Роль воды в формировании качества продукции общественного питания(см7). Влияние процессов замораживания и размораживания на качество продуктов питания.

⇐ ПредыдущаяСтр 3 из 5Следующая ⇒

Влияние замораживания на качество продуктов питания. В условиях современного общества путь продуктов питания (сырья, полуфабрикатов, готовых изделий и блюд) до потребителя обусловливает настоятельную необходимость их кратковременного или длительного хранения, которое может быть обеспечено различными способами консервирования продукции.

Консервирование (за исключением пастеризации и стерилизации) в означает обеспечение в продуктах питания недоступности воды для ферментов и микроорганизмов, так как их существование зависит от наличия воды. Этого можно добиться удалением воды сушкой продуктов или ее замораживанием. Наиболее распространенным и доступным способом является замораживание. Фазовое превращение воды в твердое состояние (кристаллообразование) является основным физическим явлением при замораживании.

Замораживание обеспечивает длительное низкотемпературное хранение продуктов (кулинарной продукции) за счет предотвращения развития микроорганизмов и существенного снижения скорости ферментативных и физико-химических реакций.

При понижении температуры ниже 0 °С молекулы воды начинают кристаллизоваться, связывая четыре других молекулы воды в тетраэдрическую конфигурацию. Образующийся лед имеет гексагональную кристаллическую решетку

В растительных и животных тканях вода в значительной своей части представляет собой жидкость, в которой в растворенном состоянии находятся органические и неорганические вещества в небольших концентрациях, т. е. тканевая жидкость является разбавленным раствором названных веществ. Поэтому вода в биологических объектах начинает замерзать при температурах ниже 0 °С. Температура начала кристаллизации называется криоскопической температурой.

В продуктах растительного происхождения замораживание обычно происходит в интервале температур между минус 0, 5 и минус 3, 5 °С, а в животных тканях — около минус 1 °С.

Влияние на микроорганизмы. Замораживание снижает активность микробиальных процессов, но не уничтожает нет. Устойчивость микроорганизмов к замораживанию обусловлена их видом и родом, стадией развития, скоростью и температурой замораживания. С понижением температуры до минус 30 °С гибель многих микроорганизмов увеличивается с повышением температуры, особенно в интервале температур от минус 4 до минус 6 °С. В то же время некоторые микроорганизмы при указанных температурах не отмирают.

Полностью исключается рост микроорганизмов при температурах минус 10...минус 12 °С. В этих условиях хранения пищевые продукты не подвергаются микробиальной порче. В среднем в пищевых продуктах после замораживания выживает 0...50 % микроорганизмов.

Размораживание. Процесс размораживания при одинаковых температурных перепадах протекает значительно медленнее замораживания. Это приводит к тому, что продукт во время размораживания значительно дольше находится в температурном диапазоне около точки замерзания, а это неблагоприятно отражается на его качестве.

В зависимости от качества исходного сырья в настоящее время применяют различные способы размораживания: на воздухе, в воде, под вакуумом, высокочастотное или их комбинации.

Правильно осуществленное замораживание и последующее размораживание многих продуктов питания обеспечивают сохранение их качества и характеристик свежих продуктов в наибольшей мере по сравнению с другими способами консервирования.

Роль белков в формировании качества продукции общественного питания: глобулярные белки, их строение, гидратация и дегидратация.

Кулинарная обработка, особенно тепловая, вызывает в продуктах глубокие физико-химические изменения. Без знания их сущности нельзя сознательно подходить к выбору режимов технологической обработки, обеспечивать высокое качество готовых блюд, уменьшать потери питательных веществ.

Белки относятся к основным химическим компонентам пищи. Они имеют и другое название -- протеины, которое подчеркивает первостепенное биологическое значение этой группы веществ (от гр. pH среды (изоэлектрическая точка) число положительных и отрицательных зарядов в молекуле белка одинаково. Белки в этой точке электронейтральны, а их вязкость и растворимость наименьшие. Для большинства белков изоэлектрическая точка лежит в слабокислой среде.

Как уже сказано выше, белки пищевых продуктов по строению молекулы подразделяются на два класса -- фибриллярные и глобулярные. Они различаются не только по строению молекулы, но также по аминокислотному составу, биологической ценности, выполняемой функции и функциональнотехнологическим свойствам. Глобулярные белки содержатся в том или ином количестве в подавляющем большинстве пищевых продуктов, тогда как фибриллярные белки -- в мясе, субпродуктах, птице, рыбе, костях. Небольшое количество фибриллярного белка экстенсина содержится в клеточной стенке растительных тканей.

В процессе кулинарной обработки пищевых продуктов белки претерпевают значительные физико-химические изменения, поэтому целесообразно рассмотреть особенности строения и функционально-технологические свойства белков, в наибольшей степени обусловливающих качество продукции ОП.

Глобулярные белки.

Для глобулярных белков нет единой формы. Одни из них имеют почти правильные сферы, другие -- вытянутые эллипсоиды, а большинство имеют промежуточную форму между этими крайними случаями. Глобулярные белки пищевых продуктов построены из одной полипептидной цепи.

третичная структура свернутой полипептидной цепи (глобулы) стабилизируется целым рядом нековалентных взаимодействий. Во всех глобулярных белках обнаружены следующие типы взаимодействий:

1) гидрофобные взаимодействия между неполярными боковыми цепями валина, лейцина, изолейцина, фенилаланина и других неполярных аминокислот; 2) электростатические силы притяжения между боковыми цепями, несущими противоположно заряженные ионные группы (ионионные взаимодействия); 3) водородные связи между группами, не участвующими в образовании пептидной связи, -- например, между остатками тирозина и глутаминовой кислоты; 4) водородные связи пептидных группировок, осуществляемые в спиральных структурах и структурах типа складчатого листа в цепи. В составе некоторых белков могут присутствовать или отсутствовать дисульфидные связи и координированные ионы металлов.

Особое значение в стабилизации ядра белковой молекулы, в котором вода отсутствует, отводится гидрофобным взаимодействиям.

Большинство гидрофобных R-групп ориентировано в глубь молекулы, что приводит также к ориентации гидрофильных групп в сторону поверхности. О компактности, например, молекулы миоглобина свидетельствует тот факт, что внутри нее может уместиться всего четыре молекулы воды. Экранирование большинства незаряженных неполярных остатков в глубине молекулы в сочетании с экспозицией на поверхности молекулы большинства заряженных и незаряженных полярных остатков определяет растворимость белка в воде -- полярном растворителе.

Следует отметить, что нативная конформация глобулярного белка очень чувствительна к различного рода внешним воздействиям и менее устойчива, чем у фибриллярного белка.

Наиболее важными технологическими свойствами белков являются: гидратация, дегидротация, набухание в воде, денатурация, способность образовывать пены, деструкция и др.

Гидратацией называется способность белков прочно связывать значительное количество влаги.

Гидрофильность отдельных белков зависит от их строения. Расположенные на поверхности белковой глобулы гидрофильные группы (аминные, карбоксильные и др.) притягивают молекулы воды, строго ориентируя их на поверхности. Различают два вида адсорбции воды: ионную и молекулярную.

Ионная адсорбция - связывание воды ионизированными карбоксильными (--СОО^-) и аминогруппами (--NH₃⁺). Величина ионной адсобции зависит от pH в ту или иную сторону от изоэлектрической точки (ИЭТ) приводит к диссоциации основных или кислотных групп белка, увеличению заряда белковых молекул и усилению гидратации белка.

Молекулярная адсорбция - присоединение молекул воды за счет взаимодействия с полярными группами молекул белка (гидроксильными, сульфгидрильными, пептидными группами полипептидных цепей и др.) и образования с ними водородных связей. Каждая молекула воды может образовать четыре водородные связи. Величина молекулярной адсорбции постоянна для каждого вида белка в нативном состоянии и характеризует его специфичность.

Белки пищевых продуктов по отношению к воде подразделяются на растворимые и нерастворимые. Общим для тех и других является их набухание, которое предшествует растворению, если белок растворим.

Набухание -- это самопроизвольный процесс присоединения воды молекулами белка, сопровождающийся увеличением его объема и массы. Набухание предшествует растворению потому, что молекулы белка имеют в тысячу раз большой размер, чем молекула воды. Поэтому скорость передвижения молекул белка во много раз меньше, чем воды.

Одни белки набухают ограниченно, тогда как другие неограниченно.

Процесс неограниченного набухания не имеет предела набухания и заканчивается растворением.

⇐ Предыдущая 1 234 5 Следующая ⇒