Различие в строении и свойствах крахмала и целлюлозы

⇐ ПредыдущаяСтр 11 из 12Следующая ⇒

1. Содержат остатки разных форм циклической глюкозы:

крахмал – остатки α -глюкозы;

целлюлоза – остатки β -глюкозы.

2. Содержат разное число структурных звеньев – остатков глюкозы:

крахмал – до нескольких тысяч (М_r до 1 млн.);

целлюлоза – до 40 тысяч (М_r до 20 млн.).

3. Между остатками глюкозы образуются различные связи:

в крахмале – α -1, 4 и α -1, 6-гликозидные связи;

в целлюлозе – β -1, 4-гликозидные связи.

4. Макромолекулы имеют различную структуру:

крахмал – разветвленные и неразветвленные молекулы, компактно свернутые;

целлюлоза – только неразветвленные молекулы, имеют вид нитей, так как форма остатков β -глюкозы исключает спирализацию.

5. Характер межмолекулярных взаимодействий:

в крахмале макромолекулы имеют компактную форму, водородные связи между ними почти не образуются;

в целлюлозе между молекулами нитевидной формы образуются очень прочные водородные связи (в которых участвуют свободные гидроксильные группы), нити объединяются в пучки, пучки – в волокна. Поэтому в воде, спирте, эфире целлюлоза не растворяется и не набухает, как крахмал.

6. Крахмал – продукт питания, так как в организмах человека и животных есть ферменты, расщепляющие α -1, 4 и α -1, 6-гликозидные связи.

Целлюлоза не является продуктом питания человека и большинства животных, так как в их организмах нет ферментов, расщепляющих более прочные β -1, 4-гликозидные связи.

Жвачные животные и кролики способны усваивать целлюлозу при посредстве содержащихся в их организме бактерий.

Химические свойства целлюлозы

1. Гидролиз целлюлозы

При длительном нагревании с минеральными кислотами или под действием ферментов (у жвачных животных) идет ступенчатый гидролиз целлюлозы.

+H₂O

+Н₂О

β -Глюкоза

Целлобиоза

Целлюлоза

(С₆Н₁₀О₅)_n у(С₆Н₁₀О₅)_х

С₁₂Н₂₂О₁₁ nС₆Н₁₂О₆

2. Образование сложных эфиров

Каждое структурное звено целлюлозы содержит три свободных гидроксила:

Следовательно, целлюлоза может вступать в реакции, характерные для многоатомных спиртов:

а) взаимодействие с неорганическими кислотами:

Н₂SO₄ (конц.)

б) взаимодействие с органическими кислотами:

Образуется смесь моно-, ди- и триацетатов целлюлозы.

3. Горение – полное окисление:

t^o

Целлюлоза

(С₆Н₁₀О₅)_n + 6nO₂ 6nCO₂ + 5nH₂O

t^o

Термическое разложение целлюлозы без доступа воздуха:

Целлюлоза

(С₆Н₁₀О₅)_n Древесный уголь + Н₂О + Летучие органические вещества

Применение целлюлозы

Являясь составной частью древесины, целлюлоза используется в строительном и столярном деле и как топливо (горение идет с выделением энергии); из древесины получают бумагу и картон, этиловый спирт. В виде волокнистых материалов (хлопка, льна, конопли) целлюлоза используется для изготовления тканей, нитей; эфиры целлюлозы идут на изготовление нитролаков, кинопленок, бездымного пороха, пластмасс, медицинского коллодия, искусственного волокна.

Задание № 12

Написать структурную формулу соединения, охарактеризовать моносахаридный состав и тип химической связи.

Образец выполнения:

сахароза

(a-Д-глюкопиранозил-(1 2) -b-Д-фруктофуранозид) Моносахариды a-Д-глюкопираноза b-Д-фруктофураноза

Тип связи: a (1 2) – гликозидная связь

Задания № 12 контрольной работы

Написать структурную формулу соединения, охарактеризовать моносахаридный состав и тип химической связи

Вариант 1

целлюлозы

Вариант 2

лактозы

Вариант 3

мальтозы

Вариант 4

крахмала

Вариант 5

целлобиозы

A-Аминокислоты, пептиды, белки

Аминокислоты, пептиды, белки

· Аминокислоты – это производные углеводородов, содержащие

аминогруппы (-NH₂) и карбоксильные группы

Классификация

1. По числу функциональных групп:

моноаминомонокарбоновые кислоты
диаминомонокарбоновые кислоты
моноаминодикарбоновые кислоты

2. По положению аминогруппы:

α -аминокислоты,

γ β α

например:

γ β α

(наиболее важны)

β -аминокислоты,

γ β α

например:

γ -аминокислоты, например:

Остатки около 20 различных α -аминокислот входят в состав белков (табл. 1).

Таблица 1

Формулы и названия некоторых α -аминокислот, остатки которых

Входят в состав белков

Аминокислоты	Номенклатура
заместительная	рациональная	тривиальная
Моноаминомонокарбоновые
	Аминоэтановая кислота	Аминоуксусная кислота	Глицин (гликокол)
	2-Аминопропа-новая кислота	α -Аминопро-пионовая кислота	Аланин
	2-Амино-3-гид-роксипропановая кислота	α -Амино-β -гидроксипропионовая кислота	Серин
	2-Амино-3-мер-каптопропановая кислота	α -Амино-β -меркаптопропионовая кислота	Цистеин
	2-Амино-3-ме-тилбутановая кислота	α -Аминоизова-лериановая кислота	Валин
	2-Амино-3-фе-нилпропановая кислота	α -Амино-β -фе-нилпропионовая кислота	Фенилаланин
	2-Амино-3- (n-гидрокси-фенил)-пропа-новая кислота	α -Амино-β -(n-гидроксифенил)-пропионовая кислота	Тирозин
Моноаминодикарбоновые
	Аминобутандиовая кислота	Аминоянтарная кислота	Аспарагиновая кислота
	2-Амино-пентандиовая кислота	α -Аминоглута-ровая кислота	Глутаминовая кислота
Диаминомонокарбоновая
	2, 6-Диамино-гексановая кислота	α, ε -Диамино-капроновая кислота	Лизин

Аминокислоты организма

Заменимые		Незаменимые
Синтезируются в организме человека, к ним относятся, например, глицин, аланин, глутаминовая кислота, серин, аспарагиновая кислота, тирозин, цистеин.		Несинтезируются в организме человека, поступают с пищей. К ним относятся, например, валин, лизин, аланин, фенилаланин.

Физические свойства

Аминокислоты - бесцветные кристаллические вещества, хорошо растворяются в воде, температура плавления 230^о-300^о. Многие α -аминокислоты имеют сладкий вкус.

Химические свойства

Основные свойства Кислотные свойства

(свойства аминов) (свойства карбоновых кислот)

Амфотерные свойства

1. Взаимодействие с основаниями и с кислотами:

а) как кислота (участвует карбонильная группа):

Глицин Глицинат натрия (соль)

б) как основание (участвует аминогруппа):

Глицин Солянокислый глицин (соль)

2. Взаимодействие внутри молекулы – образование биполярных ионов:

Внутренняя соль (биполярный ион,

или цвиттер-ион)

3. Взаимодействие аминокислот друг с другом – образование пептидов.

Кат, t^o

Пептидная группа (амидная связь)

Две аминокислоты образуют дипептид:

Кат, t^o

Аланин

Глицин

Глицилаланин

Любой дипептид имеет свободные амино- и карбоксильную группы и поэтому может взаимодействовать еще с одной молекулой аминокислоты, образуя трипептид; таким же путем получаются тетрапептиды и т.д.:

Глицилаланилфенилаланин

Глицилаланин

Фенилаланин

Кат, t^o

Способы получения

1. из a-галогенкарбоновых кислот

2. гидролиз белков

При гидролизе белков образуется около 25 аминокислот. Смесь аминокислот разделяют с помощью хроматографии.

3. Микробиологический способ

Так как для некоторых a-аминокислот существуют трудности как химического синтеза, так и хроматографического разделения их оптических изомеров, их получают с помощью микроорганизмов.

Пептиды

Олигопептиды Полипептиды

(содержат до десяти аминокислот- (содержат более десяти амино-

ных остатков) кислотных остатков)

Некоторые аминокислоты нормального строения применяются для получения синтетических полипептидов (полиамидных волокон).

При поликонденсации α -аминокапроновой кислоты получается полимер капрон:

Структурное звено

Из капроновой смолы получают не только волокно, но и пластмассовые изделия.

· Белки – это высокомолекулярные соединения (биополимеры), структурную основу которых составляют полипептидные цепи, построенные из остатков α -аминокислот.

Белки

Протеины Протеиды

(простые белки) (сложные белки)

Макромолекулы состоят толькоиз остатков α -аминокислот.

Макромолекулы содержат кроме остатков α -аминокислот другие группы атомов (остатки полисахаридов, о-фосфорной кислоты, катионы металлов и т.д.).

Все белки являются полипептидами, но не всякий полипептид является белком. Каждый белок имеет свое специфическое (индивидуальное и постоянное) строение.

Строение белковых молекул

Различают четыре уровня структурной организации белковых молекул.

Первичная структура белка – это число и последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи. (Полипептидную теорию строения белков предложил немецкий химик Э.Шифер в начале ХХ в.).

В организме человека свыше 10000 различных белков, и все они построены из одних и тех же 20 α -аминокислот (формулы некоторых из них приведены в табл. 1), которые соединены между собой пептидными связями. Число остатков аминокислот в молекулах белков варьирует от 50 до 10⁵. Потенциально возможное число белков с различной первичной структурой практически не ограничено.

Фрагмент полипептидной цепи:

Пептидная группа Аминокислотный остаток – структурное

звено полипептида

R₁, R₂, R₃, R₄– радикалы α -аминокислот.

Один из первых белков, первичная структура которого была установлена в 1954 г., - гормон инсулин (регулирует содержание сахара в крови), его молекула состоит из двух полипептидных цепей, которые связаны друг с другом (в одной цепи 21 аминокислотный остаток, в другой – 30), М_г(инсулина) 5700.

Другой белок – фермент рибонуклеаза – состоит из 124 аминокислотных остатков и имеет М_г 15000.

Белок крови – гемоглобин имеет М_г 68000.

Белки некоторых вирусов имеют М_г до 50 млн.

Относительная молекулярная масса белков изменяется в широких пределах: от 5 тыс. до десятков миллионов.

Вторичная структура белка (для большинства белков) – это α -спираль, которая образуется в результате скручивания полипептидной цепи за счет водородных связей между группами:

Теоретически все –С– и –N– группы могут участвовать в образовании

О Н

водородных связей, поэтому вторичная структура очень стабильна.

В одном витке спирали обычно содержится 3, 6 аминокислотного остатка.

Вторичная структура была установлена американским химиком Л. Полингом в 1951 г.

Существуют белки, имеющие другие типы вторичной структуры.

Рис. 1. Вторичная структура белковой молекулы (точками показаны водородные связи; R₁, R₂, R₃ и т.д. – радикалы аминокислотных остатков)

Третичная структура белка – пространственная конфигурация спирали.

У большинства белков полипептидные цели свернуты особым образом в «клубок» - компактную «глобулу» (рис. 2). Эта структура поддерживается за счет гидрофобных взаимодействий, а также водородных, дисульфидных, ионных и других связей.

Рис. 2. Третичная структура белковой молекулы («глобула»).

В количественном отношении наиболее важны гидрофобные (от греч. «гидро» - вода, «фобос» - страх) взаимодействия.

Белок в водном растворе свертывается таким образом, чтобы его гидрофобные (водоотталкивающие) боковые цепи были внутри молекулы, а гидрофильные (растворимые) – повернуты наружу.

В результате взаимодействия между различными функциональными группами полипептидной цепи образуются: дисульфидные мостики (-S-S-), в создании которых участвуют атомы серы серусодержащих аминокислот (например, цистеина); солевые мостики (NH₃⁺COO^-) – получаются при взаимодействии карбоксильных и аминогрупп (ионная связь); сложноэфирные мостики

- результат взаимодействия карбоксильных и гидроксильных групп.

Существуют белки, у которых третичная структура почти или совсем не выражена.

Четвертичная структура белка – способ совместной укладки нескольких полипептидных цепей; образующиеся структуры называются ассоциатами.

Например, гемоглобин (белок крови) – это сложный белок, макромолекула которого состоит из четырех полипептидных цепей (глобул), соединенных с четырьмя гемами – небелковыми образованиями, которые и придают крови красный цвет. В каждом геме содержится один атом двухвалентного железа, который может непрочно связывать одну молекулу кислорода. В результате такого связывания образуется оксигемоглобин, одна молекула которого переносит к тканям четыре молекулы кислорода.

Рис. 3. Четвертичная структура белка (ассоциат, образованный

четырьмя полипептидными цепями).

Из тканей гемоглобин выносит углекислый газ, молекулы которого присоединяются к аминогруппам, содержащимся в полипептидных цепях.

Физические свойства

Свойства белков так же разнообразны, как и функции, которые они выполняют. Одни белки растворяются в воде, образуя, как правило, коллоидные растворы (например, белок яйца); другие растворяются в разбавленных растворах солей; третьи нерастворимы (например, белки покровных тканей).

Химические свойства

В радикалах аминокислотных остатков белки содержат различные функциональные группы, которые способны вступать во многие реакции. Белки вступают в реакции окисления-восстановления, этерификации, алкирования, нитрования, могут образовывать соли как с кислотами, так и с основаниями (белки амфотерны).

Н⁺, t^o

1. Гидролиз белков:

Н⁺, t^o

Белки + Н₂О Полипептиды + Н₂О

Олигопептиды + Н₂О Дипептиды + Н₂О

Н⁺, t^o

α -аминокислоты

2. Осаждение белков:

H₂O

а) обратимое (высаливание):

спирт, соли Na⁺, K⁺, NH₄⁺

Белок Осадок

в растворе белка

соли тяжелых металлов, щелочи,

б) необратимое (необратимая денатурация):

кислоты, УФ-лучи, t^o, γ -лучи

Белок Белок с измененной

в растворе вторичной и третич-

ной структурой

Например, альбумин – яичный белок – при температуре 60-70^оосаждается из раствора (свертывается), теряя способность растворяться в воде.

Рис. 4. Схема процесса денатурации белка (разрушение третичной и вторичной

структур белковых молекул).

Ферменты

Превращения белков в организме

(клетки)

Ферменты, энергия

(кишечник)

(желудок)

CO₂, NH₃, H₂O, выделяется энергия

Белки организма

α -Аминокислоты

Полипептиды

Белки пищи

+ О₂

Белки являются основой всего живого на Земле и выполняют в организмах многообразные функции.

Функции белков в организме

1.	Пластическая	Строительный материал клетки	Например, коллаген, мембранные белки
2.	Транспортная	Переносят различные вещества	Например, гемоглобин (перенос О₂ и СО₂)
3.	Защитная	Обезвреживают чужеродные вещества	Например, γ -глобулин сыворотки крови
4.	Энергетическая	Снабжают организм энергией	При расщеплении 1 г белка освобождается 17, 6 кДж энергии
5.	Каталитическая	Ускоряют протекание химических реакций в организме	Все ферменты по своей химической природе являются белками. Например, рибонуклеаза
6.	Сократительная	Выполняет все виды движений, к которым способны клетки и организмы	Например, миозин (белок мышц)
7.	Регуляторная	Регулируют обменные процессы	Гормоны, например, инсулин (обмен глюкозы)

Существуют белки, выполняющие специфические функции, например, рецепторные – обеспечивают передачу импульсов между нервными клетками и др.

Белки – необходимая составная часть пищи человека, отсутствие или недостаток их в пище может вызвать серьезные заболевания.

Задание 13

1. Напишите уравнения реакции, доказывающих амфотерные свойства a-аминокислоты лизина.

Образец выполнения:

2. Напишите уравнение реакции синтеза тетрапептида, состоящего из аланина, глицина, пролина и фениаланина.

Образец выполнения:

Задания № 13 контрольной работы

1. Напишите уравнение реакций, доказывающих амфотерные свойства a-аминокислоты:

Вариант 1

аспарагиновой кислоты

Вариант 2

тирозина

Вариант 3

триптофана

Вариант 4

глутаминовой кислоты

Вариант 5

метионина

2. Напишите уравнение реакции синтеза тетрапептида, состоящего из a-аминокислот:

Вариант 1

гистидин, глицин, лизин, аланин

Вариант 2

аланин, пролин, цистеин, серин

Вариант 3

фенилаланин, валин, изолейцин, глутамин

Вариант 4

аспарагиновая кислота, триптофан, лейцин, аргинин

Вариант 5

тирозин, аспарагин, гистидин, пролин.

Сложные эфиры. Липиды

Сложные эфиры. Жиры

· Сложные эфиры – это вещества, которые образуются в результате взаимодействия органических или кислородсодержащих неорганических кислот со спиртами (реакции этерификации).

Например:

Уксусноэтиловый эфир (этилацетат)

Этанол

Уксусная кислота

Этиловый эфир азотной кислоты (этилнитрат)

Азотная кислота

Этанол

Общая формула сложных эфиров одноатомных спиртов и монокарбоновых кислот:

где R и R₁ – углеводородные радикалы исключение: эфиры муравьиной кислоты

Изомерия

Рассмотрим на примере С₅Н₁₀О₂:

Структурная изомерия	Межклассовая изомерия
цепи	положения группы
Пропилацетат	Этилпропионат	н-Пентановая кислота и ее изомеры (сложные эфиры изомерны карбоновым кислотам)
Изопропилацетат	Метилбутират

Номенклатура

Названия сложных эфиров образуются из названий соответствующих кислот или кислотных остатков и названий алкильных радикалов, входящих в состав спиртов:

Метиловый эфир муравьиной кислоты (муравьинометиловый эфир, метилформиат, метилметаноат)

Амиловый эфир уксусной кислоты (уксусноамиловый эфир, амилацетат, пентилэтаноат)

Физические свойства

Простейшие по составу сложные эфиры карбоновых кислот – бесцветные легкокипящие жидкости с фруктовым запахом; высшие сложные эфиры – воскообразные вещества (пчелиный воск), сложные эфиры в воде растворяются плохо.

Химические свойства

H⁺, t^o

Гидролиз – важнейшее химическое свойство сложных эфиров:

Спирт

Карбоновая кислота

Сложный эфир

H⁺, t^o

Пропионовая кислота

Этанол

Этилпропионат

Эта реакция противоположна реакции этерификации.

Ионы водорода катализируют как прямую, так и обратную реакции. Для смещения реакции в сторону образования эфира можно «связать» образующуюся воду водоотнимающим веществом (например, H₂SO₄ конц.). В том случае, когда необходимо провести гидролиз эфира, реакцию иногда проводят в присутствии щелочи, которая позволяет «связать» образующуюся кислоту.

Применение

Омыляемые липиды

Жиры (Триглицериды)

· Жиры – это смесь сложных эфиров глицерина и высших карбоновых кислот (ВКК).

Состав жиров установил в 1811 г. французский ученый Э.Шеврель, нагревая жир в водой в щелочной среде.

Общая формула жира:

где R₁, R₂, R₃ – углеводородные радикалы (могут быть одинаковые или разные), содержащие от 3 до 25 атомов углерода.

Французский химик М.Бертло в 1854 г. осуществил обратную реакцию и впервые синтезировал жир:

Жир (триглицерид)

(ВКК)

Глицерин

Реакция Шевреля (гидролиз)

Реакция Бертло (этерификация)

⇐ Предыдущая 3 4 5 6 7 8 9 101112 Следующая ⇒