Роль белков в формировании качества продукции общественного питания(см 10): фибриллярные белки, их строение

Фибриллярные белки.

В фибриллярных белках расположенные параллельно друг другу вытянутые полипептидные цепи образуют длинные нити. Фибриллярные белки участвуют в образовании опорных элементов тела животных, т. к. они служат материалом соединительной ткани (в мышечной ткани крупного рогатого и мелкого скота, птицы, рыбы, а также в сухожилиях, хрящах и матриксе костей) и являются структурным компонентом мышечного волокна (миофибрилл).

Основными белками соединительной ткани являются коллаген и эластин, структурные изменения которых (в первую очередь коллагена) в процессе тепловой кулинарной обработки обусловливают кулинарную готовность блюд и кулинарных изделий из мяса, птицы, субпродуктов и рыбы.

В мышечном волокне фибриллярными структурами являются миофибриллы -- нити, построенные из белков миозина и актина. Изменение этих белков в процессе тепловой обработки мяса не оказывают существенного влияния на качество продукции.

Поэтому более подробно разберем фибриллярные белки соединительной ткани -- коллаген и эластин.

Белки соединительной ткани

Основными белками соединительной ткани являются коллаген и эластин.

Коллаген (дающий клей, от греч. collia -- клей и gennao -- рождаю, произвожу) в нативном виде обладает фибриллярным, или волокнистым, строением.

Количество коллагена в соединительной ткани зависит от типа ткани или органа, а также от возраста, породы и пола животного, в которых оно содержится, и взаимосвязано с функциями, выполняющими органом в теле животного.

Так, содержание коллагена составляет в сухожилиях 25...35%, шкуре -- 20...30, костях и хрящах -- 10...20, мышах -- 1...2, сердце, печени и почках -- 0, 5...2 % массы органа.

Для коллагена присущи следующие характерные признаки:

• химические -- содержится большое количество остатков глицина (35 %), пролина и оксипролина (около 21 %), аланина (примерно 11 %); а остальные аминокислоты -- в небольших количествах. Отсутствуют триптофан, цистин и цистеин, мало метионина и тирозина. Это определяет низкуюбиологическую ценность коллагена как пищевого белка (неполноценный белок). Нативный коллаген устойчив к действию протеоли-тических ферментов желудочно-кишечного тракта (пепсина и трипсина);

• физико-химические -- не растворяется в холодной воде, но способен к набуханию. При нагревании в воде подвергается денатурации и деструкции с образованием растворимого в горячей воде (40 °С и более) глютина. Изоэлектрическая точка коллагена -- pH 7, 0...7, 8. В силу структурных особенностей каркас молекул коллагена занимает большое пространство. Коллаген обладает выраженной способностью к набуханию, т. к. молекулы воды внедряются внутрь пространственной решетки.

• физические -- имеются специфическая поперечная исчерченность волокон. Из-за наличия пролина и оксипролина, которые образуют изгибы в полипептидной цепи, реализация а-спирали невозможна.

Коллаген вследствие относительно высокого содержания функциональных групп может вступать во взаимодействие с водой, кислотами, основаниями, солями, а также гидротропными веществами.

При действии кислот (оснований) на коллаген в его структуре возникает положительный (отрицательный) заряд. Вследствие этого компактная структура коллагена, которая стабилизируется поперечными связями, разрыхляется, так как происходит расширение фибрилл в полярных областях из-за отталкивания одноименно заряженных групп. В расширенные области внедряется вода и обусловливает набухание коллагена, которое наряду с увеличением объема сопровождается переходом белка в стекловидное состояние.

Макромолекула коллагена называется тропоколлагеном.

В настоящее время общепризнанной считается модель строения тропоколлагена, согласно которой три полипептидные цепи плотно скручены в виде трехжильного каната.

В соединительной ткани коллаген находится в виде коллагеновых волокон, основной структурной единицей которых являются фибриллы. Фибриллы коллагена построены из повторяющихся макромолекул тропоколлагена, которые уложены вдоль фибриллы в виде параллельных пучков по типу «голова к хвосту».

Стабилизация структуры молекул коллагена и их агрегатов (фибрилл, волокон) осуществляется за счет внутри- и межмолекулярных поперечных связей, являющихся своеобразными сшивающими мостиками.

По мере старения организма в тропоколлагеновых субъединицах и между ними образуется все большее число поперечных связей (образуются сшивки), что делает фибриллы коллагена в соединительной ткани более жесткими и термоустойчивыми.

Эластин. В составе соединительной ткани в тех или иных количествах, присутствуют эластиновые волокна, основу которых составляет белок эластин. Основная субъединица фибрилл эластина -- тропоэластин, молекулярная масса которого приблизительно 72 ООО, содержит около 800 аминокислотных остатков. Эластин богат, как и коллаген, глицином и аланином. Тропоэластин отличается от тропоколлагена тем, что содержит много остатков лизина, но мало остатков пролина. В эластине отсутствует триптофан и цистеин, мало метионина.

Эластин нерастворим в воде, устойчив к действию кислот и щелочей, при тепловой кулинарной обработке практически не изменяется, лишь только слегка набухает.

12. Роль белков в формировании качества продукции общественного питания(см 10): структуро - образующие свойства (студнеобразование, эмульгирование, пенообразование).

Набухание.

Белки пищевых продуктов по отношению к воде подразделяются на растворимые и нерастворимые. Общим для тех и других является их набухание, которое предшествует растворению, если белок растворим.

Набухание -- это самопроизвольный процесс присоединения воды молекулами белка, сопровождающийся увеличением его объема и массы. Набухание предшествует растворению потому, что молекулы белка имеют в тысячу раз большой размер, чем молекула воды. Поэтому скорость передвижения молекул белка во много раз меньше, чем воды.

Одни белки набухают ограниченно, тогда как другие неограниченно.

Процесс неограниченного набухания не имеет предела набухания и заканчивается растворением.

У ограниченно набухающих белков объем и масса достигают определенных значений, и последующий их контакт с водой не приводит к каким либо изменением, т. е. белок не растворяется. Ограниченное набухание, таким образом, заканчивается лишь образованием эластичного студня (геля).

Ограниченно набухают фибриллярные белки (коллаген, миозин, актин). Внедрение диполей воды в молекулу фибриллярного белка (например, коллагена) приводит к ослаблению водородных и солевых связей между полипептидными цепочками, что облегчает его деструкцию при последующей тепловой обработке.

Эмульгирование

используется при производстве варенных колбасных изделий.

Основу эмульгированных мясопродуктов составляют тонкоизмельченное мясо, вода и жир, причем последние
диспергированы и находятся в коллоидном состоянии, а белок (белки мяса, белковые добавки) и вода образуют пространственный каркас (“скелет”), удерживающий жир. Возможность получения эмульсий и их стабильность зависят от многих факторов, основные из которых:
- вид, состав и функционально-технологические свойства компонентов рецептуры;
- количество солерастворимых белков в системе и степень их участия в процессе эмульгирования;
- соотношение “жир: белок: вода” в эмульсии;
- последовательность внесения ингредиентов рецептуры в куттер при эмульгировании и соблюдение температурно-
временных параметров процесса.

Обеспечение стабильности эмульсии жира в воде является одной из наиболее сложных технологических проблем при изготовлении подобных мясных фаршевых продуктов. Для придания фаршевой системе агрегативной устойчивости в нее вводят различные поверхностно-активные вещества (эмульгаторы) животного и растительного происхождения. Как правило, в качестве таких эмульгаторов производители

широко применяют различные белковые добавки, использование которых, в свою очередь, способствует повышению пищевой ценности готовой продукции, снижению ее себестоимости и т.п.

Пенообразование . Под этим процессом понимают способность, белков образовывать высококонцентрированные системы жидкость - газ. Такие системы называют пенами. Устойчивость пены, в которой белок является пенообразователем, зависит не только от его природы, но и от концентрации, а также от температуры. Белки в качестве пенообразователей широко используются в кондитерской промышленности (пастила, зефир, суфле). Структуру пены имеет хлеб, и это влияет на его органолептические свойства. Молекула белков под влиянием ряда факторов может разрушаться или вступать во взаимодействие с другими веществами с образованием новых продуктов. Для пищевой промышленности можно выделить два очень важных процесса: гидролиз белков под действием ферментов и взаимодействие аминогрупп белков или аминокислот с карбонильными группами. Под влиянием протеаз - ферментов, катализирующих гидролитическое расщепление белков, последние распадаются на более простые продукты (поли- и дипептиды) и в конечном итоге на аминокислоты. Скорость гидролиза белка зависит от его состава, молекулярной структуры, активности фермента и условий. Частичный гидролиз белка мы наблюдаем при тестоведении, получении ряда мясных и молочных продуктов.

⇐ Предыдущая 1 2 345 Следующая ⇒