотных остатков и имеет Мг 15000.

Белок крови – гемоглобин имеет Мг 68000.

Белки некоторых вирусов имеют Мг до 50 млн.

Относительная молекулярная масса белков изменяется в широких пределах: от 5 тыс. до десятков миллионов.

Вторичная структура белка (для большинства белков) – это α -спираль, которая образуется в результате скручивания полипептидной цепи за счет водородных связей между группами:

Теоретически все –С– и –N– группы могут участвовать в образовании

О Н

водородных связей, поэтому вторичная структура очень стабильна.

В одном витке спирали обычно содержится 3, 6 аминокислотного остатка.

Вторичная структура была установлена американским химиком Л. Полингом в 1951 г.

Существуют белки, имеющие другие типы вторичной структуры.

Рис. 1. Вторичная структура белковой молекулы (точками показаны водородные связи; R1, R2, R3 и т.д. – радикалы аминокислотных остатков)

 

Третичная структура белка – пространственная конфигурация спирали.

У большинства белков полипептидные цели свернуты особым образом в «клубок» - компактную «глобулу» (рис. 2). Эта структура поддерживается за счет гидрофобных взаимодействий, а также водородных, дисульфидных, ионных и других связей.

Рис. 2. Третичная структура белковой молекулы («глобула»).

В количественном отношении наиболее важны гидрофобные (от греч. «гидро» - вода, «фобос» - страх) взаимодействия.

Белок в водном растворе свертывается таким образом, чтобы его гидрофобные (водоотталкивающие) боковые цепи были внутри молекулы, а гидрофильные (растворимые) – повернуты наружу.

В результате взаимодействия между различными функциональными группами полипептидной цепи образуются: дисульфидные мостики (-S-S-), в создании которых участвуют атомы серы серусодержащих аминокислот (например, цистеина); солевые мостики (NH3+COO-) – получаются при взаимодействии карбоксильных и аминогрупп (ионная связь); сложноэфирные мостики

- результат взаимодействия карбоксильных и гидроксильных групп.

Существуют белки, у которых третичная структура почти или совсем не выражена.

Четвертичная структура белка – способ совместной укладки нескольких полипептидных цепей; образующиеся структуры называются ассоциатами.

Например, гемоглобин (белок крови) – это сложный белок, макромолекула которого состоит из четырех полипептидных цепей (глобул), соединенных с четырьмя гемами – небелковыми образованиями, которые и придают крови красный цвет. В каждом геме содержится один атом двухвалентного железа, который может непрочно связывать одну молекулу кислорода. В результате такого связывания образуется оксигемоглобин, одна молекула которого переносит к тканям четыре молекулы кислорода.

Рис. 3. Четвертичная структура белка (ассоциат, образованный

четырьмя полипептидными цепями).

Из тканей гемоглобин выносит углекислый газ, молекулы которого присоединяются к аминогруппам, содержащимся в полипептидных цепях.

 

Физические свойства

Свойства белков так же разнообразны, как и функции, которые они выполняют. Одни белки растворяются в воде, образуя, как правило, коллоидные растворы (например, белок яйца); другие растворяются в разбавленных растворах солей; третьи нерастворимы (например, белки покровных тканей).

 

Химические свойства

В радикалах аминокислотных остатков белки содержат различные функциональные группы, которые способны вступать во многие реакции. Белки вступают в реакции окисления-восстановления, этерификации, алкирования, нитрования, могут образовывать соли как с кислотами, так и с основаниями (белки амфотерны).

 

Н+, to  
1. Гидролиз белков:

Н+, to

Н+, to  
Н+, to  
Н+, to  
Белки + Н2О Полипептиды + Н2О

Олигопептиды + Н2О Дипептиды + Н2О

Н+, to  
α -аминокислоты

2. Осаждение белков:

H2O
а) обратимое (высаливание):

спирт, соли Na+, K+, NH4+

Белок Осадок

в растворе белка

 

соли тяжелых металлов, щелочи,
б) необратимое (необратимая денатурация):

 

кислоты, УФ-лучи, to, γ -лучи
Белок Белок с измененной

в растворе вторичной и третич-

ной структурой

 

Например, альбумин – яичный белок – при температуре 60-70о осаждается из раствора (свертывается), теряя способность растворяться в воде.

 
 
 

Рис. 4. Схема процесса денатурации белка (разрушение третичной и вторичной

структур белковых молекул).

Ферменты
Ферменты
Превращения белков в организме

(клетки)
Ферменты, энергия
(кишечник)
(желудок)
CO2, NH3, H2O, выделяется энергия
Белки организма
α -Аминокислоты
Полипептиды
Белки пищи

 

 

 
 


+ О2

 

 

 

Белки являются основой всего живого на Земле и выполняют в организмах многообразные функции.

 

Функции белков в организме

1. Пластическая Строительный материал клетки Например, коллаген, мембранные белки
2. Транспортная Переносят различные вещества Например, гемоглобин (перенос О2 и СО2)
3. Защитная Обезвреживают чужеродные вещества Например, γ -глобулин сыворотки крови
4. Энергетическая Снабжают организм энергией При расщеплении 1 г белка освобождается 17, 6 кДж энергии
5. Каталитическая Ускоряют протекание химических реакций в организме Все ферменты по своей химической природе являются белками. Например, рибонуклеаза
6. Сократительная Выполняет все виды движений, к которым способны клетки и организмы Например, миозин (белок мышц)
7. Регуляторная Регулируют обменные процессы Гормоны, например, инсулин (обмен глюкозы)

 

Существуют белки, выполняющие специфические функции, например, рецепторные – обеспечивают передачу импульсов между нервными клетками и др.

Белки – необходимая составная часть пищи человека, отсутствие или недостаток их в пище может вызвать серьезные заболевания.

Задание 13

1. Напишите уравнения реакции, доказывающих амфотерные свойства a-аминокислоты лизина.

 

Образец выполнения:

 

2. Напишите уравнение реакции синтеза тетрапептида, состоящего из аланина, глицина, пролина и фениаланина.

 

Образец выполнения:

 

Задания № 13 контрольной работы

1. Напишите уравнение реакций, доказывающих амфотерные свойства a-аминокислоты:

 

Вариант 1

аспарагиновой кислоты

Вариант 2

тирозина

Вариант 3

триптофана

Вариант 4

глутаминовой кислоты

Вариант 5

метионина

2. Напишите уравнение реакции синтеза тетрапептида, состоящего из a-аминокислот:

 

Вариант 1

гистидин, глицин, лизин, аланин

 

Вариант 2

аланин, пролин, цистеин, серин

Вариант 3

фенилаланин, валин, изолейцин, глутамин

Вариант 4

аспарагиновая кислота, триптофан, лейцин, аргинин

Вариант 5

тирозин, аспарагин, гистидин, пролин.

 

 


Сложные эфиры. Липиды

Сложные эфиры. Жиры

· Сложные эфиры – это вещества, которые образуются в результате взаимодействия органических или кислородсодержащих неорганических кислот со спиртами (реакции этерификации).

Например:

Уксусноэтиловый эфир (этилацетат)
Этанол
Уксусная кислота

 

Этиловый эфир азотной кислоты (этилнитрат)
Азотная кислота
Этанол

 

Общая формула сложных эфиров одноатомных спиртов и монокарбоновых кислот:

где R и R1 – углеводородные радикалы исключение: эфиры муравьиной кислоты

Изомерия

Рассмотрим на примере С5Н10О2:

Структурная изомерия Межклассовая изомерия
цепи положения группы
Пропилацетат Этилпропионат     н-Пентановая кислота и ее изомеры (сложные эфиры изомерны карбоновым кислотам)
  Изопропилацетат Метилбутират

Номенклатура

Названия сложных эфиров образуются из названий соответствующих кислот или кислотных остатков и названий алкильных радикалов, входящих в состав спиртов:

 

Метиловый эфир муравьиной кислоты (муравьинометиловый эфир, метилформиат, метилметаноат) Амиловый эфир уксусной кислоты (уксусноамиловый эфир, амилацетат, пентилэтаноат)

Физические свойства

Простейшие по составу сложные эфиры карбоновых кислот – бесцветные легкокипящие жидкости с фруктовым запахом; высшие сложные эфиры – воскообразные вещества (пчелиный воск), сложные эфиры в воде растворяются плохо.

Химические свойства

H+, to
Гидролиз – важнейшее химическое свойство сложных эфиров:

Спирт
Карбоновая кислота
Сложный эфир

 

H+, to

Пропионовая кислота
Этанол
Этилпропионат

 

Эта реакция противоположна реакции этерификации.

Ионы водорода катализируют как прямую, так и обратную реакции. Для смещения реакции в сторону образования эфира можно «связать» образующуюся воду водоотнимающим веществом (например, H2SO4 конц.). В том случае, когда необходимо провести гидролиз эфира, реакцию иногда проводят в присутствии щелочи, которая позволяет «связать» образующуюся кислоту.

 

Применение

                   
   
     
     
 
 
       
         
 
 
 
 

 

 


Омыляемые липиды

Жиры (Триглицериды)

· Жиры – это смесь сложных эфиров глицерина и высших карбоновых кислот (ВКК).

 

Состав жиров установил в 1811 г. французский ученый Э.Шеврель, нагревая жир в водой в щелочной среде.

Общая формула жира:

,
где R1, R2, R3 – углеводородные радикалы (могут быть одинаковые или разные), содержащие от 3 до 25 атомов углерода.

 

Французский химик М.Бертло в 1854 г. осуществил обратную реакцию и впервые синтезировал жир:

Жир (триглицерид)
(ВКК)
Глицерин
Реакция Шевреля (гидролиз)
Реакция Бертло (этерификация)

 

 


Поделиться:



Популярное:

  1. F. Дела челобитчиковы. - Условный критерий частноправного отношения. - Безразличие методов процедирования. - Екатерининская эпоха. - Единство в праве. - Судебная волокита
  2. II. Различие между свободой и неволей
  3. В чем различие (с точки зрения продуктивности) между суффиксами -ист и -ок в словах: активист, очеркист, связист; едок, стрелок, ходок? Воспользуйтесь обратным словарём русского языка (Грехова 2003).
  4. Контроль расщепления крахмала
  5. Лексическое и фразеологическое значения, их сходство и различие. Явления лексико-фразеологической переходности.
  6. Механические свойства конструкционных материалов в энергомашиностроении
  7. Мозес Мендельсон и существенное различие между религией и государством
  8. Николай Гартман: учение о построении реального мира
  9. Превращения углеводов в технологических процессах (клейстеризация и гидролиз крахмала, карамелизация сахаров и меланоидинообразование)
  10. Применение алгоритмов трассировки монтажных соединений при построении модели РЭС
  11. Различие инкультурации и социализации


Последнее изменение этой страницы: 2016-03-16; Просмотров: 2455; Нарушение авторского права страницы


lektsia.com 2007 - 2024 год. Все материалы представленные на сайте исключительно с целью ознакомления читателями и не преследуют коммерческих целей или нарушение авторских прав! (0.175 с.)
Главная | Случайная страница | Обратная связь