Указания к лабораторной работе №12.

Тема: a-Аминокислоты. Пептиды. Белки.

Опыт №1. Реакции на серосодержащие аминокислоты.

Ход исследования: К 5 каплям исследуемого раствора (раствор белка) добавляют 5 капель 30% раствора гидроксида натрия NаОН и 1 каплю 5% раствора ацетата свинца Рb(СН₃СОО)₂. При нагревании жидкость в пробирке постепенно темнеет и выпадает черный осадок сульфида свинца PbS.

ХИМИЗМ:

а) Рb(СН₃СОО)₂ + 2 NаОН ® Nа₂РвО₂ + 2 СН₃СООН

плюмбит натрия

 

в)

цистеин серин

 

г) Nа₂РвО₂ + Nа₂S + 2Н₂О ® РвS ¯ + 4 NаОН

сульфид свинца

Сделайте вывод о проделанной работе.

Опыт№2. Ксантопротеиновая реакция.

Ход исследования: К 5 каплям исследуемого раствора белка прибавить 3 капли концентрированной азотной кислоты и осторожно нагреть. Осадок белка, образующийся после добавления кислоты, медленно растворяется и жидкость в пробирке окрашивается в желтый цвет. После охлаждения раствора в пробирку осторожно добавляют 5 капель концентрированного раствора аммиака или 30% раствора едкого натра NаОН. Желтая окраска переходит в оранжевую.

ХИМИЗМ: Входящие в состав тирозина и триптофана бензольные кольца при нагревании с азотистой кислотой подвергаются нитрованию, образуя нитросоединения желтого цвета. При добавлении щелочи нитропроизводные циклических аминокислот превращаются в оранжевые соли хиноидной структуры. Так, например, тирозин при нитровании переходит в нитротирозин, из которого при действии аммиака образуется аммонийная соль, имеющая хиноидную группировку. В отличие от тирозина и триптофана бензольное кольцо фенилаланина подвергается нитрованию с большим трудом.

 

Опыт №3. Биуретовая реакция.

Данная реакция является общей реакцией на белки, она указывает на наличие в молекуле белка пептидных связей. Биуретовую реакцию также дают некоторые небелковые вещества, имеющие в своей молекуле не менее двух пептидных связей.

Ход исследования: В пробирку к 5 каплям 1% раствора белка добавляют 3 капли 10% раствора едкого натра и 1 каплю 1% раствора сернокислой меди. После взбалтывания содержимое окрашивается в фиолетовый цвет.

ХИМИЗМ: В щелочной среде находящиеся в белке пептидные связи реагируют с сернокислой медью и образуют окрашенные медные солеобразные комплексы. Окраска этих комплексов, а, следовательно, и жидкости, зависит от количества пептидных связей. Комплексы дают фиолетово-розовую окраску. Сделайте вывод о проделанной работе.

Опыт№4. Обнаружение водородных связей в белках.

В две пробирки вносят по 10 капель 1% раствора белка. Одну из пробирок помещают в водяную баню при температуре 70 ⁰С. Нагретый раствор белка сильно опалесциирует (но не выпадает в осадок). Усиление опалесценции произошло из-за того, что под влиянием нагревания водородные связи в белковых молекулах разрушились. Изменилась третичная и вторичная структура белка.

6. Литература:

Основная литература:

1. Биоорганическая химия: учебник. Тюкавкина Н.А., Бауков Ю.И. 2014г.
2. Сейтембетов Т.С. Химия: учебник - Алматы: ТОО" ЭВЕРО", 2010. - 284 с
3. Болысбекова С. М. Химия биогенных элементов: учебное пособие - Семей, 2012. - 219 с.: ил
4. Веренцова Л.Г. Неорганическая, физическая и коллоидная химия: учебное пособие - Алматы: Эверо, 2009. - 214 с.: ил.
5. Физическая и коллоидная химия /Под ред.А.П.Беляева.- М.: ГЭОТАР МЕДиа, 2008
6. Веренцева Л.Г. Неорганическая, физическая и коллоидная химия, (проверочные тесты) 2009

 

Дополнительная литература:

1. Равич-Щербо М.И., Новиков В.В. Физическая и коллоидная химия. М. 2003.
2. Слесарев В.И. Химия. Основы химии живого. С-Пб.: Химиздат, 2001
3. Ершов Ю.А. Общая химия. Биофизическая химия. Химия биогенных элементов. М.: ВШ, 2003.
4. Асанбаева Р.Д., Илиясова М.И. Теоретические основы строения и реакционной способности биологически важных органических соединений. Алматы, 2003.
5. Руководство к лабораторным занятиям по биоорганической химии под ред. Н.А. Тюкавкиной. М., Дрофа, 2003.
6. Глинка Н.Л. Общая химия. М., 2003.
7. Пономарев В.Д. Аналитическая химия ч.1, 2 2003

7. Контроль:

1. Напишите уравнение реакции взаимодействия a-аланина с гидроксидом натрия.

2. Напишите уравнение реакции взаимодействия a-аланина с хлороводородной кислотой.

3. Какие дипептиды можно получить из метионина и гистидина? Напишите их формулы и назовите.

4.Укажите в какой области значений рН находится изоэлектрическая точка трипептида Лей-Глу-Вал.

Тестовые задания: a-Аминокислоты. Пептиды. Белки.

1. Альфа-аминокислота не взаимодействует в организме со следующими веществами:

1. спиpт

2. кислоpод воздуха

3. соляная кислота

4. гидpоксид натpия

5. альфа-аминокислота

2. В водном pаствоpе щелочную pеакцию сpеды имеет альфа-аминокислота:

1. глицин

2. метионин

3. валин

4. лизин

5. тиpозин

3.К аpоматическим альфа-аминокислотам относятся оба вещества в pяду:

1. цистеин, глицин

2. лизин, аланин

3. тиpозин, фенилаланин

4. лейцин, тpиптофан

5. валин, глутаминовая кислота

4. Пpи декаpбоксилиpовании аминокислоты гистидин образуется биогенный амин

1. глутамин

2. гистамин

3. глицерин

4. коламин

5.гуанин

5. Для обнаpужения альфа-аминокислот, содеpжащих в pадикале аpоматические циклы, служит pеакция:

1. биуpетовая

2. ксантопpотеиновая

3. Шульце-Распайля

4. нингидpиновая

5. pеакция Фоля

6.Из аланина и валина можно получить все дипептиды, указанные в ряду:

1. АЛА-ВАЛ

2. АЛА-ВАЛ, ВАЛ-АЛА

3. АЛА-АЛА, АЛА-ВАЛ, ВАЛ-АЛА

4. ВАЛ-ВАЛ, АЛА-АЛА, АЛА-ВАЛ, ВАЛ-АЛА

5. дипептиды из данных аминокислот получить не возможно

7. По схеме:

HООС-СH₂-СH-СOOH « ^- OOC-CH₂-CH–COO ^- + H⁺

| |

NH₂ NH₃⁺ диссоцииpуют

1. кислые альфа-аминокислоты

2. нейтральные альфа-аминокислоты

3. основные альфа-аминокислоты

4. незаменимые альфа-аминокислоты

5. все альфа-аминокислоты

8. По схеме

NH₂ NH₃⁺

| |

NH₂-(CH₂)₄-CH-COOH + H₂O « NH₃⁺-(CH₂)₄-CН–COO ^- + OH^-

диссоцииpуют

1. кислые альфа-аминокислоты

2. нейтральные альфа-аминокислоты

3. основные альфа-аминокислоты

4. незаменимые альфа-аминокислоты

5. все альфа-аминокислоты

9. Разветленное стpоение цепи в алифатическом pадикале имеют альфа-аминокислоты

1. валин, цистеин, аланин

2. изолейцин, метионин, сеpин

3. аспаpагин, глутамин

4. цистин, тpеонин

5. валин, лейцин, изолейцин

10. В алифатическом pадикале альфа-аминокислот не может содеpжаться:

1. каpбоксильная гpуппа

2. аминогpуппа

3. гидpоксигpуппа

4. меpкаптогpуппа

5. нитpогpуппа

11. Только незаменимые аминокислоты находятся в ряду:

1. гистидин, тирозин, цистин

2. метионин, серин, треонин

3. аланин, валин, фенилаланин

4. валин, триптофан, метионин

5. глицин, валин, аланин

12.В организме синтез a-аминокислот осуществляется реакцией переаминирования с использованием в качестве исходных веществ:

1. альдегидов и кетонов

2. олиго- и полисахаридов

3. омыляемых и неомыляемых липидов

4. первичных и вторичных аминов

5. кетокислоты и аминокислоты

13. Качественная реакция на серосодержащие альфа-аминокислоты - это

1. реакция Фелинга

2. биуретовая реакция

3. реакция Фоля

4. реакция Зинина

5. ксантопротеиновая реакция

14. К иминокислотам относятся оба вещества в ряду:

1. серин, валин

2. тирозин, триптофан

3. лейцин, изолейцин

4. пролин, гидроксипролин

5. цистеин, цистин

15. Метионин содержится в ферментах, гормонах и участвует в организме в реакциях:

1. гидрирования

2. гидролиза

3. гидрогалогенирования

4. метилирования

5. гидратации

16. Для установления строения пептидов (первичной структуры) широко применяется:

1. реакция Зинина

2. метод Серенсена

3. реакция Троммера

4. метод Ван-Слайка

5. реакция Эдмана

17. Первичная структура пептидов и белков поддерживается связями:

1. водородными

2. ионными

3. пептидными

4. гидрофобными

5. координационными

18. При полном гидролизе фосфопротеидов в гидролизате можно обнаружить

1. полипептиды, фосфаты

2. серинфосфаты

3. фосфатидную кислоту и протеины

4. альфа-аминокислоты, фосфорную кислоту

5. фосфолипиды и нуклеотиды

19. Переваривание белков пищи в желудочно-кишечном тракте является

1. кислотным гидролизом 2. щелочным гидролизом

3. частичным ферментативным гидролизом 4. полной диссоциацией белков

5. полным ферментативным гидролизом

 

20. Дипептид

называется

1.глицилаланин

2. аланилизолейцин

3. глицилвалин

4. глицилметионин

5. аланиллейцин

21.При полном гидролизе гликопротеидов в гидролизате можно обнаружить:

1. глицин, глюкозу

2. полисахариды

3. моно- и олигосахариды

4. гликолипиды и альфа-аминокислоты

5. альфа-аминокислоты и углеводы

22.Гормоны вазопрессин и окситоцин по своей химической природе относятся:

1. к пептидам

2. к стероидам

3. к производным аминокислот

4. к белкам

5. к нуклеотидам

23. Разрушение природной нативной макроструктуры белка называется

1. обратимым осаждением

2. высаливанием

3. ренатурацией

4. денатурацией

5. гидролизом

24.При гидролизе протеидов образуются:

1. альфа-аминокислоты

2. альфа-аминокислоты и простетическая группа

3. низкомолекулярные пептиды

4. сиаловые кислоты

5. амилоза и амилопектин

25.Вазопрессин - гормон задней доли гипофиза, регулирует:

1. сокращение гладкой мускулатуры

2. минеральный обмен (антидиуретический гормон), стимулятор памяти

3. передачу нервных импульсов

4. кровяное давление

5. содержание сахара в крови

26.Пептидная или белковая макромолекула является продуктом реакции:

1. полимеризации

2. поликонденсации

3. гидролиза

4. гидратации

5. диссоциации

27. Вторичная структура белков может быть представлена:

1. только альфа-спиралью

2. только бета-структурой

3. альфа-спиралью и бета-структурой

4. образованием макромолекулы из четырех субъединиц

5. деспирализацией белковой молекулы

28. К моноаминодикарбоновым (кислым) кислотам относится:

1. метионин

2. аспарагиновая кислота

3. изолейцин

4. аргинин

5. тирозин

29. При денатурации белка не происходит:

1. разрушение связей, обуславливающих вторичную и третичную структуру

2. дезориентация конфигурации белковой молекулы

3. потеря биологической активности

4. нарушение солевых мостиков, дисульфидных и водородных связей

5. разрушение первичной структуры белка

30. Денатурацию белка нельзя вызвать действием на него:

1. высокой температуры 2. раствором солей аммония

3. ультрафиолетовыми и рентгеновскими лучами

4. солями тяжелых металлов

5. концентрированными минеральными кислотами

⇐ Предыдущая6789101112131415Следующая ⇒

Поделиться:

Популярное:

1. I. Методические указания к изучению курса
2. II. МЕТОДИЧЕСКИЕ УКАЗАНИЯ ПО ВЫПОЛНЕНИЮ КОНТРОЛЬНЫХ (ГРАФИЧЕСКИХ) РАБОТ
3. Бхагаван, не могли бы Вы рассказать что-либо о Вашей внешней и Вашей внутренней работе?
4. В качестве приложения к курсовой работе может быть баланс предприятия (Ф. №1), отчет о прибылях и убытках (Ф. №2) и справки к ним.
5. В курсовой и выпускной и выпускной работе применяются только затекстовые и подстрочные ссылки. В затекстовых ссылках – полное библиографическое описание книги, в подстрочных – краткое.
6. В курсовой работе рассматривается холодный цех.
7. В ЛОГОПЕДИЧЕСКОЙ РАБОТЕ С НЕГОВОРЯЩИМИ
8. В моей работе важное место занимает выбор методов и приёмов.
9. В РАБОТЕ С БЕЗРЕЧЕВЫМИ ДЕТЬМИ
10. В чем разница между подчинением учителю и следованием его указаниям?
11. Видится связь идей Циолковского, высказанных в работе «Свободное пространство», с космической техникой XX-XXI веков.
12. Выходные и нерабочие праздничные дни. Исключительные случаи привлечения к работе в выходные и нерабочие праздничные дни.